Ano ang hemoglobin? ay isang kumplikadong protina ng dugo. Ito ay matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo at nabuo mula sa bakal at protina. Kaya naman ang pangalan nito. Sa pagsasalin, ang bakal ay "heme", at ang protina ay "globin". Ito ay salamat sa iron ion na nakuha ng dugo ang kulay nito. May isang opinyon na ang mas maliwanag at mas puspos ang kulay ng dugo, ang pinakamahusay na tagapagpahiwatig hemoglobin sa dugo. Nagdadala ito ng oxygen mula sa mga baga patungo sa iba pang mga selula sa katawan, at gumaganap din ng function ng pag-alis ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga baga. Kung mas malaki ang halaga ng hemoglobin, mas mahusay ang mga selula ng katawan na tumatanggap ng oxygen at gumana nang mas mabilis.

Kapag walang sapat na hemoglobin, lumalala ang transportasyon ng oxygen sa buong katawan. Pagkatapos ang metabolismo sa mga selula ay nagambala at ang kanilang mga pag-andar ay lumala.

pamantayan ng hemoglobin

Ang pagsuri sa mga indicator ay isang mahalagang yugto sa pag-diagnose ng kondisyon ng katawan. Bilang resulta ng isang pagsusuri sa dugo lamang, walang diagnosis na maaaring gawin, ngunit ang napapanahong pagpapasiya ng dami ng hemoglobin sa dugo ay maaaring magpahiwatig ng mga halatang pagkagambala sa mga pag-andar ng katawan at ang pangangailangan para sa paggamot.

Normal para sa mga lalaki at babae iba't ibang edad ay iba. Ang isa ay para sa mga buntis. Para sa mga batang babae at lalaki sa ilalim ng edad na 12, ang pamantayan ay pareho. Ipinapakita namin sa ibaba ang sukat ng hemoglobin na pamantayan para sa mga sanggol, bata, babae at lalaki na may iba't ibang edad.

Sa mga sanggol:

• mga bagong silang - mula 135-140.

Normal na antas sa mga bata:

• mula sa isang buwan: mula 100-200;
• mula isa hanggang dalawang buwan: mula 100-180;
• mula dalawa hanggang anim na buwan: mula 105-140;
• mula anim na buwan hanggang dalawang taon: mula 105-135;
• mula dalawa hanggang anim na taon: mula 115-135;
• mula anim hanggang labindalawang taon: mula 115-155.

Sa mga kababaihan:

• mula labindalawa hanggang labingwalong taon: mula 120-160;
• mula labing-walo hanggang animnapung taon: mula 120-150;
• pagkatapos ng animnapung taon: mula 117-138.

Sa mga buntis na kababaihan:

• sa mga buntis na kababaihan, ang pamantayan ay maaaring bumaba sa 110.

Para sa lalaki:

• mula labindalawa hanggang labingwalong taon: mula 130-160;
• mula labing-walo hanggang animnapung taon: mula 136-177;
• pagkatapos ng animnapung taon: mula 124-149.

Mababang hemoglobin

Ang kondisyong ito ay tinatawag na anemia (anemia). Ito ay nailalarawan matalim na pagbaba buong erythrocytes. Kung mababa ang hemoglobin, ang mga selula at tisyu ay magsisimulang magdusa mula sa kakulangan ng oxygen.

Mga sanhi

• Makabuluhang pagkawala ng dugo. Sa kanila ay may halata at nakatago. Ang mga halatang pagkawala ng dugo ay kinabibilangan ng regla, pagdurugo sa panahon ng almoranas, at pagkawala ng dugo sa panahon ng mga pinsala o operasyon. Maaaring mangyari ang nakatagong pagkawala ng dugo sa panahon ng mga gastrointestinal na sakit.
• Kakulangan ng bitamina C at B12.
• Inilipat Nakakahawang sakit o autoimmune. Ang ganitong mga sakit ay nakakapinsala sa mga pulang selula ng dugo, na nagpapaikli sa kanilang buhay. Dysentery, salmonellosis, hepatitis, pneumonia, pyelonephritis, tuberculosis - lahat ng mga sakit na ito ay nakakapinsala sa mga pulang selula ng dugo.
• Mga helminth. Sumipsip sila ng malaking halaga ng B12, na responsable para sa pagsipsip ng bakal.
• Hindi balanseng diyeta. Ang diyeta ay hindi naglalaman ng mga pagkaing naglalaman ng folic acid, protina, o bitamina B.
• Nagdadala ng bata at nagpapakain. Sa mga panahong ito, ang katawan ng isang babae ay kumonsumo ng labis na bakal.
• Ang bakal ay hindi hinihigop. Nangyayari ito sa gastritis, kapag ang gastric mucosa ay nagiging mas payat, sa panahon ng dysbacteriosis, pagkatapos sumailalim sa mga interbensyon sa kirurhiko sa gastrointestinal tract.
• Mahina ang kalidad ng mga sakit sa dugo.
• Gastrointestinal cancer.
• Mga pathology ng dugo.
• Mga sakit sa utak ng buto.
• Mga sesyon ng kemoterapiya.
• Pagkabigo sa bato.
• Stress.
• Mga diet.
• Mga karamdaman sa atay.

Mga sintomas

Maaari mong malaman ang tungkol sa mababang hemoglobin hindi lamang mula sa isang pagsusuri sa dugo. Halos palaging ito ay dahil sa kakulangan sa bakal.

Ang ilang mga sintomas ay maaaring magpahiwatig ng mababang hemoglobin:

• mababang presyon;
• kakulangan ng enerhiya, pagkahilo;
• pinabilis na tibok ng puso;
• sakit ng ulo;
• malutong na mga kuko, spotting, paglalamina;
• pagkawala ng buhok;
• ang balat ay nagiging tuyo;
• kakaibang kagustuhan sa panlasa (halimbawa, kadalasan ang mga taong tulad ng mga amoy ng gasolina, pintura, barnisan, solvent);
• ang balat ay nagiging maputla;
• pagbabago sa kulay ng dila - ito ay nagiging mapula-pula at masakit sa hitsura;
• bahagyang pagtaas sa temperatura ng katawan.

Paggamot

Ang paggamot ay palaging nakasalalay sa mga sanhi ng mga paglihis. Kung ang karamdaman ay sanhi ng gastritis, kailangan mong gamutin ito; kung ang sanhi ay dumudugo, lutasin ang problemang ito.

Bilang karagdagan sa lokal na paggamot, ikaw ay inireseta na kumuha ng suplementong bakal, na maaari lamang magreseta ng isang doktor. Ang suplementong bakal ay inireseta sa katamtamang dosis, dahil ang pagtaas ng dosis ay maaaring magdulot baligtad na epekto- intolerance ng katawan. Ang average na pang-araw-araw na pangangailangan ng bakal para sa isang may sapat na gulang ay 300 mg. Sa simula ng paggamot, binibigyan ng mga doktor ang maximum na dosis, pagkatapos pagkatapos na gawing normal ang antas ng hemoglobin, ang dosis ng gamot ay nabawasan ng dalawa o tatlong beses.

Kapag ang antas ay bumalik sa normal, ang paggamot ay dapat ipagpatuloy para sa isa pang dalawa hanggang apat na buwan.

Matapos makumpleto ang kurso ng paggamot, dapat mong gawin ang prophylaxis dalawa o tatlong beses sa isang taon. Sa yugtong ito, inireseta kang uminom ng humigit-kumulang 40-60 mg ng bakal bawat araw. Ang pagtaas ng hemoglobin ay makikita lamang sa isang buwan pagkatapos ng pag-inom ng gamot.

Kapag ang mababang hemoglobin ay nauugnay sa kakulangan ng bitamina B12, ang mga iniksyon ng bitamina ay inireseta sa isang dosis na 300-500 mcg bawat araw. Kapag nag-normalize ang hemoglobin, na kadalasang nangyayari sa ika-apat o ikaanim na linggo, ang dosis ay nababawasan, at ang paggamot sa gamot ay nagpapatuloy din sa loob ng mga dalawa o tatlong buwan.

Ang isang espesyal na diyeta ay makakatulong na mapataas ang iyong antas. Listahan ng mga pagkain na nagpapataas ng hemoglobin:

• mga produktong karne
• atay
• mga wika
• karneng baka
• pula ng itlog
• bakwit
• mga gisantes
• lentils
• mga kamatis
• lahat ng uri ng sibuyas
• mga kalabasa
• patatas
• mansanas
• mga granada
• mga peras
• mga aprikot
• itim na currant berries
• cranberry
• mani
• lahat ng uri ng pinatuyong prutas
• mga tuyong mushroom
• salmon caviar
• maitim na tsokolate
• berdeng tsaa (nagtataguyod ng pagsipsip ng bakal)

Video: Mababang hemoglobin - Paaralan ng Dr. Komarovsky

Tumaas na hemoglobin

Ang masyadong mataas na antas ay nagpapahiwatig ng labis na mga pulang selula ng dugo. Mayroong gayong diagnosis - erythrocytosis. Ito ay nakakagambala sa sirkulasyon ng dugo, ang pamumuo nito at humahantong sa mahinang kalusugan.

Mga likas na sanhi

Ang pagtaas ng hemoglobin ay magiging normal para sa mga taong naninirahan sa mga bundok, kung saan ang hangin ay naglalaman ng mas kaunting oxygen. Kung gayon ang labis ay hindi matatawag na isang paglihis. Ito ay kung paano umaangkop ang katawan sa panlabas na kapaligiran.

Ang hemoglobin ay maaaring natural na tumaas sa mga atleta. Ang kanilang katawan ay higit na nangangailangan ng oxygen at samakatuwid ang katawan ay tumutugon sa ganitong paraan sa patuloy na pisikal na aktibidad.

Mga sanhi ng patolohiya

Ang isang pagtaas sa pamantayan ng mga pulang selula ng dugo sa isang tao o isang pagtaas sa kanilang laki ay ang pangunahing dahilan para sa labis na hemoglobin sa katawan. Bilang karagdagan, maaari itong tumaas sa mga sumusunod na kaso:

• sakit sa puso;
• pulmonary fibrosis;
• pagkabigo sa puso at vascular;
• sagabal sa bituka;
• mga sakit sa kanser.

Mga sintomas

• makapal na dugo;
• mataas na presyon;
• pamumula ng balat;
• hindi nakatulog ng maayos;
• kahinaan, pagkapagod.

Paggamot

Ang pagtaas ng hemoglobin ay maaaring gamutin ng diyeta, na naglilimita sa pagkonsumo ng protina ng hayop. Naglalaman ang mga ito ng bakal, na madaling hinihigop. Sa pamamagitan ng pagbabago ng iyong diyeta, pagpili ng mga pagkaing may kaunting iron, ang hemoglobin ay maibabalik sa normal.

Para sa paggamot, inireseta ang mga gamot na tumutulong sa pagpapanipis ng dugo.

Tumutulong ang Erythrophoresis sa paggamot ng mataas na hemoglobin. Ang pamamaraang ito ay binabawasan ang bilang ng mga pulang selula ng dugo at nagpapababa ng hemoglobin.

Sa paggamot, mahalagang isaalang-alang ang sanhi ng sakit at gamutin muna ito. Maaaring babaan ng diyeta ang antas, ngunit hindi permanenteng maalis ang problema.

Ang mga normal na antas ng hemoglobin ay napakahalaga para sa normal na paggana ng katawan. Subukang kumain ng malusog at balanse upang mapanatiling normal ang mga antas nito. Umaasa kami na ang aming artikulo ay makakatulong sa iyo na mapanatili ang kalusugan at kagalingan sa loob ng maraming taon. Nais namin mabuting kalusugan ikaw at ang iyong mga mahal sa buhay!

Ang Hemoglobin ay isang espesyal na protina ng dugo na naglalaman ng bakal ng kumplikadong istraktura na gumaganap ng isang napakahalagang function sa katawan - pagpapalitan ng gas at pagpapanatili ng isang matatag na metabolismo dahil dito.

Ang Hemoglobin ay isang uri ng tagapamagitan sa pagitan ng mga tisyu at baga sa pagpapalitan ng oxygen at carbon dioxide. Upang ang katawan ay gumana nang buo, ang halaga ng hemoglobin ay dapat na matatag, na may isang hanay ng mga pagbabago (isinasaalang-alang ang edad at kasarian).

Ang isang pagtaas sa halaga ng hemoglobin, pati na rin ang pagbaba nito, ay humahantong sa mga metabolic disorder, sakit at pathologies.

Mga function ng protina

Ang Hemoglobin ay naglalaman ng dalawang sangkap:

• globin protein, na siyang batayan para sa hemoglobin,
• bakal sa anyo ng heme, na nakakabit sa ilang bahagi ng protina.

Sa form na ito lamang ang hemoglobin ay nakapagdala ng oxygen sa mga tisyu sa anyo ng oxyhemoglobin, at nag-aalis ng carbon dioxide mula sa kanila sa anyo ng carboxyhemoglobin. Ito ay mga kulay na pigment, ang oxyhemoglobin ay may maliwanag na iskarlata na kulay, at ang carboxyhemoglobin ay cherry. Ito ang dahilan ng pagkakaiba sa kulay ng arterial venous blood, ang arterial ay mayaman sa oxygen, venous - carbon dioxide.

Ang pagpapalitan ng mga gas ay patuloy na nangyayari sa katawan; kahit na ang kaunting kaguluhan sa respiratory system o gas exchange ay agad na humahantong sa mga malfunctions sa paggana ng buong katawan at ang pagbuo ng hypoxia (kakulangan ng oxygen).

Ang Hemoglobin ay matatagpuan sa loob ng mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo), na matatagpuan sa dugo sa mahigpit na tinukoy na dami. Habang bumababa ang bilang ng mga pulang selula ng dugo, natural na bumababa ang dami ng hemoglobin sa mga ito.

Ang utak ng buto, kung saan sila nabuo, pati na rin ang pali at atay, kung saan ang mga lumang pulang selula ng dugo ay nawasak at ang hemoglobin mula sa kanila ay ginagamit, ay responsable para sa pagpapanatili ng isang matatag na bilang ng mga pulang selula ng dugo sa katawan ng tao.

Pagsusuri ng dugo para sa hemoglobin

Ang pag-aaral ng hemoglobin ay isinasagawa sa panahon ng pangkalahatang pagsusuri sa dugo, habang sabay na pinag-aaralan ang bilang ng mga pulang selula ng dugo at ang kanilang mga katangian ng husay.

Ang antas ng hemoglobin lamang ay hindi ginagawang posible na gumawa ng diagnosis, ngunit ito ay isang mahalagang katangian ng masamang kalusugan sa katawan, at sinusuri ng doktor kasabay ng iba pang mga pagbabago sa dugo at mga klinikal na sintomas.

Mga pamantayan

Ang halaga ng hemoglobin ay hindi maiiwasang nauugnay sa bilang ng mga pulang selula ng dugo, samakatuwid, ang mga pamantayan ng mga pulang selula ng dugo ay:

• para sa mga lalaki 4.5-5.5*10 12 / litro,
• para sa mga kababaihan - 3.7-4.6 * 10 12 / litro.

Ang dami ng hemoglobin ay:

• sa mga lalaki 125-145 g/l,
• sa mga kababaihan 115-135 g/l.

Meron din mga espesyal na tagapagpahiwatig, na sumasalamin sa nilalaman ng hemoglobin sa katawan na kinakailangan para sa normal na buhay - index ng kulay, iyon ay, ang antas ng saturation ng mga pulang selula ng dugo na may hemoglobin, ito ay karaniwang 0.8-1.1 na mga yunit. Ang antas ng saturation ng bawat pulang selula ng dugo na may hemoglobin ay tinutukoy din - sa average na ito ay 28-32 picograms.

Hemoglobin sa mga bata

Sa mga may sapat na gulang, tanging ang pang-adultong anyo ng hemoglobin ang umiikot sa dugo. Sa mga fetus at bagong silang, dahil sa mga katangian ng sirkulasyon ng dugo, mayroong isang espesyal na anyo ng hemoglobin - pangsanggol. Pagkatapos ng kapanganakan ng isang bata, mabilis itong nawasak at pinapalitan ng normal, pang-adultong hemoglobin. Karaniwan, ang fetal hemoglobin ay pinapayagan sa dugo na hindi hihigit sa 0.5-1%.

Ang average na habang-buhay ng isang erythrocyte ay humigit-kumulang 120 araw; kung bumababa ang viability ng isang erythrocyte, ito ay humahantong sa pagbuo ng iba't ibang mga anomalya sa anyo ng hemolytic anemia.

Mga kaguluhan sa istraktura ng hemoglobin

Ang Hemoglobin, bilang resulta ng congenital o nakuhang abnormalidad, ay maaaring magkaroon ng hindi regular na hugis o istraktura, na nakakaapekto sa kakayahan ng pulang selula ng dugo na magdala ng oxygen. Mga paglabag tulad ng:

• abnormal hemoglobins (mga 300 form ang kilala, isa sa pinakasikat ay hemoglobin sa thalassemia),
• ang pagkalason sa carbon monoxide ay gumagawa ng carbohemoglobin, isang matatag na compound na hindi makapagdala ng oxygen,
• Kapag nalason ng maraming lason, nabuo ang methemoglobin, na hindi rin kayang magdala ng oxygen.
• na may labis na glucose sa dugo sa diabetes mellitus, nabuo ang glycated hemoglobin, na hindi rin ganap na maisagawa ang mga function nito.

Maaaring mayroon ding dami ng mga paglabag:

• isang pagtaas sa dami ng hemoglobin at pulang selula ng dugo sa panahon ng erythrocytosis at dehydration (pagpapalapot ng dugo),
• pagbaba ng hemoglobin sa iba't ibang uri ng anemia.

Pagtaas ng hemoglobin

Karaniwan, ang antas ng hemoglobin ay tumataas sa mga atleta at umaakyat, mga piloto at mga taong gumugugol ng mahabang panahon sa sariwang hangin. Ang mga residente ng bundok ay mayroon ding physiologically na pagtaas ng hemoglobin.

Sa patolohiya, tumataas ang hemoglobin:

• na may erythrocytosis, pathological na pagtaas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo sa oncology,
• na may pathological na pampalapot ng dugo dahil sa pag-aalis ng tubig at pagtaas ng lagkit,
• para sa mga depekto sa puso,
• para sa mga paso,
• sa pag-unlad ng pulmonary heart failure,
• na may sagabal sa bituka.

Nabawasan ang hemoglobin

Maaaring mangyari ang pisyolohikal na pagbaba sa hemoglobin sa panahon ng pagbubuntis dahil sa pagtaas ng dami ng sirkulasyon ng dugo at pagbabanto ng dugo sa plasma.

Karaniwan, ang isang pathological na pagbaba sa halaga ng hemoglobin ay tinatawag na anemia. Maaaring mangyari:

• dahil sa talamak na pagkawala ng dugo may pagdurugo,
• bilang resulta ng talamak na microbleeding at pagkawala ng dugo dahil sa almoranas, bituka, matris, at gingival bleeding.
• sa panahon ng pagsasalin ng plasma, pagbubuhos malaking dami likido,
• na may mas mataas na pagkasira ng mga pulang selula ng dugo dahil sa hemolysis,
• may kakulangan sa iron, folic acid, bitamina B12,
• sa kaso ng talamak na patolohiya ng katawan,
• na may pinsala sa utak ng buto na may pagsugpo sa mga pag-andar nito.

Tungkol sa kung paano kumain ng maayos upang madagdagan ang hemoglobin - sa aming hiwalay na artikulo.

Pagtataya

Ang anumang pagbabago sa pathological sa dami ng hemoglobin, parehong pagtaas at pagbaba nito, ay nangangailangan ng konsultasyon sa isang doktor at isang komprehensibong pagsusuri.

Ito ay kinakailangan upang isakatuparan sapat na therapy, lalo na sa anemia. Sa karaniwan, sa wastong paggamot, ang mga antas ng hemoglobin para sa anemia ay tumataas ng 1-2 yunit bawat linggo.

HEMOGLOBIN, Hb (hemoglobin; Griyego dugong haima + lat. globus ball), ay isang hemoprotein, isang kumplikadong protina na kabilang sa heme-containing chromoproteins; nagsasagawa ng paglipat ng oxygen mula sa mga baga patungo sa mga tisyu at kasangkot sa paglipat ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga organ ng paghinga. Matatagpuan ang hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo ng lahat ng vertebrates at ilang invertebrate na hayop (worm, mollusks, arthropod, echinoderms), gayundin sa root nodules ng ilang legume. Mol. ang timbang (mass) ng erythrocyte hemoglobin ng tao ay 64,458; Ang isang erythrocyte ay naglalaman ng humigit-kumulang. 400 milyong molekula ng hemoglobin. Ang Hemoglobin ay lubos na natutunaw sa tubig, hindi matutunaw sa alkohol, chloroform, eter, at mahusay na nag-kristal (ang hugis ng mga kristal ng Hemoglobin ay nag-iiba sa bawat hayop).

Ang Hemoglobin ay naglalaman ng isang simpleng protina - globin at isang pangkat na prosthetic (hindi protina) na naglalaman ng bakal - heme (96 at 4% ng timbang ng molekula, ayon sa pagkakabanggit). Sa pH na mas mababa sa 2.0, ang molekula ng hemoglobin ay nahahati sa heme at globin.

Heme

Ang Heme (C 34 H 32 O 4 N 4) ay isang iron protoporphyrin - isang komplikadong compound ng protoporphyrin IX na may divalent iron. Ang bakal ay matatagpuan sa gitna ng protoporphyrin core at konektado sa apat na nitrogen atoms ng pyrrole cores (Fig. 1): dalawang coordination bond at dalawang hydrogen substitution bond.

Dahil ang bilang ng koordinasyon ng bakal ay 6, dalawang valence ang nananatiling hindi ginagamit, ang isa sa mga ito ay natanto kapag ang heme ay nagbubuklod sa globin, at ang pangalawa ay pinagsama ng oxygen o iba pang mga ligand - CO, F +, azides, tubig (Fig. 2), atbp.

Ang complex ng protoporphin IX na may Fe 3+ ay tinatawag na hematin. Ang hydrochloric acid salt ng hematin (chlorhemin, hemin) ay madaling ilabas. kristal na anyo (tinatawag na Teichmann crystals). Ang heme ay may kakayahang bumuo ng mga kumplikadong compound na may mga nitrogenous compound (ammonia, pyridine, hydrazine, amines, amino acids, proteins, atbp.), at sa gayon ay nagiging hemochromogens (tingnan). Dahil ang heme ay pareho sa lahat ng mga species ng hayop, ang mga pagkakaiba sa mga katangian ng hemoglobin ay dahil sa mga tampok na istruktura ng bahagi ng protina ng molekula ng hemoglobin - globin.

Globin

Ang Globin ay isang albumin-type na protina na naglalaman ng apat na polypeptide chain sa molecule nito: dalawang alpha chain (bawat isa ay naglalaman ng 141 amino acid residues) at dalawang beta chain na naglalaman ng 146 amino acid residues. Kaya, ang bahagi ng protina ng molekula ng G. ay binuo mula sa 574 na nalalabi ng iba't ibang mga amino acid. Ang pangunahing istraktura, ibig sabihin, ang genetically natukoy na pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa polypeptide chain ng globin sa mga tao at isang bilang ng mga hayop, ay ganap na pinag-aralan. Ang isang natatanging tampok ng globin ng tao ay ang kawalan ng mga amino acid na isoleucine at cystine sa komposisyon nito. Ang mga residue ng N-terminal sa alpha at beta chain ay mga residue ng valine. Ang C-terminal residues ng alpha chain ay kinakatawan ng arginine residues, at ang beta chain ay kinakatawan ng histidine residues. Ang penultimate na posisyon sa bawat chain ay inookupahan ng tyrosine residues.

Ang pagsusuri sa istruktura ng X-ray ng mga kristal ay naging posible upang makilala ang mga pangunahing tampok ng spatial na istraktura ng molekula nito [M. Perutz]. Ito ay lumabas na ang mga alpha at beta chain ay naglalaman ng mga helical na mga segment ng iba't ibang haba, na itinayo ayon sa prinsipyo ng alpha helices (pangalawang istraktura); Ang alpha chain ay may 7 at ang beta chain ay may 8 helical na segment na konektado ng non-helical na mga seksyon. Ang mga helical na segment, simula sa N-terminus, ay itinalaga ng mga titik ng Latin na alpabeto (A, B, C, D, E, F, G, H), at ang mga non-helical na seksyon o anggulo ng pag-ikot ng mga helice ay may kaukulang pagtatalaga (AB, BC, CD, DE at iba pa). Ang mga non-helical na rehiyon sa amine (N) o carboxyl (C) na dulo ng globin chain ay itinalagang NA o HC, ayon sa pagkakabanggit. Ang mga residue ng amino acid ay binibilang sa bawat segment at, bilang karagdagan, ang pagnunumero ng residue na ito mula sa N-terminus ng chain ay ibinibigay sa mga panaklong.

Ang helical at non-helical na mga seksyon ay nakaayos sa isang tiyak na paraan sa espasyo, na tumutukoy sa tertiary na istraktura ng mga globin chain. Ang huli ay halos magkapareho sa alpha at beta chain ng G., sa kabila ng mga makabuluhang pagkakaiba sa kanilang pangunahing istraktura. Ito ay dahil sa tiyak na pag-aayos ng mga polar at hydrophobic na grupo ng mga amino acid, na humahantong sa akumulasyon ng mga non-polar na grupo sa panloob na bahagi ng globule na may pagbuo ng isang hydrophobic core. Ang mga polar group ng protina ay nakaharap sa may tubig na kapaligiran, na nakikipag-ugnayan dito. Sa loob ng bawat chain ng globin, malapit sa ibabaw, mayroong isang hydrophobic na lukab ("bulsa ng heme"), kung saan matatagpuan ang heme, na nakatuon upang ang mga nonpolar substituent nito ay nakadirekta sa loob ng molekula, na nagiging bahagi ng hydrophobic core. Ang resulta ay approx. 60 non-polar contact sa pagitan ng heme at globin at isa o dalawang polar (ionic) contact ng heme na may alpha at beta chain, na kinabibilangan ng mga residue ng propionic acid ng heme, na lumalabas sa hydrophobic na "bulsa". Ang lokasyon ng heme sa hydrophobic cavity ng globin ay nagbibigay ng posibilidad ng reversible na pagdaragdag ng oxygen sa Fe 2+ ng heme nang walang oksihenasyon ng huli sa Fe 3+ at katangian ng hemoglobins iba't ibang uri hayop. Kinumpirma ito ng labis na pagiging sensitibo ni G. sa anumang mga pagbabago sa nonpolar contact na malapit sa heme. Kaya, ang pagpapalit ng heme sa G. na may hematoporphyrin ay humahantong sa matinding paglabag ari-arian G.

Ang ilang mga residue ng amino acid na nakapalibot sa heme sa hydrophobic cavity ay kabilang sa mga invariant amino acid, ibig sabihin, mga amino acid na pareho para sa iba't ibang species ng hayop at mahalaga para sa paggana ng G. Sa mga invariant na amino acid, tatlo ang may malaking kahalagahan : histidine residues, ang tinatawag na. proximal histidines (ika-87 na posisyon sa a- at 92nd na posisyon sa P-chain), distal histidines (58th position sa a- at 63rd position sa (5-chains), pati na rin ang valine residue E-11 (62nd position sa alpha chain at ika-67 na posisyon sa beta chain).

Ang koneksyon sa pagitan ng tinatawag na Ang proximal histidine at heme iron ay ang tanging kemikal. bono sa pagitan ng mga ito (ang ikalimang coordination bond ng Fe 2+ atom ng heme ay natanto) at direktang nakakaapekto sa pagdaragdag ng oxygen sa heme. Ang "distal" na histidine ay hindi direktang nauugnay sa heme at hindi nakikilahok sa pag-aayos ng oxygen. Ang kahalagahan nito ay ang patatagin ang Fe 2+ atom laban sa hindi maibabalik na oksihenasyon (tila dahil sa pagbuo ng isang hydrogen bond sa pagitan ng oxygen at nitrogen). Ang valine residue (E-11) ay isang uri ng regulator ng rate ng pagdaragdag ng oxygen sa mga hemes: sa mga beta chain ito ay sterically matatagpuan upang ito ay sumasakop sa lugar kung saan ang oxygen ay dapat sumali, bilang isang resulta kung saan ang oxygenation ay nagsisimula sa fla chain. .

Ang bahagi ng protina at ang prosthetic na grupo ng molekula ay may malakas na impluwensya sa isa't isa. Binabago ng Globin ang maraming katangian ng heme, na nagbibigay ng kakayahang magbigkis ng oxygen. Tinitiyak ng Heme ang paglaban ng globin sa pagkilos ng mga gamot, pag-init, pagkasira ng enzyme at tinutukoy ang mga katangian ng mga katangian ng pagkikristal ng G.

Ang mga polypeptide chain na may heme molecule na nakakabit sa kanila ay bumubuo ng apat na pangunahing bahagi - mga subunit ng heme molecule. Ang mga P-chain ay matatagpuan sa mga sulok ng tetrahedron sa paligid ng axis ng simetrya, Bukod dito, ang mga alpha chain ay nakahiga sa ibabaw ng mga p-chain at tila naipit sa pagitan nila, at ang lahat ng apat na heme ay malayo sa isa't isa (Fig . 3). Sa pangkalahatan, nabuo ang isang tetrameric spheroid particle na may sukat na 6.4 X 5.5 X 5.0 nm. Ang quaternary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng mga salt bond sa pagitan ng α-α at β-β chain at dalawang uri ng contact sa pagitan ng α at β chain (α1-β1 at α2-β2). Ang α1-β1 na mga contact ay ang pinakamalawak, na kinasasangkutan ng 34 na residue ng amino acid, at karamihan sa mga pakikipag-ugnayan ay nonpolar. Ang α1-β2 contact ay binubuo ng 19 amino acid residues, karamihan sa mga bond ay nonpolar din, maliban sa ilang hydrogen bond. Ang lahat ng residues na matatagpuan sa contact na ito ay pareho sa lahat ng species ng hayop na pinag-aralan, habang 1/3 ng residues sa α1-β1 contact ay nag-iiba.

Ang glandula ng tao ay heterogenous, na dahil sa pagkakaiba sa mga polypeptide chain na bumubuo sa komposisyon nito. Kaya, ang glucose ng dugo ng isang may sapat na gulang, na bumubuo ng 95-98% ng glucose sa dugo (HbA), ay naglalaman ng dalawang α- at dalawang β-chain; ang maliit na bahagi ng G. (HbA2), na umaabot sa pinakamataas na nilalaman ng 2.0-2.5%, ay naglalaman ng dalawang α- at dalawang σ-chain; Ang fetal hemoglobin (HbF), o fetal hemoglobin, na bumubuo ng 0.1-2% sa dugo ng isang may sapat na gulang, ay binubuo ng dalawang α- at dalawang γ-chain.

Ang Fetal G. ay pinalitan ng HbA sa mga unang buwan pagkatapos ng kapanganakan. Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng makabuluhang paglaban sa thermal denaturation, kung saan ang mga pamamaraan para sa pagtukoy ng nilalaman nito sa dugo ay batay.

Depende sa komposisyon ng mga polypeptide chain, ang mga nakalistang uri ng G. ay itinalaga bilang mga sumusunod: HbA - bilang Hbα2β2, HbA2 - bilang Hbα2σ2, at HbF - bilang Hbα2γ. Sa congenital anomalya at mga sakit ng hematopoietic apparatus, lumilitaw ang mga abnormal na uri ng G., halimbawa, na may sickle cell anemia(tingnan), thalassemia (tingnan), congenital methemoglobinemia ng non-enzymatic na pinagmulan (tingnan ang Methemoglobinemia), atbp. Ang pinakakaraniwang pagpapalit ng isang amino acid sa isang pares ng polypeptide chain.

Depende sa valency ng heme iron atom at ang uri ng ligand sa heme molecule, ang huli ay maaaring nasa ilang anyo. Ang pinababang hydrogen (deoxy-Hb) ay mayroong Fe 2+ na may libreng ikaanim na valency; kapag ang O 2 ay idinagdag dito, isang oxygenated na anyo ng hydrogen (HbO 2) ay nabuo. Kapag ang HbO 2 ay nalantad sa isang bilang ng mga ahente ng oxidizing (potassium ferricyanide, nitrites, quinones, atbp.), ang Fe 2+ ay na-oxidize sa Fe 3+ na may pagbuo ng methemoglobin, na hindi kayang ilipat ang O 2 . Depende sa pH value ng medium, mayroong acidic at alkaline na anyo ng methemoglobin, na naglalaman ng H 2 O o isang OH group bilang ikaanim na ligand. Sa dugo ng malusog na tao, ang konsentrasyon ng methemoglobin ay 0.83 + 0.42%.

Ang methemoglobin ay may kakayahang mahigpit na magbigkis ng hydrogen fluoride, hydrocyanic acid at iba pang mga sangkap. Ang ari-arian na ito ay ginagamit sa pulot. pagsasanay para sa pagliligtas ng mga taong nalason ng hydrocyanic. Iba't ibang derivatives ng G. ay naiiba sa spectra ng pagsipsip (Talahanayan).

Ang ilang mga katangian ng spectra ng pagsipsip ng mga hemoglobin derivatives (milliequivalent na katangian ay ibinibigay sa bawat 1 heme)

Hemoglobin derivative	Haba ng daluyong (sa maximum na pagsipsip), nm	Milliequivalent light absorption coefficient, E
Deoxyhemoglobin
Oxyhemoglobin (HbO2)
Carboxyhemoglobin (HbCO)
Methemoglobin (met-Hb; pH 7.0-7.4)
Cyan-methemoglobin (CN-meth-Hb)

Mga functional na katangian ng hemoglobin. Ang pangunahing papel ng biol ng gas ay ang pakikilahok sa pagpapalitan ng gas sa pagitan ng katawan at ng panlabas na kapaligiran. G. tinitiyak ang paglipat ng oxygen sa pamamagitan ng dugo mula sa mga baga patungo sa mga tisyu at ang pagdadala ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga baga (tingnan ang Gas exchange). Hindi gaanong mahalaga ang mga buffering properties ng hemoglobin, na bumubuo ng malakas na hemoglobin at oxyhemoglobin buffer system sa dugo, kaya nag-aambag sa pagpapanatili balanse ng acid-base sa katawan (tingnan ang Buffer system, Acid-base balance).

Ang kapasidad ng oxygen ng HbO 2 ay 1.39 ml ng O 2 bawat 1 g ng HbO 2. Ang kakayahan ni G. na magbigkis at maglabas ng oxygen ay makikita sa oxygen dissociation curve (ODC), na nagpapakilala sa porsyento ng saturation ng G. na may oxygen depende sa bahagyang presyon O 2 (pO 2).

Ang mga tetrameric na molekula ng oxygen ay may hugis-S na CDK, na nagpapahiwatig na ang oxygen ay nagbibigay ng pinakamainam na pagbubuklod ng oxygen sa medyo mababang partial pressure sa baga at naglalabas sa medyo mataas na partial pressure ng oxygen sa mga tisyu (Fig. 4). Pinakamataas na pagbabalik Ang supply ng oxygen sa mga tisyu ay pinagsama sa pagpapanatili ng isang mataas na bahagyang presyon sa dugo, na nagsisiguro sa pagtagos ng oxygen nang malalim sa mga tisyu. Ang halaga ng bahagyang presyon ng oxygen sa mm Hg. Art., kapag ang 50% ng gas ay oxygenated, ay isang sukatan ng affinity ng gas para sa oxygen at itinalagang P50.

Ang pagdaragdag ng oxygen sa apat na heme ng G. ay nangyayari nang sunud-sunod. Ang hugis-S na kalikasan ng CDK ni G. ay nagpapahiwatig na ang unang molekula ng oxygen ay pinagsama sa G. nang napakabagal, iyon ay, ang pagkakaugnay nito para sa G. ay mababa, dahil kinakailangan upang masira ang mga kontak ng asin sa molekula ng deoxyhemoglobin. Gayunpaman, ang pagdaragdag ng unang molekula ng oxygen ay nagpapataas ng pagkakaugnay ng natitirang tatlong heme para dito, at ang karagdagang oxygenation ng heme ay nangyayari nang mas mabilis (ang oxygenation ng ikaapat na heme ay nangyayari nang 500 beses na mas mabilis kaysa sa una). Dahil dito, mayroong pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga sentrong nagbubuklod ng oxygen. Ang mga pattern ng reaksyon ng carbon monoxide (CO) ay kapareho ng para sa oxygen, ngunit ang affinity ng carbon monoxide para sa CO ay halos 300 beses na mas mataas kaysa para sa O2, na ginagawang lubhang nakakalason ang carbon monoxide. Kaya, na may konsentrasyon ng CO sa hangin na katumbas ng 0.1%, higit sa kalahati ng gas ng dugo ay nauugnay hindi sa oxygen, ngunit sa carbon monoxide. Sa kasong ito, nabuo ang carboxyhemoglobin, na walang kakayahang maghatid ng oxygen.

Mga regulator ng proseso ng oxygenation ng hemoglobin. Ang mga proseso ng oxygenation at deoxygenation ay lubhang naiimpluwensyahan ng hydrogen ions, organic phosphates, inorganic salts, temperatura, carbon dioxide, at ilang iba pang substance na kumokontrol sa dami ng hydrogen's affinity para sa oxygen alinsunod sa physiol. mga kahilingan ng katawan. Ang pag-asa ng affinity ng oxygen para sa oxygen sa pH value ng medium ay tinatawag na Bohr effect (tingnan ang Verigo effect). May mga “maasim” (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Ang pinakadakilang physiol. Ang mahalaga ay ang "alkaline" na epekto ng Bohr. Ang mekanismo ng molekular nito ay dahil sa pagkakaroon sa molekula ng hemoglobin ng isang bilang ng mga positibong sisingilin na mga functional na grupo, ang mga dissociation constant na kung saan ay mas mataas sa deoxyhemoglobin dahil sa pagbuo ng mga tulay ng asin sa pagitan ng mga negatibong sisingilin na grupo ng mga kalapit na chain ng protina sa loob ng molekula ng hemoglobin. Sa panahon ng oxygenation, dahil sa mga nagaganap na pagbabago sa konpormasyon sa molekula ng hemoglobin, nagaganap ang mga salt bridge. ay nawasak, ang pH ng mga negatibong sisingilin na grupo ay nagbabago at ang mga proton ay inilabas sa solusyon. Dahil dito, ang oxygenation ay humahantong sa detatsment ng isang proton (H +) mula sa molekula ng gas at, sa kabaligtaran, isang pagbabago sa halaga ng pH, ibig sabihin, hindi direktang ang konsentrasyon ng H + ions, ng medium ay nakakaapekto sa pagdaragdag ng oxygen sa gas. Kaya, ang H + ay nagiging isang ligand na mas nagbubuklod sa deoxyhemoglobin at sa gayon ay binabawasan ang pagkakaugnay nito para sa oxygen, ibig sabihin, ang pagbabago sa pH sa acidic na bahagi ay nagdudulot ng paglipat ng CDC sa kanan. Ang proseso ng oxygenation ay endothermic, at ang pagtaas ng temperatura ay nagtataguyod ng paghahati ng oxygen mula sa molekula ng G. Dahil dito, ang pagtaas ng aktibidad ng mga organo at pagtaas ng temperatura ng dugo ay magdudulot ng pagbabago sa CDC sa kanan, at ang paghahatid ng oxygen sa tissue ay tataas.

Ang isang natatanging regulasyon ng proseso ng oxygenation ay isinasagawa ng mga organikong pospeyt na naisalokal sa mga erythrocytes. Sa partikular, ang 2,3-diphosphoglycerate (DPG) ay makabuluhang binabawasan ang pagkakaugnay ni G. para sa oxygen, na nagsusulong ng pag-alis ng O 2 mula sa oxyhemoglobin. Ang impluwensya ng DPG sa G. ay tumataas kasabay ng pagbaba ng halaga ng pH (sa loob ng physiol, rehiyon), samakatuwid ang impluwensya nito sa CDK ng G. ay ipinapakita sa mas malaking lawak sa mababang halaga ng pH. Ang DPG ay pangunahing nagbubuklod sa deoxyhemoglobin sa isang 1:1 molar ratio, pumapasok sa panloob na lukab ng molekula nito at bumubuo ng 4 na tulay ng asin na may dalawang alpha-NH 2 na grupo ng mga residue ng valine ng mga beta chain at, tila, may dalawang imidazole na grupo ng histidines H- 21 (143) beta chain. Ang impluwensya ng DPG ay bumababa sa pagtaas ng temperatura, ibig sabihin, ang proseso ng pagbubuklod ng DPG sa G molekula ay exothermic. Ito ay humahantong sa katotohanan na sa pagkakaroon ng DPG, ang pag-asa ng proseso ng oxygenation sa temperatura ay higit na nawawala. Dahil dito, ang normal na paglabas ng oxygen ng dugo ay naging posible sa isang malawak na hanay ng temperatura. Ang isang katulad na epekto, bagaman sa isang mas mababang lawak, ay ibinibigay ng ATP, pyridoxal phosphate at iba pang mga organikong pospeyt. Kaya, ang konsentrasyon ng mga organic na phosphate sa mga erythrocytes ay may malaking epekto sa function ng paghinga G., mabilis na iniangkop ito sa iba't ibang fiziol, at patol, mga kondisyon na nauugnay sa kapansanan sa oxygenation * (mga pagbabago sa nilalaman ng oxygen sa kapaligiran, pagkawala ng dugo, regulasyon ng transportasyon ng oxygen mula sa ina hanggang sa fetus sa pamamagitan ng inunan, atbp.). Kaya, sa anemia at hypoxia, ang nilalaman ng DPG sa mga erythrocytes ay tumataas, na naglilipat sa CDC sa kanan at nagiging sanhi ng mas malaking paglabas ng oxygen sa mga tisyu. Maraming neutral na salts (acetates, phosphates, potassium at sodium chlorides) ang nagpapababa din sa affinity ni G. sa oxygen. Ang epektong ito ay nakasalalay sa likas na katangian ng sangkap at katulad ng epekto ng mga organikong pospeyt. Sa pagkakaroon ng mataas na konsentrasyon ng asin, ang affinity ni G. para sa oxygen ay umaabot sa isang minimum na - in sa parehong antas para sa iba't ibang mga asing-gamot at DPG, ibig sabihin, ang parehong mga asing-gamot at DPG ay nakikipagkumpitensya sa isa't isa para sa parehong mga sentro ng pagbubuklod sa molekula ng G. Kaya, halimbawa, ang epekto ng DPG sa pagkakaugnay ng G. para sa oxygen ay nawawala sa pagkakaroon ng 0.5 M sodium chloride.

Bumalik noong 1904, Ch. Bohr et al. nagpakita ng pagbaba sa affinity ni G. para sa oxygen na may pagtaas sa bahagyang presyon ng carbon dioxide sa dugo.

Ang pagtaas sa nilalaman ng carbon dioxide ay humahantong pangunahin sa isang pagbabago sa pH ng kapaligiran, ngunit ang halaga ng P50 ay bumababa sa mas malaking lawak kaysa sa inaasahan sa gayong pagbaba ng halaga

mga halaga ng pH. Ito ay dahil sa partikular na kaugnayan ng carbon dioxide sa mga hindi nakakargahang pangkat ng alpha-NH2 ng mga alpha chain, at posibleng mga beta chain ng gas, na may pagbuo ng mga carbamate (carbhemoglobin) ayon sa sumusunod na pamamaraan:

HbNH 3+<->HbNH2+H+

HbNH 2 + CO 2<->HbNHCOO - + H +

Nagbubuklod ang deoxyhemoglobin malaking dami carbon dioxide kaysa sa HbO 2. Sa mga erythrocytes, ang pagkakaroon ng DPG ay mapagkumpitensyang pumipigil sa pagbuo ng mga carbamate. Sa tulong ng mekanismo ng carbamate, hanggang sa 15% ng carbon dioxide ay inalis mula sa katawan ng mga malulusog na tao sa pamamahinga. Higit sa 70% ng kapasidad ng buffer ng dugo ay ibinibigay ng gas na naroroon dito, na humahantong din sa makabuluhang hindi direktang paglahok ng gas sa paglipat ng carbon dioxide. Habang dumadaloy ang dugo sa pamamagitan ng mga tisyu, ang HbO 2 ay nagiging deoxyhemoglobin, habang nagbubuklod ng mga H+ ions at sa gayon ay kino-convert ang H 2 CO 3 sa HCO 3 -. Kaya, sa direkta at hindi direktang paglahok ng G., higit sa 90% ng carbon dioxide na nagmumula sa mga tisyu patungo sa dugo ay nakagapos at inililipat sa mga baga.

Mahalaga na ang lahat ng mga regulator na ito ng CDC shift (H + , DPG, CO 2) ay magkakaugnay, na napakahalaga sa isang bilang ng mga umuusbong na kondisyon ng pathol. Kaya, ang isang pagtaas sa konsentrasyon ng DPG sa mga erythrocytes ay ang resulta ng mga kumplikadong pagbabago sa kanilang metabolismo, kung saan ang isang pagtaas sa halaga ng pH ay ang pangunahing kondisyon. Sa acidosis at alkalosis, dahil din sa relasyon sa pagitan ng H + at DPG, ang halaga ng P50 ay katumbas.

Ang metabolismo ng hemoglobin

Ang biosynthesis ni G. ay nangyayari sa mga batang anyo ng erythrocytes (erythroblasts, normoblasts, reticulocytes), kung saan ang mga iron atoms na kasama sa komposisyon ng G. ay tumagos. Ang Glycine at succinic acid ay nakikibahagi sa synthesis ng porphyrin ring na may pagbuo ng δ- aminolevulinic acid. Dalawang molecule ng huli ay na-convert sa isang pyrrole derivative - isang precursor sa porphyrin. Ang globin ay nabuo mula sa mga amino acid, ibig sabihin, sa pamamagitan ng karaniwang paraan ng synthesis ng protina. Ang pagkawatak-watak ni G. ay nagsisimula sa mga erythrocytes, na nagtatapos sa kanilang ikot ng buhay. Ang heme ay na-oxidize sa pamamagitan ng alpha-methine bridge, na sinisira ang bono sa pagitan ng mga katumbas na pyrrole ring.

Ang nagreresultang G. derivative ay tinatawag na verdoglobin (berdeng pigment). Ito ay napaka-unstable at madaling masira sa iron ion (Fe 3+), denatured globin at biliverdin.

Ang haptoglobin-hemoglobin complex (Hp-Hb) ay may malaking kahalagahan sa catabolism ni G. Sa paglabas ng erythrocyte sa daloy ng dugo, ang G. ay hindi na maibabalik sa haptoglobin (tingnan) sa Hp-Hb complex. Pagkatapos ng pag-ubos ng buong halaga ng Hp sa plasma, ang G. ay hinihigop ng proximal tubules ng mga bato. Ang bulk ng globin ay nasira sa mga bato sa loob ng 1 oras.

Ang heme catabolism sa Hp-Hb complex ay isinasagawa ng mga reticuloendothelial cells ng atay, bone marrow at spleen na may pagbuo ng mga pigment ng apdo (tingnan). Ang iron na inilabas sa prosesong ito ay napakabilis na pumapasok sa metabolic pool at ginagamit sa synthesis ng mga bagong molekula ng bakal.

Mga pamamaraan para sa pagtukoy ng konsentrasyon ng hemoglobin. Sa wedges, practice, G. ay karaniwang tinutukoy ng colorimetric na paraan gamit ang Sali hemometer, batay sa pagsukat ng dami ng hemin na nabuo mula sa G. (tingnan ang Hemoglobinometry). Gayunpaman, depende sa nilalaman ng bilirubin at methemoglobin sa dugo, pati na rin sa ilang mga kondisyon ng patol, ang error sa pamamaraan ay umabot sa +30%. Ang mga pamamaraan ng pagsasaliksik ng spectrophotometric ay mas tumpak (tingnan ang Spectrophotometry).

Upang matukoy ang kabuuang hemoglobin sa dugo, ginagamit ang cyanmethemoglobin method, batay sa conversion ng lahat ng hemoglobin derivatives (deoxy-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb, atbp.) sa cyan-met-Hb at pagsukat ng optical density ng solusyon sa 540 nm. Para sa parehong layunin, ginagamit ang paraan ng pyridine-hemochromogenic. Ang konsentrasyon ng HbO 2 ay karaniwang tinutukoy ng light absorption sa 542 nm o ng gasometric method (sa dami ng nakatali na oxygen).

Hemoglobin sa klinikal na kasanayan

Pagpapasiya ng dami ng nilalaman at kalidad ng komposisyon G. ay ginagamit kasama ng iba pang hematol. mga tagapagpahiwatig (hematocrit, bilang ng mga pulang selula ng dugo, ang kanilang morpolohiya, atbp.) para sa pagsusuri ng isang bilang ng mga pathol, mga kondisyon ng pulang dugo (anemia, erythremia at pangalawang erythrocytosis, pagtatasa ng antas ng pagkawala ng dugo, pampalapot ng dugo sa panahon ng pag-aalis ng tubig ng katawan at paso, atbp.), upang masuri ang pagiging epektibo ng hemo -transfusion sa panahon ng therapy, atbp.

Karaniwan, ang nilalaman ng G. sa dugo ay may average na 14.5 + 0.06 g% para sa mga lalaki (mga pagkakaiba-iba 13.0-16.0 g%) at para sa mga kababaihan 12.9 + 0.07 g% (12.0- 14.0 g%), ayon kay L. E. Yarustovskaya et al. (1969); ang pagbabagu-bago ay depende sa edad at konstitusyonal na katangian ng katawan, pisikal. aktibidad, diyeta, klima, bahagyang presyon ng oxygen sa nakapaligid na hangin. Ang konsentrasyon ni G. sa dugo ay isang kamag-anak na halaga, depende hindi lamang sa ganap na halaga ng kabuuang G. sa dugo, kundi pati na rin sa dami ng plasma. Ang pagtaas ng dami ng plasma na may pare-parehong halaga ng G. sa dugo ay maaaring magbigay ng mga underestimated na numero kapag tinutukoy ang G. at gayahin ang anemia.

Para sa isang mas kumpletong pagtatasa ng nilalaman ng G., ginagamit din ang mga hindi direktang tagapagpahiwatig: pagpapasiya ng tagapagpahiwatig ng kulay, ang average na nilalaman ng G. sa isang pulang selula ng dugo, ang average na konsentrasyon ng cellular G. na may kaugnayan sa index ng hematocrit, atbp.

Nangyayari kapag malubhang anyo anemia, isang pagbawas sa konsentrasyon ng G. sa dugo sa isang tiyak na kritikal na halaga - 2-3 g% at mas mababa (hemoglobinopenia, oligochromemia) - kadalasang humahantong sa kamatayan, gayunpaman, na may ilang mga uri ng talamak na anemia, mga indibidwal na pasyente, dahil sa pagbuo ng mga mekanismo ng compensatory, umangkop sa naturang konsentrasyon.

Sa patol, ang mga kondisyon, ang nilalaman ni G. at ang bilang ng mga pulang selula ng dugo ay hindi palaging nagbabago nang magkatulad, na makikita sa pag-uuri ng anemia (normal, hypo- at hyperchromic na mga anyo ng anemia ay nakikilala); erythremia at pangalawang erythrocytoses ay nailalarawan sa pamamagitan ng tumaas na konsentrasyon G. (hyperchromemia) at pagtaas ng bilang ng mga pulang selula ng dugo sa parehong oras.

Halos lahat ng glucose sa dugo ay matatagpuan sa loob ng mga pulang selula ng dugo; bahagi nito ay nasa plasma sa anyo ng Hp-Hb complex. Ang libreng plasma glucose ay karaniwang 0.02-2.5 mg% (ayon sa G.V. Derviz at N.K. Byalko). Ang nilalaman ng libreng hemolysis sa plasma ay tumataas sa ilang mga hemolytic anemia, na nangyayari pangunahin sa intravascular hemolysis (tingnan ang Hemoglobinemia).

Dahil sa pagkakaroon ng ilang normal na uri ng hemoglobin, pati na rin ang paglitaw sa dugo ng ilang mga sakit ng abnormal na hemoglobin ng iba't ibang pinagmulan (tingnan ang Hemoglobinopathies), maraming pansin ang binabayaran sa pagtukoy ng husay na komposisyon ng hemoglobin sa mga erythrocytes ("pormula ng hemoglobin. ”). Kaya, ang pagtuklas ng tumaas na halaga ng G. type HbF at HbA2 ay karaniwang katangian ng ilang anyo ng beta thalassemia.

Ang isang pagtaas sa nilalaman ng HbF ay nabanggit din sa iba pang hematol. sakit ( talamak na leukemia, aplastic anemia, paroxysmal nocturnal hemoglobinuria atbp.), pati na rin sa nakakahawang hepatitis, asymptomatic hereditary persistence ng fetal hemoglobin at pagbubuntis. Ang konsentrasyon ng bahagi ng HbA2 sa dugo ay tumataas sa pagkakaroon ng ilang hindi matatag na mga gas at pagkalasing at bumababa sa iron deficiency anemia.

Sa ontogenesis ng tao ay may pagbabago iba't ibang uri ang normal na hemoglobin P (primitive) ay napansin sa fetus (hanggang 18 linggo); ang mga uri nito ay itinalagang kapareho ng Hb Gower1 at Hb Gower2.

Ang pamamayani ng pangunahing hematopoiesis ay tumutugma sa panahon ng vitelline hematopoiesis, at sa panahon ng hepatic hematopoiesis na sumusunod, ang HbF ay nakararami na na-synthesize.

Ang synthesis ng "pang-adulto" na HbA ay tumindi nang husto sa panahon ng hematopoiesis ng bone marrow; ang nilalaman ng HbF sa isang bagong panganak na bata ay hanggang sa 70-90% ng kabuuang halaga ng G. (ang natitirang 10-30% ay nahuhulog sa bahagi ng HbA). Sa pagtatapos ng unang taon ng buhay, ang konsentrasyon ng HbF ay karaniwang bumababa sa 1-2%, at ang nilalaman ng HbA ay tumataas nang naaayon.

Nabatid na ang St. 200 abnormal (pathological o hindi pangkaraniwang) variant ng G., ang hitsura nito ay sanhi ng iba't ibang namamana na mga depekto sa pagbuo ng mga globin polypeptide chain.

Pagtuklas kay L. Pauling, Itano (N. A. Itano) et al. noong 1949, inilatag ni patol, hemoglobin S (Ingles: sickle cell sickle cell) ang pundasyon para sa pag-aaral ng mga molecular disease. Ang pagkakaroon ng abnormal na mga selula ng dugo sa mga pulang selula ng dugo ay karaniwang (ngunit hindi palaging) ay humahantong sa pagbuo ng namamana na hemolytic anemia syndrome (tingnan).

Karamihan sa mga inilarawan na mga variant ng hemoglobin ay dapat isaalang-alang na hindi pathological, ngunit sa halip ay bihirang hindi pangkaraniwang mga anyo ng G. S honey. hemoglobin S, C, D, E, Bart, H, M at malaking grupo(approx. 60) unstable G. Unstable G. ay tinatawag na abnormal na variant ng G., kung saan, bilang resulta ng pagpapalit ng isa sa mga amino acid, ang molekula ay nagiging hindi matatag sa pagkilos ng mga oxidizing agent, pag-init at ilang iba pang mga kadahilanan. Ang mga pangkat ng GM ay lumitaw bilang isang resulta ng mga pagpapalit ng amino acid sa mga polypeptide chain sa lugar ng mga contact ng heme-globin, na humahantong hindi lamang sa kawalang-tatag ng molekula, kundi pati na rin sa isang pagtaas ng pagkahilig sa pagbuo ng methemoglobin. Ang M-hemoglobinopathy ay kadalasang sanhi ng namamana na methemoglobinemia (tingnan).

Ang klasipikasyon ni G. sa simula ay batay sa paglalarawan sa kanila sa pagkakasunud-sunod ng pambungad na may mga titik ng alpabetong Latin; ang isang pagbubukod ay ginawa para sa normal na "pang-adulto" G., na itinalaga ng titik A, at pangsanggol G. (HbF). Ang letrang S ay nagpapahiwatig ng abnormal na sickle cell G. (kasingkahulugan ng HbB). Kaya, ang mga titik ng alpabetong Latin mula A hanggang S ay itinuturing na karaniwang tinatanggap na mga pagtatalaga ng G. Ayon sa isa na pinagtibay sa X International Hematol. Congress (Stockholm, 1964) G. katawagan mula ngayon ay hindi inirerekomenda na gamitin ang natitirang mga titik ng alpabeto upang magtalaga ng mga bagong variant.

Nakaugalian na ngayon na pangalanan ang mga bagong natuklasang anyo ng G. sa pamamagitan ng lugar ng pagtuklas gamit ang pangalan ng lungsod (rehiyon), ospital o laboratoryo kung saan unang natuklasan ang bagong G., at ipinapahiwatig (sa panaklong) ang biochemical formula nito, lokasyon. at likas na katangian ng pagpapalit ng amino acid sa apektadong circuit. Halimbawa, ang Hb Koln (alpha 2 beta 2 98 val->met) ay nangangahulugan na sa hemoglobin Koln ay nagkaroon ng kapalit sa ika-98 na posisyon ng isa sa mga beta polypeptide chain ng amino acid valine na may methionine.

Ang lahat ng mga varieties ng G. ay naiiba sa bawat isa sa pisikal at kemikal na mga katangian. at pisikal properties, at ang ilan ay sa pamamagitan din ng functional properties, kung saan nakabatay ang mga pamamaraan para sa pag-detect ng iba't ibang variant ng G. sa klinika. Bukas bagong klase abnormal G. na may binagong affinity para sa oxygen. Ang pag-type ni G. ay isinasagawa gamit ang electrophoresis at isang bilang ng iba pang mga pamamaraan sa laboratoryo (mga pagsubok para sa alkali resistance at thermal denaturation, spectrophotometry, atbp.).

Batay sa kanilang electrophoretic mobility, nahahati ang G. sa mabilis na paggalaw, mabagal, at normal (na may parehong mobility gaya ng HbA). Gayunpaman, ang pagpapalit ng mga residue ng amino acid ay hindi palaging humahantong sa isang pagbabago sa singil ng molekula, kaya ang ilang mga variant ay hindi matukoy gamit ang electrophoresis.

Hemoglobin sa forensic na gamot

G. at ang mga derivatives nito sa forensic na gamot ay tinutukoy na magtatag ng pagkakaroon ng dugo sa materyal na ebidensya o sa anumang likido kapag nag-diagnose ng pagkalason sa mga sangkap, nagdudulot ng pagbabago G., upang makilala ang dugo na kabilang sa isang fetus o bagong panganak mula sa dugo ng isang nasa hustong gulang. Mayroong katibayan ng paggamit ng mga namamana na katangian sa pagsusuri ng pinagtatalunang paternity, maternity at pagpapalit ng mga bata, gayundin para sa layunin ng pag-indibidwal ng dugo sa pisikal na ebidensya.

Sa pamamagitan ng pagbabakuna sa mga hayop na may hemoglobin ng tao, nakuha ang hemoglobin-precipitating sera. Sa tulong ng mga sera na ito, ang pagkakaroon ng dugo ng tao ay maaaring maitatag sa mantsa na sinuri sa G.

Upang matukoy ang pagkakaroon ng dugo sa mga mantsa, ginagamit ang microspectral analysis at microcrystalline reactions. Sa unang kaso, ang hemochromogen ay binago ng alkali at isang reducing agent sa hemochromogen, na may katangian na spectrum ng absorption (tingnan ang Hemochromogen), o ang hemochromogen ay ginagampanan ng concentrated sulfuric acid, na humahantong sa pagbuo ng hematoporphyrin. Ang huli ay may tipikal na spectrum ng pagsipsip sa nakikitang bahagi ng spectrum .

Sa mga reaksyon ng microcrystalline upang matukoy ang pagkakaroon ng dugo, ang kadalasang ginagamit ay mga pagsusuri batay sa paggawa ng mga kristal ng hemochromogen at hemin hydrochloride. Upang makakuha ng hemin crystals mula sa tissue na may mantsa na sinuri para sa G., kumuha ng sinulid at ilagay ito sa isang glass slide, magdagdag ng ilang kristal ng sodium chloride at ilang patak ng concentrated acetic acid (Teichmann's reagent). Kapag pinainit (sa pagkakaroon ng dugo), ang mga kristal ng hemin hydrochloride (Teichmann crystals) ay nabuo mula sa hemisphere. kayumanggi pahilig na parallelograms, kung minsan ang mga reaksyon ay ginagamit upang makakuha ng mga iodine-hemin na kristal mula sa G. - maliliit na itim na kristal sa hugis ng rhombic prisms.

Ang mga derivatives ng G. ay nakikita sa spectroscopically sa dugo sa panahon ng ilang mga pagkalason. Halimbawa, sa kaso ng pagkalason sa carbon monoxide, ang carboxyhemoglobin ay matatagpuan sa dugo ng mga biktima; sa kaso ng pagkalason sa mga sangkap na bumubuo ng methemoglobin, ang methemoglobin ay napansin.

Sa mga kaso ng infanticide, maaaring kailanganing itatag ang pagkakaroon ng dugo ng isang bagong panganak o fetus sa iba't ibang pisikal na ebidensya. Dahil mayroong mataas na nilalaman ng HbF sa dugo ng fetus at bagong panganak, at HbA sa dugo ng isang may sapat na gulang, sila ay nakikilala sa pamamagitan ng kanilang pisikal at kemikal na mga katangian. mga katangian, G. ng isang bagong panganak (fetus) at isang nasa hustong gulang ay madaling maiiba.

Sa pagsasagawa, ang alkaline denaturation ay kadalasang ginagamit, dahil ang fetal gland ay mas lumalaban sa pagkilos ng alkalis kaysa sa pang-adultong glandula. Ang mga pagbabago ni G. ay tinutukoy sa spectroscopically, spectrophotometrically, o photometrically.

Ang synthesis ng mga polypeptide chain ay isinasagawa sa ilalim ng kontrol ng structural at (maaaring) regulatory genes. Tinutukoy ng mga istrukturang gene ang tiyak na pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga polypeptide chain, habang tinutukoy ng mga regulatory gene ang rate ng kanilang synthesis (tingnan ang Gene).

Ang umiiral na 6 na uri ng normal na g chain (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) sa mga tao ay ayon sa pagkaka-encode ng 6 gene loci (α, β, γ, δ, ε, ζ). Ito ay pinaniniwalaan na maaaring mayroong dalawang loci para sa α chain. Bilang karagdagan, 5 iba't ibang mga γ-chain ang natuklasan, na naka-encode ng iba't ibang loci. Kaya, sa kabuuan, ang isang tao ay maaaring magkaroon ng 7 hanggang 10 pares ng structural genes na kumokontrol sa synthesis ng G.

Ang pag-aaral ng mga yugto ng pag-unlad ay nagpakita na ang mga tao ay may malinaw at maayos na balanse regulasyong genetic synthesis ng iba't ibang G. Sa unang kalahati ng buhay ng may isang ina sa mga tao, hl. arr. loci ng α, γ, ζ, ε-chain (ang huli ay sa maikling panahon lamang, sa unang bahagi ng buhay ng embryonic). Pagkatapos ng kapanganakan, kasabay ng pag-off ng gamma chain locus, ang β at δ chain loci ay isinaaktibo. Bilang resulta ng switch na ito, ang fetal hemoglobin (HbF) ay pinalitan ng mga adult hemoglobin - HbA na may maliit na bahagi ng HbA2.

Ang mga hindi malinaw na katanungan ay nananatili: ang lokasyon ng gene loci na tumutukoy sa synthesis ni G. sa mga chromosome, ang kanilang pagkakaugnay, ang pag-asa sa tiyak na pag-activate at pagsupil sa mga istrukturang gene ni G. na nauugnay sa mga panahon ng ontogenesis sa pagkilos ng mga regulatory genes, ang impluwensya ng mga humoral na kadahilanan (halimbawa, mga hormone), atbp.

Ang synthesis ng mga globin chain ay isang partikular na halimbawa ng synthesis ng protina sa cell.

Bagama't marami pa ring hindi malinaw sa regulasyon ng G. synthesis, ang mga pangunahing mekanismo ay tila ang mga kumokontrol sa rate ng transkripsyon ng mRNA (messenger RNA) mula sa DNA. Ang isang eksaktong paglalarawan ng DNA na partikular na responsable para sa globin synthesis ay hindi nakuha. Gayunpaman, noong 1972, maraming laboratoryo ang sabay-sabay na nagtagumpay sa pag-synthesize ng gene na kumokontrol sa synthesis ng G. Ginawa ito gamit ang enzyme reverse transcriptase (tingnan ang Genetic engineering).

Ang heme na bahagi ng molekula ng heme ay hiwalay na na-synthesize gamit ang isang serye ng mga reaksyong enzymatic, na nagsisimula sa aktibong succinate (succinate) mula sa Krebs cycle at nagtatapos sa isang kumplikadong protoporphyrin ring na may iron atom sa gitna.

Sa panahon ng proseso ng synthesis ng protina, ang mga kadena ng globin ay tumatagal sa kanilang katangian na pagsasaayos, at ang heme ay "ipinasok" sa isang espesyal na bulsa. Susunod, ang isang kumbinasyon ng mga natapos na kadena ay nangyayari upang bumuo ng isang tetramer.

Ang synthesis ng tiyak na DNA ay nangyayari sa mga precursor ng erythrocytes hanggang sa orthochromic normoblast stage lamang. Sa panahong ito, ang pangwakas na hanay ng mga polypeptide chain ng globin ay nilikha, ito ay pinagsama sa heme, at lahat ng uri ng RNA at ang mga kinakailangang enzyme ay nabuo.

Ang mga namamana na karamdaman ng G. synthesis ay nahahati sa dalawang malalaking grupo:

1) tinatawag na mga variant ng istruktura o anomalya ng pangunahing istraktura ng hemoglobin - "kalidad" na hemoglobinopathies tulad ng Hb, S, C, D, E, M, pati na rin ang mga sakit na sanhi ng hindi matatag na hemoglobin at hemoglobinopathies na may tumaas na pagkakaugnay para sa O 2 (tingnan ang Hemoglobinopathies),

2) mga kondisyon na nagmumula bilang isang resulta ng isang kapansanan na rate ng synthesis ng isa sa mga polypeptide chain ng globin - "quantitative" hemoglobinopathies o thalassemia (tingnan).

Sa mga variant ng istruktura, maaaring magbago ang katatagan at paggana ng molekula ng G. Sa thalassemia, maaaring normal ang istraktura ng globin. Dahil ang parehong uri ng genetic defect ay karaniwan sa maraming populasyon ng tao, ang mga indibidwal na sabay-sabay na heterozygous para sa structural variant ng G. at para sa thalassemia ay madalas na sinusunod. Ang mga kumbinasyon ng iba't ibang mga gene ay bumubuo ng isang napakakomplikadong spectrum ng hemoglobinopathies. Sa ilang mga kaso, maaaring makaapekto ang mga mutasyon sa mga mekanismo para sa paglipat ng synthesis ni G., na humahantong, halimbawa, sa pagpapatuloy ng synthesis ng fetal G. sa mga nasa hustong gulang. Ang mga kundisyong ito ay sama-samang tinatawag na hereditary persistence ng fetal hemoglobin.

Kasama sa mga variant ng fusion ang Hb Lepore, anti-Lepore, at Kenya mutants. Malamang na ang mga structural anomalya ng G. na ito ay lumitaw bilang resulta ng hindi pantay na non-homologous meiotic crossing over between closely linked G genes. Bilang resulta, halimbawa, sa Hb Lepore ang α-chain ay normal, at iba pang polypeptide chain. naglalaman ng bahagi ng δ- sequence at bahagi ng β-sequence polypeptide chain.

Dahil ang mga mutasyon ay maaaring mangyari sa alinman sa mga gene na tumutukoy sa synthesis ng mga gene, maraming mga sitwasyon ang maaaring lumitaw kung saan ang mga indibidwal ay magiging homozygotes, heterozygotes, o double heterozygotes para sa mga alleles ng abnormal na mga gene sa isa o higit pang loci.

Mahigit sa 200 mga variant ng istruktura ng G. ang kilala, higit sa 120 sa kanila ang nailalarawan, at sa maraming mga kaso posible na maiugnay ang pagbabago sa istruktura ng G. sa maanomalyang pag-andar nito. Ang pinakasimpleng mekanismo para sa paglitaw ng isang bagong variant ng G. bilang isang resulta ng isang point mutation (pagpapalit ng isang solong base sa genetic code) ay maaaring ipakita gamit ang halimbawa ng HbS (scheme).

Ang impluwensya ng pagpapalit ng amino acid sa pisikal-kemikal. ang mga katangian, katatagan at paggana ng molekula ng G. ay nakasalalay sa uri ng amino acid na pinalitan ang nauna, at ang posisyon nito sa molekula. Ang isang bilang ng mga mutasyon (ngunit hindi lahat) ay makabuluhang nagbabago sa paggana at katatagan ng molekula ng hemoglobin (HbM, mga hindi matatag na hemoglobin, mga hemoglobin na may binagong affinity para sa O 2) o ang pagsasaayos nito at isang bilang ng pisikal na kemikal. mga katangian (HbS at HbC).

Ang mga hemoglobin ay hindi matatag

Ang mga hindi matatag na hemoglobin ay isang pangkat ng mga abnormal na hemoglobin na partikular na sensitibo sa pagkilos ng mga ahente ng oxidizing, init at ilang iba pang mga kadahilanan, na ipinaliwanag ng genetically determined na pagpapalit ng ilang residue ng amino acid sa kanilang mga molekula sa iba; Ang karwahe ng naturang mga hemoglobin ay madalas na nagpapakita ng sarili bilang hemoglobinopathy (tingnan).

Sa mga erythrocytes ng mga tao na mga carrier ng hindi matatag na G., ang tinatawag na. Heinz bodies, na mga akumulasyon ng mga denatured molecule ng hindi matatag na mga selula ng dugo (congenital hemolytic anemia na may Heinz bodies). Noong 1952, iminungkahi ni I. A. Cathie na ang sakit na ito ay namamana. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) at Vetke (K. Betke) noong 1962 sa unang pagkakataon, gamit ang halimbawa ng Hb Zurich, pinatunayan na ang hemolytic anemia na may mga katawan ng Heinz ay nauugnay sa pagkakaroon ng hindi matatag na hemoglobin. Si Carrell (R. W. Carrell) at G. Lehmann noong 1969 ay nagmungkahi ng isang bagong pangalan para sa naturang hemoglobinopathies - hemolytic anemia na sanhi ng karwahe ng hindi matatag na G.

Ang kawalang-tatag ng mga molekula ng heme ay maaaring sanhi ng pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa pakikipag-ugnay sa heme; pagpapalit ng isang nonpolar amino acid residue ng isang polar; paglabag sa pangalawang istraktura ng molekula na sanhi ng pagpapalit ng anumang residue ng amino acid na may nalalabi na proline; pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa lugar ng α1β1- at α2β2-contact, na maaaring humantong sa paghihiwalay ng molekula ng hemoglobin sa mga monomer at dimer; pagtanggal (pagkawala) ng ilang residue ng amino acid; pagpapahaba ng mga subunit, halimbawa, dalawang hindi matatag na hemoglobin - ang Hb Cranston at Hb Tak ay may pinahabang beta chain kumpara sa normal na hemoglobin dahil sa isang hydrophobic segment na nakakabit sa kanilang C-terminus.

Ang pag-uuri ng mga hindi matatag na gas, na iminungkahi ni J. V. Dacie at binago ni Yu. N. Tokarev at V. M. Belostotsky, ay batay sa likas na katangian ng mga pagbabago sa molekula na ginagawang hindi matatag ang gas.

Inilarawan ang approx. 90 hindi matatag G., at ang mga variant na may kapalit ng mga residue ng amino acid sa mga beta chain ng molekulang G. ay matatagpuan humigit-kumulang 4 na beses na mas madalas kaysa sa pagpapalit ng naturang mga residue sa mga alpha chain.

Ang karwahe ng hindi matatag na G. ay minana sa isang autosomal na nangingibabaw na paraan, at ang mga carrier ay heterozygotes. Sa ilang mga kaso, ang paglitaw ng karwahe ng hindi matatag na G. ay ang resulta kusang mutation. Ang pagbaba sa katatagan ni G. ay hindi lamang humahantong sa madaling pag-ulan nito, kundi pati na rin sa ibang Pagkakataon at sa heme pagkawala. Ang mga pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa mga contact site ng alpha at beta chain ng hemoglobin molecule ay maaaring makaapekto sa affinity ng molekula para sa oxygen, ang interaksyon ng hemes, at ang equilibrium sa pagitan ng mga tetramer, dimer, at monomer ng hemoglobin. Sa mga taong heterozygous para sa hindi matatag na gene, ang parehong normal at abnormal, hindi matatag na protina ay na-synthesize, ngunit ang huli ay mabilis na nagdenature at nagiging hindi aktibo sa pagganap.

Ang matinding hemolytic anemia ay kadalasang sinusunod sa mga pasyente na mga carrier ng hindi matatag na G. na may mataas na antas ng molecular instability.

Kapag nagdadala ng iba pang hindi matatag na G. wedge, ang mga pagpapakita ay kadalasang may katamtamang kalubhaan o ganap na hindi gaanong mahalaga. Sa ilang mga kaso (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich, atbp.), ang karwahe ng hindi matatag na G. ay nagpapakita ng sarili sa anyo ng mga hemolytic crises pagkatapos uminom ng ilang mga gamot (sulfonamides, analgesics, atbp.) o pagkakalantad sa mga impeksiyon. Ang ilang mga pasyente, halimbawa, ang mga carrier ng Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney, atbp., ay nakakaranas ng skin cyanosis dulot ng advanced na edukasyon nakilala at sulfhemoglobin. Ang mga Hemoglobinopathies na sanhi ng karwahe ng hindi matatag na G. ay dapat na maiiba sa hemolytic at hypochromic anemia isa pang etiology at pangunahin na may kakulangan sa iron at hemolytic anemia na nauugnay sa genetically determined deficiency ng enzymes ng pentose-phosphate cycle, glycolysis, atbp.

Karamihan sa mga tao na mga carrier ng hindi matatag na G. ay hindi nangangailangan ng espesyal na paggamot. Para sa hemolysis, kapaki-pakinabang ang restorative therapy. Ang lahat ng mga carrier ng hindi matatag na G. ay inirerekomenda na umiwas sa mga oxidizing na gamot na pumupukaw ng hemolysis (sulfonamides, sulfones, analgesics, atbp.). Ang mga pagsasalin ng dugo ay ipinahiwatig lamang sa pag-unlad ng malalim na anemia. Sa kaso ng malubhang hemolysis na may pagtaas ng sequestration ng mga pulang selula ng dugo sa pamamagitan ng pali at hypersplenism, ang splenectomy ay ipinahiwatig (tingnan). Gayunpaman, ang splenectomy sa mga bata (sa ilalim ng 6 na taong gulang) ay karaniwang hindi ginagawa dahil sa panganib na magkaroon ng septicemia.

Mga pamamaraan para sa pagtukoy ng hindi matatag na hemoglobin

Ang pag-aaral ng hemoglobin thermolability ay ang pinakamahalagang pagsubok para matukoy ang kawalang-tatag nito. Ito ay iminungkahi nina A. G. Grimes at A. Meisler noong 1962 at Dacey noong 1964 at binubuo ng incubating hemolysates na diluted na may 0.1 M phosphate o Tris-HCl buffer, pH 7.4, sa 50- 60° sa loob ng isang oras. Kasabay nito, ang hindi matatag na G. ay na-denatured at namuo, at ang halaga ng thermostable G. na natitira sa solusyon ay tinutukoy ng spectrophotometrically sa 541 nm at kinakalkula ng formula:

/ * 100 = = thermostable hemoglobin (porsiyento),

kung saan ang E ay ang extinction value sa wavelength na 541 nm.

Ang kamag-anak na nilalaman ng thermolabile G. ay katumbas ng 100% - ang halaga ng thermostable G. (sa porsyento).

Iminungkahi nina Carrell at Kay (R. Kau) noong 1972 ang pagpapapisa ng mga hemolysate sa isang halo ng 17% isopropanol solution-Tris buffer, pH 7.4 sa 37° sa loob ng 30 minuto.

Ang hemolysis ng mga erythrocytes ay maaaring sanhi ng tubig, dahil ang paggamit ng carbon tetrachloride o chloroform para sa layuning ito ay humahantong sa bahagyang denaturation ng hindi matatag na mga selula ng dugo at pagbaluktot ng data na nakuha.

Ang pinakakaraniwang paraan para sa pagtukoy ng hindi matatag na G. ay histochemical, ang paraan para sa pagtukoy ng mga katawan ng Heinz. Sa kasong ito, ang mga pulang selula ng dugo ay nabahiran ng crystal violet, methyl violet, o isang reaksyon na may acetylphenylhydrazine ay ginagamit. Ang dugo ay preliminarily na pinananatili sa loob ng 24 na oras sa 37°. Dapat tandaan na ang mga katawan ng Heinz ay maaari ding matagpuan sa iba pang hemolytic anemia, thalassemia, pagkalason sa mga ahente na bumubuo ng methemoglobin at sa ilang mga enzymopathies.

Ang electrophoretic separation ng hemolysates sa papel o cellulose acetate ay madalas na hindi nagbibigay ng mga resulta, dahil sa maraming hindi matatag na hemolysates, ang pagpapalit ng mga residue ng amino acid sa molekula ay hindi nagbabago sa mga electrophoretic na katangian ng molekula. Higit na nagbibigay kaalaman sa bagay na ito ay ang electrophoresis sa polyacrylamide at starch gels (tingnan ang Electrophoresis) o isoelectric focusing.

Sa maraming mga pasyente na mga carrier ng hindi matatag na G., ang ihi ay patuloy o kung minsan ay nakakakuha ng isang madilim na kulay dahil sa pagbuo ng mga dipyrroles, na nagsisilbing isang medyo tumpak na tanda ng pagkakaroon ng hindi matatag na G. sa mga erythrocytes.

Bibliograpiya: Vladimirov G. E. at Panteleeva N. S. Functional biochemistry, L., 1965;

Korzhuev P. A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Mga klinikal na anyo ng pinsala sa hemoglobin, L., 1968; Perutz M. Hemoglobin molecule, sa aklat: Molecules and Cells, ed. G. M. Frank, trans. mula sa Ingles, p. 7, M., 1966; Tumanov A.K. Fundamentals of forensic medical examination ng materyal na ebidensya, M., 1975, bibliogr.; Uspenskaya V.D. Sa lugar ng synthesis at catabolism ng haptoglobin at ang papel nito sa metabolismo ng hemoglobin, Vopr. honey. kimika, tomo 16, blg. 3, p. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Fundamentals ng human biochemical genetics, trans. mula sa Ingles, p. 15, M., 1973; Sharonov Yu. A. at Sharonova N. A. Istraktura at pag-andar ng hemoglobin, Molecular Biol., v. 9, no. 1, p. 145, 1975, bibliogr.; Charache S. Haemoglobins na may binagong oxygen affinity, Clin. Haemat., v. 3, p. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetic marker sa dugo ng tao, Philadelphia, 1969; Hemoglobin at pulang selula ng istraktura at pag-andar, ed. ni G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Genetic na kontrol ng hemoglobin alpha-chain synthesis, Haematologia, v. 8, p. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Huntsman R. G. Hemoglobin ng tao, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. The croonian lecture, 1968, The hemoglobin molecule, Proc, roy, Soc. V., v. 173, p. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Molecular pathology ng human hemoglobin, Kalikasan (Lond.), v. 219, p. 902, 1968; RoughtonF. J. Ilang kamakailang trabaho sa pakikipag-ugnayan ng oxygen, carbon dioxide at hemoglobin, Biochem. J., v. 117, p. 801, 1970; Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetic na kontrol ng hemoglobin, Clin. Haemat., v. 3, p. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spectrophotometry ng hemoglobin derivatives, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molecular na batayan para sa ilang mga karamdaman ng haemoglobin, Brit, med. J., v. 4, p. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molecular na batayan ng thalassemia, Brit. J. Haemat., v. 31, suppl., p. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Clinical hematology, Philadelphia, 1974.

Ang mga hemoglobin ay hindi matatag- Didkovsky N.A. et al Hemoglobin Volga 27 (B9) alanine->aspartic acid (bagong abnormal hemoglobin na may matinding kawalang-tatag), Problema, hematol, at overflow, dugo, tomo 22, No. 4, p. 30, 1977, bibliogr.; Idelson L. I., Didkovsky N. A. at Ermilchenko G. V. Hemolytic anemia, M., 1975, bibliogr.; ВunnH. F., Kalimutan ang B. G. a. Ranney H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H. a. Kynoch P. A. Mga variant ng hemoglobin ng tao at ang kanilang mga katangian, Amsterdam, 1976.

A.P. Andreeva; Yu. N. Tokarev (hiyas. at gene.), A. K. Tumanov (korte.); Yu. N. Tokarev, V. M. Belostotsky.

Ang Hemoglobin (Hb) ay isang kumplikadong protina na binubuo ng bakal at gumagawa ng mga pulang selula ng dugo, i.e. pulang selula ng dugo. Sila ang pangunahing "transporter" ng hemoglobin. Ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng mga 400 milyong molekula ng protina.

Para saan ang hemoglobin?

Ang pangunahing gawain ay upang magbigay ng oxygen sa katawan. Direktang kasangkot ito sa pagdadala ng elemento mula sa baga patungo sa mga selula at organo ng tissue. Pagkatapos maihatid ang oxygen, ang protina na naglalaman ng bakal ay lilipat sa magkasalungat na daan sa sistema ng paghinga, kasama ang "pagkuha" ng carbon dioxide, na inalis mula sa katawan sa pamamagitan ng mga baga.

Ngunit ang pakikilahok sa gas exchange ay hindi lamang ang function nito. Ang Hemo protein ay may isa pang natatanging katangian ng kemikal - pagpapanatili balanse ng acid-base dugo. Tinitiyak ng Hemoglobin ang normal na paggana ng blood buffer system, respiratory at excretory system. Ang kanilang pinag-ugnay na gawain ay nakakatulong na mapanatili ang balanse ng pH sa kinakailangang antas.

Normal na nilalaman ng hemoglobin sa dugo

Ang antas ng Hb sa dugo ay depende sa kasarian, edad, at mga indibidwal na katangian ng katawan. Sa mga bata at mga buntis na kababaihan, ang mga konsentrasyon ng protina ay bahagyang mas mataas kaysa sa mga nasa hustong gulang na lalaki at babae. Ang mga partikular na salik ay maaaring makaapekto sa mga antas ng hemoglobin, halimbawa, ang mataas na protina ay madalas na nakikita sa mga piloto at piloto, mga atleta, gayundin sa mga taong naninirahan sa matataas na lugar ng bundok. Ngunit ang donasyon at vegetarianism, sa kabaligtaran, ay binabawasan ang rate.

• – 120-160 g/l;
• para sa mga lalaki - 130-170 g / l;
• para sa mga buntis na kababaihan - 110-150 g / l.

Ang Hb ay hindi nakadepende sa kasarian. Saklaw ng mga wastong halaga:

• 145-225 g/l – kaagad pagkatapos ng kapanganakan;
• 100-180 g / l - sa pamamagitan ng isang buwan ng buhay;
• 95-135 g/l – 3-6 na buwan;
• 100-140 g / l - taon ng buhay;
• 105-145 g/l – 1-2 taon;
• 95-135 g/l - 3-6 na taon;
• 115-150 g/l – 7-12 taon;
• 115-155 g/l – 13-15 taon;
• 120-160 g / l - mga kabataan (hanggang 18 taon).

Mga paglihis mula sa pamantayan

Ang pagbaba ng hemoglobin sa dugo ay nasuri nang maraming beses nang mas madalas kaysa sa pagtaas ng bahaging ito. Ang anumang paglihis mula sa pamantayan ay nangangailangan ng appointment ng mga karagdagang pag-aaral.

Nakataas ang Hb

Tumutukoy sa isang pambihirang kondisyon, na kadalasang resulta mga katangiang pisyolohikal katawan at ilang hindi kanais-nais panlabas na mga kadahilanan. Mataas na halaga kung minsan ay nauugnay sa paninigarilyo at pamumuhay sa mga megacity kung saan ang hangin ay labis na marumi.

Ang isang pagbabago sa tagapagpahiwatig patungo sa paglago ay maaaring magpahiwatig ng pag-unlad ng mga kondisyon ng pathological:

• mga sakit sa cardiovascular;
• pagkabigo sa paghinga;
• pagkagambala sa gastrointestinal tract;
• proseso ng tumor;
• polycystic kidney disease;
• dehydration;
• erythremia.

Walang mga tiyak na palatandaan ng mataas na antas ng bahaging ito ng dugo. Kadalasan ang isang tao ay nagrereklamo ng mga sintomas na katangian ng isang partikular na sakit.

Pansin!

Ang mga sakit ay bihirang maging sanhi ng pagtaas ng protina na naglalaman ng bakal sa dugo.

Nabawasan ang Hb

Ang pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay nagpapahiwatig ng pag-unlad ng anemia. Una sa lahat, ang mga palatandaan ng anemia ay nauugnay sa gutom sa oxygen na nararanasan ng katawan. Kabilang dito ang:

• nadagdagan ang kahinaan;
• mabilis na pagkapagod;
• antok;
• pagkahilo;
• sakit ng ulo;
• dyspnea;
• maputlang balat.

Tinutukoy ng mga eksperto ang ilang pangunahing dahilan para sa pag-unlad ng kondisyong ito ng pathological:

• diyeta;
• hindi balanseng diyeta;
• nakatago at bukas na pagdurugo;
• hemolytic anemia;
• talamak na pathologies ng gastrointestinal tract;
• mga sakit sa autoimmune;
• mga bukol;
• paso sa balat;
• nagpapasiklab na proseso sa katawan.

Ang mga nakalistang kondisyon ay pumukaw ng kakulangan sa bakal sa dugo, na ipinahayag sa isang pagbawas sa hemoglobin. Ngunit ang pagbaba ng protina ay hindi palaging nagpapahiwatig ng isang malubhang sakit. Minsan ang pagbabago sa dugo ay maaaring sanhi ng isang kondisyon pagkatapos ng operasyon, pinsala, o stress. Sa mga kababaihan, ang isang panandaliang pagbaba ay sinusunod sa panahon ng regla.

Mga pagsusuri upang matukoy ang dami ng hemoglobin sa dugo

Ang kabuuang hemoglobin ay tinutukoy gamit. Ito pagsubok sa laboratoryo ay pangunahing, ito ay isinasagawa sa pagsusuri ng halos lahat ng mga pathologies, samakatuwid ang mga pagbabago sa mga antas ng Hb ay madalas na tinutukoy ng pagkakataon sa panahon ng diagnostic o preventive measures.

Ang araw bago mag-donate ng dugo, dapat tumanggi ang pasyente pisikal na Aktibidad, paninigarilyo at pagkuha mga gamot(na may pahintulot ng doktor). Ang biological fluid ay kinokolekta sa umaga sa isang walang laman na tiyan. Ang resulta ng pagsusulit ay magiging handa sa susunod na araw. Ang ilang mga laboratoryo ay nagsasagawa ng mabilis na pananaliksik sa loob ng ilang oras. Kapag ang pagsusuri ay nagpakita ng mga abnormalidad, kinakailangan ang ulitin na sampling ng dugo. Upang matukoy ang hemoglobin sa dugo sa labas ng laboratoryo, isang espesyal na portable na aparato ang ginagamit - isang hemoglobinometer. Pinapayagan ka ng device na awtomatikong masuri ang antas ng iyong Hb.

Pansin!

Maaaring suriin ang glycemic hemoglobin gamit ang biochemical analysis. Ang tagapagpahiwatig na ito ay napakahalaga kapag nag-diagnose ng diabetes mellitus.

Paano dagdagan ang hemoglobin na may mga menor de edad na paglihis

Ang diyeta ay isang mahalagang bahagi ng pagbawi ng protina. Una sa lahat, alisin ang lahat ng junk food sa iyong diyeta. Ang menu ay dapat magsama ng higit pang mga pagkain na naglalaman ng bakal:

• pulang karne (atay);
• damong-dagat;
• granada;
• beans;
• cereal;
• mga melon;
• prutas:
• berries;
• mga kabute.

Upang mas mahusay na sumipsip ng bakal, kailangan mong kumain ng mas maraming citrus fruits (mga dalandan, lemon, grapefruits) at uminom ng green tea. Sa panahon ng paggamot dapat mong iwasan ang mga produkto ng pagawaan ng gatas, dahil naglalaman ang mga ito ng calcium, na binabawasan ang bioavailability ng bakal. Ang ilang bahagi ng maitim na tsokolate ay makakatulong na itaas ang protina na naglalaman ng bakal sa dugo. Ang naibalik na Hb sa bahay ay resulta ng therapeutic nutrition.

Pansin!

Kung mayroong isang makabuluhang pagtaas o pagbaba sa hemoglobin, kinakailangan ang mga espesyal na gamot. Sasabihin sa iyo ng dumadating na manggagamot kung ano ang gagawin.

Mapanganib na "mga kakayahan" ng Hb

Bilang karagdagan sa pagbubuklod sa oxygen, nakikipag-ugnayan din ang heme protein sa carbon monoxide (CO). Bilang resulta ng reaksyong ito, ito ay binago sa isang malakas na tambalan - carboxyhemoglobin, na negatibong nakakaapekto sa mga katangian ng physiological ng mga pulang selula ng dugo. Una sa lahat, ang labis na carboxyhemoglobin ay nagbabanta sa pagbuo ng mga sumusunod na kahihinatnan:

• hypoxia;
• pagsusuka, pagduduwal;
• pagkahilo;
• sobrang sakit ng ulo;
• talamak na pagkabigo sa bato;
• hemorrhagic shock.

Pansin!

Sa mas matinding mga kaso, posible ang kamatayan.

Anumang mga paglabag sa istrukturang istruktura Ang hemoglobin sa gamot ay tinatawag na hemoglobinopathies. Ang kundisyong ito ay madalas na sinamahan ng namamana na mga pathology ng dugo, halimbawa, thalassemia, sickle cell anemia. Kung ang protina ay tumutugon sa glucose, ang glycated Hb ay nabuo. Ang ganitong uri ng hemoglobin ay hindi nagbibigay ng anumang benepisyo sa katawan. Kadalasan ay nagpapahiwatig ng pag-unlad ng diabetes mellitus o isang mataas na panganib na magkaroon ng sakit na ito.

Ang isang normal na antas ng hemoglobin sa dugo ay ang susi sa kalusugan ng katawan, dahil kahit maliit na paglihis mula sa pamantayan ay maaaring makaapekto sa kalidad ng buhay. Kung nagbabago ang antas ng protina, kinakailangan upang ayusin ang diyeta at pang-araw-araw na gawain, tanggihan masamang ugali. Ang drug therapy ay dapat lamang ibigay ng dumadating na manggagamot.

Narinig ng lahat ang tungkol sa hemoglobin at, higit sa lahat, tungkol sa mababang antas nito sa dugo, na humahantong sa isang malubhang kondisyon na tinatawag na anemia. Samantala, ang protina ng dugo na ito ay gumaganap ng maraming mahahalagang pag-andar sa katawan, na nangangahulugan na ang pagbabagu-bago nito sa isang direksyon o sa iba pa ay maaaring magbanta sa isang tao na may malubhang kahihinatnan.

Sa artikulong ito ay tatalakayin natin nang detalyado ang kahalagahan ng hemoglobin para sa ating katawan at mga paraan upang mapataas ang antas ng protina ng dugo na naglalaman ng bakal na ito.

Ano ang hemoglobin

Ang Hemoglobin (Hb) ay isang protina na naglalaman ng bakal sa dugo, higit sa lahat ay matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo, i.e. pulang selula ng dugo. Ang isang maliit na bahagi lamang ng sangkap na ito ay naroroon sa plasma ng dugo.

Ang kahalagahan ng hemoglobin ay nakasalalay sa katotohanan na ito ang nagdadala ng oxygen mula sa mga baga sa lahat ng mga selula ng katawan, at sa pagbabalik ay inaalis nito ang carbon dioxide. Sa katunayan, ang isang erythrocyte ay isang uri ng "barge" na naglalakbay kasama ang daloy ng dugo, nagdadala ng mga kakaibang lalagyan - mga molekula ng hemoglobin na puno ng oxygen o carbon dioxide. Bukod dito, ang isang selula ng dugo ay maaaring maglaman ng hanggang 40 milyong mga molekula ng hemoglobin.

Gayunpaman, ang palitan ng gas ay malayo sa tanging pag-andar ng protina na pinag-uusapan. Ang Hemoglobin ay nag-aalis ng mga acidic compound mula sa katawan, na pumipigil sa acidosis, at salamat sa synthesis ng carbon dioxide, pinipigilan nito ang alkalization ng dugo, na pumipigil sa alkalosis. Ang lahat ng ito ay nagpapahiwatig na sangkap na ito ay isang pangunahing elemento na nagpapanatili ng balanse ng acid-base.

Sa wakas, ang protina na naglalaman ng bakal na ito ay responsable para sa lagkit ng dugo, na nangangahulugang pinipigilan nito ang pagkawala ng likido sa tisyu sa pamamagitan ng pag-regulate ng oncotic pressure.

Tulad ng nakikita mo, ang hemoglobin ay gumaganap ng maraming napakahalagang pag-andar sa katawan, at samakatuwid ay hindi nakakagulat na ang mga paglihis nito mula sa pamantayan ay humantong sa malubhang sakit at malubhang sakit. Iyon ang dahilan kung bakit susunod nating isasaalang-alang ang mga pamantayan ng nilalaman ng hemoglobin sa dugo at ang mga dahilan para sa mga paglihis nito mula sa mga normal na halaga.

Mga pamantayan ng hemoglobin sa dugo

Sabihin natin kaagad na depende sa kasarian at edad, ang mga antas ng hemoglobin ay maaaring mag-iba nang malaki.

Sa mga kababaihan, ang figure na ito ay nag-iiba sa pagitan ng 120–160 g/l. Bukod dito, maaari itong seryosong magbago sa panahon ng daloy ng panregla, at samakatuwid sa oras na ito ang pagsusuri ng hemoglobin sa mga kababaihan ay hindi mapagkakatiwalaan. Maaari mo itong inumin 5 araw lamang pagkatapos ng regla.

Para sa mga buntis na kababaihan, ang pamantayan ay 110 g / l. Ito ay ipinaliwanag nang simple: ang kabuuang dami ng dugo sa mga buntis na kababaihan ay tumataas, at bukod pa, ang babaeng katawan ay nagbibigay ng ilan sa bakal sa fetus.

Ang antas ng hemoglobin sa mga lalaki ay mas mataas - 130-170 g / l. Dito, masyadong, ang lahat ay medyo halata: ang isang tao ay isang breadwinner, gumagawa siya ng mas mahirap na trabaho, na nangangahulugang kailangan niya ng mas maraming enerhiya at lakas. Bilang karagdagan, ang produksyon ng testosterone ay nakakaapekto sa mga antas ng hemoglobin sa mga lalaki.

Kung pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga bata, ang kanilang antas ng protina na naglalaman ng bakal ay malaki rin ang pagkakaiba-iba depende sa edad. Halimbawa:

• sa isang bagong panganak na sanggol - 145-240 g / l;
• sa 1 buwan - 110-210 g / l;
• sa 3 buwan - 90-140 g / l;
• sa 6 na buwan - 110-140 g / l;
• sa 1 taong gulang - 95-135 g / l;
• sa 3 taong gulang - 110-150 g / l;
• sa 7 taon - 115-155 g / l;
• sa 13 taong gulang - 115-155 g / l;
• sa 16 taong gulang - 120-160 g / l.

Paano nagbabago ang hemoglobin?

Kapansin-pansin na ang antas ng protina na pinag-uusapan ay nakasalalay hindi lamang sa edad at kasarian. Ito ay naiimpluwensyahan ng:

• Mga panahon. Sa taglagas, bumababa ang hemoglobin, marahil dahil, dahil sa masaganang ani, ang mga tao ay mas gustong kumain ng mga pagkaing halaman.
• Terrain at klima. Ang mga residente sa matataas na bundok ay may posibilidad na magkaroon ng mataas na hemoglobin, habang ang mga nakatira sa mababang lugar na walang araw ay mas malamang na magkaroon ng anemia.
• Kalikasan ng nutrisyon. Ang mga vegetarian at vegan na hindi kumakain ng karne ay may Hb na mas mababa sa average.
• Pamumuhay. Pisikal na masipag at matindi pagsasanay sa kapangyarihan pataasin ang antas ng hemoglobin.
• Sariwang hangin. Ang paglanghap ng malinis na hangin, sa pamamagitan ng paraan, tulad ng paninigarilyo, ay nagpapataas ng mga antas ng hemoglobin. Ngunit sa katawan ng isang naninigarilyo, ang mga pulang selula ng dugo ay nagdadala ng kontaminadong oxygen sa buong katawan usok ng tabako, na nangangahulugan na ang mga tagapagpahiwatig ng kalusugan ng katawan sa kasong ito ay seryosong lumalala.

Ngayon ay lumipat tayo sa mga kadahilanan ng pathological pagbabagu-bago ng protina ng dugo na pinag-uusapan.

Mababang hemoglobin

Ang antas ng hemoglobin sa dugo ay maaaring bumaba sa mga sumusunod na kadahilanan:

Sobrang pagkawala ng dugo

Ang antas ng protina na naglalaman ng bakal ay maaaring bumaba sa panahon ng operasyon, kapag ang isang tao ay nawalan ng maraming dugo, ito ay maaaring maitago ang pagdurugo ng bituka, pati na rin ang daloy ng regla sa mga kababaihan.

Pagkagambala ng mga organo na bumubuo ng dugo

Ito ay maaaring isang genetic abnormality kung saan ipinanganak ang isang tao, o resulta ng mga negatibong impluwensya sa kapaligiran (trauma, impeksyon, pagkalason sa industriya o pagkakalantad sa radiation).

Kakulangan ng bakal sa katawan

Ang dahilan para sa hindi pangkaraniwang bagay na ito ay ang kakulangan ng bakal sa pagkain na kinuha, protina gutom o malalang sakit tiyan at bituka, na pumipigil sa pagsipsip o pagsipsip ng bakal sa dugo. Ang kundisyong ito Tinatawag ito ng mga doktor na iron deficiency anomia (anemia).

Bakit mapanganib ang iron deficiency anemia?

Ang anemia ay ang pinakakaraniwang kondisyon na sanhi ng pagbaba ng mga antas ng hemoglobin. Depende sa antas ng Hb, ang anemia ay maaaring magkaroon ng iba't ibang antas ng kalubhaan:

• banayad na antas - antas ng hemoglobin 90 g / l;
• average na antas - 70-90 g / l;
• malubhang antas - mas mababa sa 70 g / l.

Kadalasan, ang mga buntis na kababaihan at mga bata ay nakatagpo ng kondisyong ito, na maaaring ipaliwanag sa pamamagitan ng pagtaas ng pangangailangan para sa bakal sa lumalaking katawan.

Mga kahihinatnan ng anemia

Ang kundisyong ito ay nagpapakita ng sarili sa mga malubhang sintomas na literal na nakakaapekto sa buong katawan at humantong sa isang malubhang pagkasira sa kalidad ng buhay. Kabilang dito ang:

• hindi nakatulog ng maayos;
• madalas na pagkahilo;
• nadagdagan ang pagkapagod at mababang pagganap;
• patuloy na kahinaan at kawalang-interes;
• maputlang balat at hitsura madilim na bilog sa ilalim ng mga mata;
• tuyong balat at maasul na labi;
• walang gana;
• ingay sa tainga;
• igsi ng paghinga, mabilis na tibok ng puso at tachycardia;
• naantalang paglago at pag-unlad;
• humina ang kaligtasan sa sakit at pagkamaramdamin sa mga sipon;
• pagnipis, hina at pagkawala ng buhok;
• ang hitsura ng paninigas ng dumi.

Mahaba o talamak na anemya humahantong sa pagkasira ng mga pag-andar ng nagbibigay-malay.

Mga kahihinatnan ng anemia para sa mga buntis na kababaihan

Ang anemia ay lalong mapanganib para sa mga umaasam na ina. Ang isang babae sa isang posisyon ng pagbaba ng Hb ay maaaring harapin:

• late toxicosis;
• hypoxia ng pangsanggol;
• pag-unlad ng pagdurugo;
• napaaga kapanganakan;
• maagang paglabas ng amniotic fluid;
• pagkamatay ng isang bata kaagad pagkatapos ng kapanganakan.

Mga sakit na humahantong sa anemia

Ang hitsura ng mga sintomas na ito ay hindi napapansin ng isang tao, ngunit ang mga dahilan para sa kanilang pag-unlad ay karaniwang hindi malinaw sa karaniwang tao. Ang espesyalista, na isinasagawa pagsusuri ng biochemical dugo, mapapansin kaagad ang mababang antas ng hemoglobin. Ang mas malalim na pananaliksik ay magbubunyag ng partikular na sakit na humantong sa pagbaba sa antas ng protina na naglalaman ng bakal. Ito ay maaaring maging:

• nakatagong pagkawala ng dugo (pagdurugo ng bituka);
• talamak na gastritis o ulser sa tiyan;
• mga sakit sa autoimmune;
• nagpapaalab na proseso sa bituka o dysbiosis;
• malubhang impeksyon (tuberculosis, hepatitis, pneumonia);
• kakulangan ng folic acid (bitamina B9) at cyanocobalamin (bitamina B12);
• mga sakit sa oncological;
• almoranas.

Paano mapataas ang hemoglobin

Sa kaso ng isang pathological na pagbaba sa mga antas ng hemoglobin, ang mga doktor ay nagrereseta ng mga pandagdag sa bakal. Ang pinakasikat na mga gamot sa kanila ay:

• Sorbifer Durules;
• Ferro foil;
• Hemopher drops;
• Ferrum lek;
• Maltofer;
• Totema.

Ang kurso ng therapy ay nag-iiba mula 2 hanggang 12 na linggo. Sa kasong ito, ang mga unang resulta ng paggamot ay maaaring madama nang hindi mas maaga kaysa pagkatapos ng 2-3 linggo ng paggamot. Bilang karagdagan, kung ang gamot na iyong iniinom ay walang bitamina C, dapat mo itong inumin kasama ng mga pandagdag sa bakal. ascorbic acid hanggang sa 0.3 g bawat araw.

Mahalaga rin na maunawaan na habang umiinom ng mga suplementong bakal, ipinagbabawal na kumuha ng mga produktong naglalaman ng calcium. Kung hindi, ang bakal ay hindi maa-absorb ng katawan.

Mga pagkain na nagpapataas ng hemoglobin

Kung ang anemia ay hindi malala, mas kapaki-pakinabang na alisin ang sindrom sa pamamagitan ng pagsasaayos ng diyeta. Mayroong ilang mga pagkain na nagdaragdag ng mga reserbang bakal sa katawan na hindi mas masahol kaysa sa mga gamot. Kaugnay nito, ang mga taong may mababang hemoglobin ay dapat magdagdag ng mga sumusunod na pagkain sa kanilang diyeta:

• pulang karne, pati na rin ang mga karne ng organ (puso, atay, bato at dila). Upang mapanatili ang mga antas ng hemoglobin, sapat na ang pagkonsumo ng 50 g ng dila ng baka bawat araw;
• isda at manok;
• mga gulay at gulay: mga batang inihurnong patatas, kamatis, kalabasa at lahat ng uri ng berdeng gulay ( berdeng sibuyas, watercress, young turnip tops, perehil at broccoli);
• cereal: rye, bakwit at oatmeal;
• munggo: mga gisantes, beans;
• prutas: mga aprikot at pinatuyong mga aprikot, mansanas at granada, saging at peras, quinces at persimmons;
• berries: itim na currant, blueberries, strawberry at cranberries;
• juice: karot at beetroot (literal na 50 ML araw-araw);
• iba pang mga produkto: mani, mga tuyong mushroom at dark chocolate, hematogen, seafood at seaweed, egg yolk.

Dapat pansinin na ang malakas na tsaa at kape ay nakakasagabal sa pagsipsip ng hemoglobin dahil sa tannin na nilalaman ng mga inuming ito.

Mga recipe upang mapataas ang mga antas ng hemoglobin

1. Kumuha ng 1 tasa bawat isa ng mga walnut at prun, pasas at pinatuyong mga aprikot. Pagkatapos ng paggiling ng mga sangkap, ilagay ang mga ito sa isang malalim na mangkok, magdagdag ng 1-2 tinadtad na lemon nang direkta sa alisan ng balat at 3-4 tbsp. honey Itabi ang natapos na produkto sa refrigerator at ubusin ang 2-3 tbsp. sa isang araw.

2. Ibuhos ang kalahating baso ng bakwit na may 1 baso ng kefir at mag-iwan ng magdamag. Kumain ng lugaw para sa almusal sa umaga. Pagkatapos ng 2 linggo ng mga naturang pamamaraan, ang iyong hemoglobin ay tataas sa normal na antas.

3. Paghaluin ang kalahating baso ng sariwang kinatas na apple juice na may parehong halaga ng cranberry juice, magdagdag ng 1 tbsp. l. beet juice, haluin at inumin. Kunin ang pinaghalong isang beses sa isang araw para sa isang buwan.

4. Pagsamahin ang beetroot at carrot juice, 100 ml bawat isa, at inumin kaagad. Sa pamamagitan ng paggamit ng lunas na ito isang beses sa isang araw, tataas mo ang iyong hemoglobin sa literal na 3 araw, ngunit upang pagsamahin ang epekto, kailangan mong uminom ng panggamot na likido sa loob ng isang buwan.

5. Ibuhos ang ½ tasa ng dry red wine sa isang glass vessel, ilagay sa kalan at pakuluan ng 5 minuto sa isang paliguan ng tubig. Pagkatapos alisin ang produkto mula sa kalan, magdagdag ng 1 tbsp. tinunaw na mantikilya at ¼ tasa ng nettle decoction. Dalhin ang produkto isang beses sa isang araw para sa 3 linggo sa isang mainit-init na anyo.

Tumaas na hemoglobin

Ang isang mataas na antas ng hemoglobin ay hindi gaanong mapanganib kaysa sa anemia, bagaman ang kundisyong ito ay nangyayari nang mas madalas. Ang isang tao na ang dugo ay naglalaman ng labis na hemoglobin ay nakakaranas ng maraming hindi kanais-nais na mga sintomas, kabilang ang:

• hindi nakatulog ng maayos;
• antok;
• mabilis na pagkapagod;
• walang gana kumain,
• kapansanan sa paningin at pandinig,
• altapresyon;
• sakit ng ulo;
• pamumula ng balat;
• mataas na temperatura;
• sakit sa mga kasukasuan, kalamnan, buto;
• ang pagkakaroon ng dugo sa dumi ng tao;
• alternating pagtatae at paninigas ng dumi;
• dysfunction ng genitourinary organs (minsan);
• mabilis na pagbaba ng timbang.

Mga sanhi ng mataas na hemoglobin

Matapos kunin ang lahat ng kinakailangang pagsusuri, matutukoy ng doktor ang sanhi ng pagtaas ng hemoglobin. Ito ay maaaring maging:

• dehydration;
• labis na pagkonsumo ng mga pagkaing naglalaman ng bakal;
• mga depekto sa puso;
• bronchial hika o cardiopulmonary failure;
• mga sakit sa dugo (erythrocytosis, hemoglobinemia);
• sakit sa bato (pagtaas ng produksyon ng hormone erythropoietin);
• dysfunction ng bone marrow;
• bato sa apdo;
• pagkuha ng mga gamot na nagpapahusay sa pagganap;
• emphysema.

Ang hitsura ng mga sintomas ng mataas na antas ng hemoglobin ay hindi maaaring balewalain, dahil ito proseso ng pathological humahantong sa pagpapalapot ng dugo at pagbuo ng mga namuong dugo na bumabara sa mga daluyan ng dugo.

Paano babaan ang hemoglobin

Sa kaso ng mataas na Hb, ang pasyente ay inireseta ng mga gamot na nagpapanipis ng dugo. Ang mga gamot na ito ay tinatawag na mga ahente ng antiplatelet. Kabilang dito ang:

• Aspirin;
• Trental;
• Ticlopidine;
• Clopidrogel;
• Cardiomagnyl.

Mga produktong nagpapababa ng hemoglobin

Maaaring payuhan ng mga eksperto na baguhin ang iyong diyeta upang isama ang mga pagkain na aktibong nagpapababa ng antas ng mga pulang selula ng dugo sa dugo. Kasama sa mga produktong ito ang:

• Isda sa ilog;
• mga gulay (hilaw at nilaga), lalo na ang mga karot, cauliflower at sauerkraut;
• fermented milk products: cottage cheese at kefir, yogurt at fermented baked milk;
• perlas barley at oatmeal;
• prutas: aprikot, limon at ubas;
• taba ng isda.

Upang mapababa ang antas ng iyong hemoglobin, subukang uminom ng mas maraming tubig. Uminom ng madalas, ngunit unti-unti. Bilang karagdagan, ayusin ang mga araw ng pag-aayuno 1-2 beses sa isang linggo, halimbawa, sa kefir o mga gulay.

Kapag sumusunod sa isang diyeta upang bawasan ang mga antas ng hemoglobin, iwasan ang pagkain ng pulang karne at offal, pinausukang karne, full-fat milk, black currant at pulang prutas. Inirerekomenda din na gumugol ng mas maraming oras sa sariwang hangin at dagdagan pisikal na Aktibidad, halimbawa, paggawa ng mga ehersisyo sa umaga o pagtakbo.

Bioavailability ng bakal

Hiwalay, ito ay nagkakahalaga ng pagbanggit sa bioavailability (digestibility) ng bakal. Upang ang microelement na ito ay ganap na hinihigop ng katawan, mahalagang pagsamahin ang mga pagkain sa diyeta. Kung hindi, ang pagkain ng mga pagkaing nagpapataas ng hemoglobin, at maging ang pag-inom ng mga pandagdag sa iron, ay maaaring hindi epektibo. Kaya:

Mga pagkain na nagpapataas ng pagsipsip ng bakal

• mga amino acid na naglalaman ng asupre (karne, isda at lahat ng uri ng pagkaing-dagat);
• bitamina C ( kampanilya paminta, rose hips, dalandan at lemon);
• folic acid (atay ng baka, mga walnut at bakalaw atay);
• tanso (iba't ibang cereal at mani);
• malic at citric acids (mga kamatis, paminta at mga bunga ng sitrus);
• asukal.

Mga pagkaing nakakabawas sa pagsipsip ng bakal

• gatas at toyo protina;
• calcium (pagawaan ng gatas at fermented na mga produkto ng gatas);
• tannin (pomegranate at persimmon, pati na rin ang kape at tsaa);
• phosphates (naprosesong keso, carbonated na inumin at de-latang pagkain);
• lentil at iba pang munggo;
• tinapay.

Ngayon alam mo kung gaano kahalaga ang hemoglobin para sa ating katawan, at kung anong mga sintomas ang ipinakikita ng pagtaas at pagbaba sa antas ng protina na ito sa dugo. Ang ganitong kaalaman ay makakatulong sa iyo na humingi ng tulong mula sa isang doktor sa isang napapanahong paraan at protektahan ang iyong sarili mula sa pagbuo ng mga malubhang sakit.