Приведено с некоторыми сокращениями

В результате большого числа исследований, выполненных биохимиками, мы получили много данных о ферментативной активности различных типов опухолей. Эпидермис мыши занимает особое положение, поскольку активность некоторых ферментов в этой ткани крайне низка. Например, активность сукциндегидразы (Каррузерс и Солнцева, 1947) и аденилпирофосфатазы очень низка в эпидермисе, но очень высока в плоскоклеточном раке (Робертс и Каррузерс, 1948). Изучение содержания цитохрома с в эпидермисе и в раковой опухоли при помощи новой полярографической методики (Каррузерс, 1947) показало, что в раковой опухоли активность этого фермента ниже, чем в эпидермисе (Каррузерс и Солнцева, 1948).

В анаплазированном плоскоклеточном раке активность аргиназы в 6 раз превышает норму, а в высокодифференцированной опухоли того же типа активность этого фермента в 18 раз выше, чем в нормальном эпидермисе (Робертс, 1948; Робертс и Франкел, 1949). Активность цитохромоксидазы в нормальном эпидермисе ниже, чем в плоскоклеточном раке (Каррузерс и Солнцева, 1947). Активность перечисленных ферментов в раковой опухоли выше, чем в эпидермисе; показатели их активпости в изученных опухолях в общем такие же, как и в опухолях других типов.

Если при превращении эпидермиса в плоскоклеточный рак активность сукциндегидразы, цитохромоксидазы, апиразы и других ферментов увеличивается, то в опухолях печени и мышц их активность снижается (Шнейдер и Поттер, 1943; Гринстейн, 1947). Однако активность ферментов в этих опухолях не отличается значительно от их активпости в плоскоклеточном раке. В некоторых тканях, например в печени, определенные ферментные системы исчезают или инактивируются при возникновении гепатом (Гринстейн, 1947).

Примером служит цистеиндисульфураза, которая может содержаться в индуцированных гепатомах и сохраняется в первых генерациях при перевивке данных опухолей, но впоследствии совершенно не обнаруживается в трансплантируемых гепатомах. Это справедливо и в отношении механизма, осуществляющего синтез мочевины в печени, который утрачивается в трансплантатах гепатомы крыс, а также в отношении дегидропептидазы II; активность последнего фермента в первичной опухоли примерно в 2 раза, а в трансплантатах гепатомы в 16 раз меньше, чем в нормальной печени.

Вместе с тем активность некоторых других ферментов, например щелочной фосфатазы и дезоксирибонуклеодезаминазы, выше всего в трансплантатах крысиной гепатомы, ниже в первичной опухоли и ниже всего в нормальной печени. Приведенные примеры - их число можно было бы легко увеличить - ясно показывают, что активность каждого фермента зависит от его функции в той нормальной ткани, из которой возникает данное новообразование, и от того, что происходит с этой функцией при возникновении опухоли.

Другим важным моментом является то, что при превращении, скажем, ткани печени в гепатому сложная система, состоящая из многих частей с различными функциями, превращается в опухоль, которая обычно сходна лишь с одной из таких частей. Очевидно, при этом можно ожидать полного или почти полного исчезновения некоторых ферментных систем. До сих пор не обнаружено ни одного фермента, который был бы характерен только для растущих тканей - эмбриональных и опухолевых.

В общем изучение ферментного состава опухолей не привело к каким-либо крупным открытиям, однако оно показало, что активность многих ферментов в ряде опухолей значительно ниже, чем в соответствующих исходных тканях. Полное или почти полное исчезновение активности некоторых ферментов, по-видимому, связано с морфологическими нарушениями; повышенная активность других ферментов, вероятно, связана с ускорением клеточного деления и т. д. Гринштейн (1947) удачно суммировал результаты много численных исследований по энзимологии опухолей и пришел к следующим общим выводам:

1. В каждой нормальной ткани имеется характерная для нее совокупность ферментной активности.

2. Опухоли имеют те же ферменты, что и нормальные ткани. Исключение составляют те случаи, когда фермент связан с определенным компонентом ткани, который может исчезнуть при возникновении опухоли, в результате чего исчезает и фермент, как это имеет место, например, с цистеиндисульфуразой печени.

3. Пределы колебаний активности каждого фермента и содержания различных химических веществ, например витаминов (Гринстейн, 1947; Поллак и сотр., 1942) и свободных аминокислот (Робертс и Франкел, 1949), в различных опухолях значительно уже, чем в нормальных тканях. Это положение, по-видимому, остается верным независимо от места и метода индукции опухоли, а также от вида животного.

4. Состав ферментов у различных опухолей в основном сходен.

Последующие исследования также показали, что в опухолях имеются многие из ферментов, содержащихся в нормальных тканях. Например, по Веннеру и сотр. (1952), различные перевиваемые опухоли у мышей и крыс содержат ферменты цикла лимонной кислоты и близкие к ним. Лактикодегидраза, маликодегидраза, дегидраза изолимонной кислоты, фумараза и карбоксилаза щавелево уксусной кислоты и конденсирующий фермент содержатся в опухолях примерно в таких же количествах, как и в некоторых нормальных тканях. Активность аконитазы и дегидразы а-кетоглутаровой кислоты в опухолях ниже, чем в исследованных нормальных тканях. Вайнхауз и сотр. (1951) обнаружили, что различные перевиваемые опухоли способны окислять меченую глюкозу, молочную и пальмитиновую кислоты примерно с такой же скоростью, как и соответствующая группа нормальных тканей. Наконец, Ле Паж, Мейергоф и др. показали, что в опухолях происходит быстрое превращение глюкозы в молочную кислоту через фосфорилированные промежуточные соединения по схеме Эмбдена-Мейергофа (Поттер, 1951).

Биохимические различия клеточных фракций, выделенных из нормальной печеночной ткани крысы или мыши и из гепатомы, также были предметом исследования. В гепатоме, индуцированной 4-диметиламиноазобензолом, содержание дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и сухой вес ядерной фракции больше, чем в нормальной печени, что обусловлено в первую очередь увеличением числа ядер на единицу веса. Активность сукциндогидразы и цитохромоксидазы связана главным образом с митохондриями. Активность этих ферментов в мышиной и крысиной гепатомах примерно в 5 раз меньше, чем в печени тех же животных (Шнейдер и Ходжбум, 1950а).

В опухолях митохондрий примерно на 60% меньше, чем в печени. Активность аденилпирофосфатазы в перевиваемой мышиной гепатоме 98/15 на 60% меньше, чем в ткани печени. В печени мыши большая часть активности аденилпирофосфатазы обнаруживается в ядерной и митохондриальной фракциях, тогда как в гепатоме наибольшей активностью обладают ядерная и субмикроскопическая фракции (Шнейдер и сотр., 1950). В той же опухоли активность дифосфопиридиннуклеотид-цитохром-с-редуктазы обнаружена в митохондриях и субмикроскопических частицах. В печени этот фермент локализован главным образом в субмикроскопических частицах и лишь небольшая часть его обнаруживается в митохондриях. В гепатоме фермент сосредоточен в митохондриях и микросомах, однако общее содержание этого фермента больше, чем в печени. Наибольший интерес представляет тот факт, что активность дифосфопиридиннуклеотид-цитохром-с-редуктазы в гомогенате гепатомы и во всех ее фракциях оказалась выше, чем в соответствующих фракциях нормальной печени (Ходжбум и Шнейдер, 1950).

Гомогенаты, отмытые препараты митохондрий и надосадочные фракции перевиваемой мышиной гепатомы, гепатомы, индуцированной n-диметиламиноазобензолом, в эмбриональной печени мыши окисляют октановую и гексановую кислоты значительно слабее, чем соответствующие препараты печени нормальной мыши и крысы (Бейкер и Мейстер, 1950). Митохондрии нормальной мышиной печени содержат фермент, синтезирующий n-аминогиппуровую кислоту; в гомогенатах и в митохондриях гепатомы 98/15 интенсивность этого синтеза практически равна нулю (Килли и Шнейдер, 1950). Возможно, однако, что митохондрии опухоли не способны поддерживать концентрацию аденозинтрифосфата на уровне, необходимом для синтеза n-аминогиппуровой кислоты.

Веннер и сотр. (1951) недавно высказали предположение, что митохондрии различных опухолей не могут окислять пировиноградную кислоту и другие субстраты, так как они не способны связывать дифосфопиридиннуклеотид (ДПН). Например, митохондрии печени и почки способны окислять пировиноградную кислоту без добавления дифосфопиридиннуклеотида, тогда как для окисления данного субстрата митохондриями опухолей приходится добавлять большое количество этого нуклеотида (Веннер, Спиртс и Вайнхауз, 1951; Веннер и Вайнхауз, 1953). Авторы предполагают, что этот нуклеотид не связывается митохондриями опухолей и поэтому диффундирует из них во внутриклеточную жидкость. Поскольку этот кофермент участвует в процессах анаэробного и аэробного гликолиза, то такая диффузия может объяснить высокую интенсивность аэробного гликолиза опухоли.

При помощи нового полярографического метода определения ди- и три-фосфопиридиннуклеотидов Каррузерс и Солнцева (1953) определяли содержание этих нуклеотидов в клеточных частицах нормальных и злокачественных тканей. Эти нуклеотиды обнаружены во всех клеточных частицах нормальной печени, почки, мозга и селезенки; больше всего их в надосадочной жидкости, меньше - в ядрах и митохондриях и совсем мало в микросомах (Каррузерс и Солнцева, 1954а). В опухолях общее содержание этих нуклеотидов значительно меньше, чем в печени или почке, а в микросомной фракции они не были обнаружены даже в 24 г опухолевой ткани. Как и другие исследователи, Каррузерс и Солнцева установили, что содержание митохондрий в опухолях резко уменьшено, т. е. в гепатоме значительно меньше митохондрий, чем в нормальной печени. Однако при расчете на 1 г веса или на 1 г азота содержание ди- и трифосфопиридиннуклеотидов в митохондриях гепатомы оказалось лишь на 40% меньше, чем в тех же частицах нормальной печени. Следовательно, данные, полученные Веннером и Вайнхаузом, вероятно, можно объяснить тем, что в опухолях недостаточно митохондрий, но содержание пиридиннуклеотидов в опухолевых митохондриях лишь на 40% меньше, чем в нормальной печени. Надосадочная фракция опухолей очень богата этими нуклеотидами; поэтому добавление к ней небольшого количества пиридиннуклеотидов из митохондрий вряд ли может повлиять на гликолиз, как предполагали Веннер и Вэйнхауз.

Наибольший интерес представляет отсутствие ди- и трифосфопиридиннуклеотидов в микросомной фракции опухолей, так как эти вещества не были обнаружены полярографически ни в одной из исследованных опухолей (гепатома, рабдомиосаркома, плоскоклеточный рак), хотя для исследования было взято 5-24 г ткани. В настоящее время проводится работа по выделению этих нуклеотидов и определению их содержания в клеточных частицах нормальных и злокачественных тканей.

Наш опыт терапии злокачественных опухолей протеолитическими ферментами ограничивается применением ферментной смеси Wobe-Mugos*, которая была разработана нами специально для этой цели и оказалась оптимальной. Мы не знаем, в какой степени эффективными могут быть другие ферментные препараты, имеющиеся в США, и в каких дозах их нужно было бы применять; изучение этого вопроса представляется нам весьма желательным. Несомненно, лучше всего, если бы одна из крупных американских фармацевтических фирм как можно скорее обеспечила продажу у нас препарата Wobe-Mugos после разрешения на его использование в США: этот препарат оказался необычайно эффективным при широком испытании его в других странах на многих тысячах раковых больных.

Общие указания . Наиболее эффективно местное применение препарата, так как в этом случае на злокачественную ткань могут воздействовать гораздо большие концентрации ферментов, чем при общем лечении. Протеолитические ферменты даже в самой высокой концентрации нетоксичны для нормальных тканей. Местно их можно применять путем инъекций в опухоль или в окружающую область, путем вливания в полости плевры или брюшины и в мочевой пузырь, а также в виде клизм (при раке прямой или толстой кишки), влагалищных шариков и мазей (при опухолях кожи). При общем применении значительная часть вводимых ферментов инактивируется ингибиторами в крови и тканях, не говоря уже о разбавлении их большим объемом крови, так что терапевтический эффект может быть достигнут только при очень высоких дозах.

Местное применение очень больших доз имеет своей целью быстрое разрушение (лизис) одной или нескольких опухолей; для полного лизиса опухоли часто бывает достаточно 1-5 инъекций (вливаний), т. е. введения 1000-5000 мг препарата. Если продукты лизиса не выводятся наружу, их следует удалять с помощью пункций.

Целью общей терапии может быть разрушение опухолей, но оно достигается только при длительном введении очень больших доз; другая важная цель - профилактика метастазов и рецидивов; кроме того, общую терапию можно применять для уменьшения побочных эффектов облучения, для детоксикации продуктов распада опухоли и для повышения эффективности других средств, например облучения, цитостатических препаратов или витамина А. В то же время ферменты значительно уменьшают наклонность к тромбозам и оказывают общеукрепляющее действие. В претерминальной или терминальной стадии общая терапия большими дозами часто приводит к заметному улучшению состояния больного: существенно снижается потребность в болеутоляющих препаратах, смерть в большинстве случаев наступает без мучительной агонии.

Протеолитические ферменты использовались для лечения злокачественных опухолей задолго до открытия Америки Колумбом. Индейские лекари прикладывали к опухолям плоды и листья папайи, т. е. эмпирически применяли местную ферментную терапию. Было известно, что свежие плоды папайи оказывают благоприятное влияние на воспалительные процессы, ускоряют заживление ран, ожогов и ушибов; что инфекции ликвидируются быстрее, боли стихают раньше, что иногда такому лечению поддаются и злокачественные опухоли.

В 20-х годах прошлого века Фисик (США) впервые применил протеолитические ферменты в виде желудочного сока при поверхностном раке и получил хорошие результаты. В 1836 г. Шванн выделил из желудочного сока пепсин, а Пурден в 1871 г. и Дуглас в 1888 г. воздействовали этим ферментом на изъязвленные раковые опухоли. В конце XIX в. были сделаны первые попытки вводить пепсин внутримышечно и трипсин - внутривенно. В 1902 г. ферментная терапия злокачественных опухолей получила решающий стимул к дальнейшему развитию, когда Джон Бэрд начал лечить рак вытяжками из поджелудочной железы, содержащими ферменты. Достигнутые им успехи воодушевили многих. В 1906 г. он уже использовал трипсин, амилопсин и многие другие препараты панкреатических ферментов для лечения различных форм рака. Его книга «Ферментная терапия рака» (1911), всесторонне освещающая эту проблему, вызвала огромный интерес и привлекла внимание многих ученых и клиницистов, которые вскоре занялись дальнейшей разработкой этого метода и стали широко его применять.

Бэрд, ведущий эмбриолог своего времени, много лет изучавший эмбриональное развитие животных, пришел к выводу, что в период прогрессивной дифференцировки развивающихся органов недифференцированные плюрипотентные «половые» клетки мигрируют из трофобласта, главным образом через мезодерму, к месту своего назначения - гонадам. На этом пути бесчисленное множество их задерживается между группами соматических клеток. Согласно Бэрду, эти рассеянные повсюду клетки эмбрионального трофобласта в течение всей жизни индивидуума находятся в покое и не размножаются; однако та или другая из них может под действием определенных стимулов (канцерогенов) начать делиться и тогда образует островок ткани, лишенной специфической функции, т. е. опухоль. Действительно, в последние годы американским ученым (Хейфлику и другим) удалось идентифицировать в культурах тканей различных органов разбросанные клетки такого типа (около 0,25-0,5% всех клеток, меньше всего - в тканях сердца). Они отличаются от остальных клеток тем, что поглощают больше красителя; в отсутствие мутагенных или канцерогенных воздействий эти клетки остаются в состоянии покоя. Когда начинается их митотическое деление, они окрашиваются интенсивнее, чем соматические клетки, и приобретают другие характерные признаки опухолевых клеток. В отличие от нормальных клеток они потенциально бессмертны, т. е. способны неограниченно размножаться на протяжении сотен пассажей, тогда как все соматические клетки в культурах «стареют», теряют способность к дальнейшему делению и погибают, пройдя не более 50 митозов.

Вскоре врачи во всем мире заинтересовались как теоретическими аспектами, так и превосходными клиническими результатами ферментной терапии. Применявшиеся препараты состояли главным образом из свежих экстрактов поджелудочной железы (Кэмпбелл, Гёт, Дюпрей, Кёртфилд, Марсден, Меджит, Кливс, Шоу-МакКензи, Литл, Бейнбридж).

Холд, Пьюси и Блюменталь еще раньше сообщили, что введение в опухоль трипсина сравнительно быстро ведет к ее размягчению с асептическим расплавлением опухолевой ткани.

Однако наряду с хорошим терапевтическим эффектом наблюдалось и побочное действие пирогенного и токсического характера. Дело в том, что вскоре началось промышленное производство экстрактов поджелудочной железы в расчете на их более длительное хранение: в то время еще не знали, что жидкие экстракты, постояв несколько часов при комнатной температуре, теряют свою ферментативную активность. Использование таких препаратов привело к ухудшению клинических результатов и в конце концов - к тому, что ферментная терапия рака была забыта или вернее почти забыта.

17 171

Многие учёные утверждают, что продолжительность жизни зависит от уровня ферментов в организме. И это утверждение небезосновательно. Энзимы участвуют практически во всех процессах жизнедеятельности организма, поэтому снижение их активности часто приводит к возникновению тяжелых хронических заболеваний.
При рождении мы наследуем определённый заложенный потенциал ферментов. И этот запас рассчитан на всю жизнь. Это сравнимо с унаследованием определённого количества денег. Если их только расходовать, то очень скоро они закончатся. То же самое происходит с ферментами. Человек живёт до тех пор, пока у организма есть запас факторов ферментной активности, из которых он производит новые ферменты . Когда же наступает такой момент, что организм уже не способен производить ферменты , жизнь заканчивается.
С возрастом наш организм начинает вырабатывать все меньшее количество необходимых энзимов. Кроме того, при болезнях, недостатке в пище белка, микроэлементов, витаминов, влиянии неблагоприятных факторов внешней среды, чрезмерном употреблении алкоголя и курении производство ферментов резко сокращается, из-за чего нарушается контроль за жизненно важными процессами.

Системная энзимотерапия (СЭТ ) – метод лечения специальными комплексными препаратами протеолитических ферментов растительного, грибкового и животного происхождения с целью воздействия на весь организм в целом.

Энзимы (или ферменты ) с латыни переводится как «fermentum» — брожение, закваска, а с греческого как «en» + «zymе» — в дрожжах.
Энзимы – это особые белковые вещества или их комплексы, ускоряющие биохимические реакции в организме в миллионы раз.
Однако понятие «энзимы » у большинства людей ассоциируется исключительно с процессами пищеварения.
И действительно, длительное время энзимы использовались только для восполнения их дефицита при недостаточной функции поджелудочной железы, а также для очищения гнойных ран и при спаечных процессах в брюшной полости, т. е. исключительно локально (местно).
Такое узкое применение связано с существовавшим до 70-х годов прошлого столетия мнением, что ферменты , принятые внутрь, не могут всасываться через кишечную стенку в связи с большими размерами их молекул.
Однако благодаря ряду исследований по вопросам возможности резорбции (всасывания) в кишечнике макромолекулярных веществ было доказано, что крупные белковые молекулы энзимов могут всасываться из просвета тонкого кишечника в кровь в неизмененном виде, сохраняя свою активность и воздействовать системно на весь организм.
Благодаря этому и другим исследованиям появилось новое направление в медицине — системная энзимотерапия (СЭТ ). В отличие от местного использования отдельных ферментов, системная энзимотерапия (СЭТ ) представляет собой лечебный метод, рассчитанный на системный эффект, особая роль в котором принадлежит протеолитическим энзимам, т.е. таким, которые переваривают белок.
Препараты системной энзимотерапии используются в клинической практике многих стран около 40 лет. Они находят применение практически во всех областях медицины для лечения воспалительных, аутоиммунных, предопухолевых и др. заболеваний.

Функции энзимов организме. Основные фармакологические свойства препаратов СЭТ .
Лечебный эффект системной энзимотерапии основан на использовании тех функций ферментов, которые они в норме выполняют в организме.
Энзимы необходимы для расщепления и усвоения тканями организма жиров, белков, углеводов, крахмала, молочного сахара, поступающих с пищей. С помощью энзимов происходит трансформация питательных веществ для образования из них в последующем новой костной, мышечной, нервной, кожной ткани, а также повышения энергетического потенциала организма.

Однако высокая эффективность системной энзимотерапии обусловлена системным действием ферментов. Главные системные эффекты энзимов:

• Противовоспалительный,
• Противоотечный,
• Иммунорегулирующий,
• Фибрино- и тромболитический,
• Некролитический,
• Детоксикационный,
• Антиканцерогенный,
• Усиление действия антибиотиков,
• Улучшение микроциркуляции,
• Регенеративное.

Переваривание пищи – это только одна из функций энзимов, работающих в организме.
При поступлении пищи ферменты в первую очередь направляются для её расщепления и усвоения. Если организм перегружен пищей, он должен поставлять значительное количество энзимов в желудочный сок, слюну, сок поджелудочной железы, а значит, уменьшается их производство для других целей. Те энзимы , которые не были востребованы на процессы пищеварения, всасываются в кровь и идут на выполнение всех остальных функций в организме. Но в том случае, если все ферменты расходуются на переваривание пищи, их не остаётся для выполнения других, системных задач.
Такая «кража» ферментов из других тканей организма для целей пищеварения приводит к борьбе за энзимы между разными органами и тканями. Нарушается процесс энзимной очистки тканей, что может стать основной причиной диабета, рака, хронических воспалительных и аутоиммунных заболеваний и многих других болезней.

Как препараты системной энзимотерапии действуют в организме?
Когда энзимы поступают на пустой желудок, им переваривать нечего, и в таком случае ферменты используются иначе. Всосавшись из кишечника, они поступают в общий кровоток, а затем ко всем органам и тканям. И здесь начинается системная работа.
Действие энзимов сравнимо лишь с генеральной уборкой. При такой уборке про¬исходит удаление фрагментов чужеродных микроорганизмов (бактерий, грибов, вирусов), токсинов, возникающих в нашем собственном организме, нежелательных продуктов обмена веществ, отмерших клеток и ядов. Энзимы являются своего рода «очистителями» тканей, которые очищают и приводят в порядок всю дренажную и сосудистую систему организма.

Энзимы действуют как на уровне очага поражения, так и на организменном уровне. Местные эффекты энзимов врачи используют давно для удаления некротизированных тканей и продуктов воспаления, улучшения кровообращения, заживления, профилактики рубцевания. Системные же эффекты являются прерогативой системной энзимотерапии.
Энзимы регулируют иммунитет организма, помогают быстрее справиться с воспалительными процесса¬ми, обеспечивают хорошее кровоснабжение, помогают при заживлении ран, наконец, действуют в качестве регулятора нежелательного роста клеток, приводящего к опухолевым заболеваниям, и ведут борьбу с бактериями и вирусами.

Основная информация о препаратах системной энзимотерапии и особенностях их применения.
При СЭТ энзимы назначаются не для улучшения пищеварения, а как средство для «очистки» всего организма.
Очень важным является соблюдение условий приёма препаратов — не менее чем за 30 минут до еды или через 1,5-2 часа после еды. Таблетки не разжевывать и запивать большим количеством воды (150-200 мл).
Если для улучшения пищеварения вполне достаточно приёма 1-2 капсул панкреатических ферментов во время еды, то при таких заболеваниях, как аутоиммунные, опухолевые, хронические воспалительные заболевания требуются высокие дозы, принимаемые вне еды.
Эффекты препаратов системной энзимотерапии проявлены по-разному в отдельных препаратах и зависят от того, какие из протеолитических энзимов в них присутствуют.
В таких таблетированных препаратах специальная оболочка защищает энзимы от повреждения кислотой желудочного сока и собственными пищеварительными энзимами. Эта оболочка растворяется только в благоприятной для энзимов среде тонком кишечнике, где и происходит всасывание неповрежденных энзимных молекул при сохранении их активности.
Энзимные препараты, выполнив свои задачи, распадаются на отдельные аминокислоты и естественным образом выводятся из организма.
Учитывая то, что препараты СЭТ не угнетают выработку собственных энзимов, не вызывают синдром отмены, не обладают токсичностью, характеризуются высокой эффективностью, хорошей переносимостью и безопасностью, совместимы и усиливают действие других лекарственных препаратов, они могут оказать огромную помощь в лечении многих заболеваний.

Из чего получают энзимы для препаратов системной энзимотерапии?
Все препараты системной энзимотерапии имеют натуральное происхождение.
Бромелаин получают из стеблей и плодов ананасов, папаин — из сока папаи, трипсин, химотрипсин и панкреатин — из поджелудочной железы молодых животных, амилаза и липаза — из грибов Aspergillus oryzae.

При каких заболеваниях показана системная энзимотерапия ?
Применение энзимов особенно показано при сложных заболеваниях, которые трудно поддаются лечению или когда обычные методы терапии оказываются недостаточно эффективными. Кроме того, своевременное назначение энзимов может прервать развитие заболевания в начальной стадии.

• В комплексной терапии различных острых и хронических воспалительных, аутоиммунных, хронических неинфекционных заболеваний.
• Иммуннодефицитные состояния.
• Гастроэнтерология: панкреатит, хронический гепатит, колит, болезнь Крона
• Острые и хронические воспалительные заболевания дыхательных путей: бронхит, бронхопневмония, тонзиллит, синусит и пр.
• Нефроурология: острые и хронические воспаления мочеполовой системы, цистит, цистопиелит, простатит, аденома простаты, скрытые, в том числе половые инфекции.
• Педиатрия: иммунокоррекция у часто болеющих детей, что позволяет снизить частоту, тяжесть и длительность респираторных заболеваний, а также уменьшить количество курсов антибактериальной терапии.
• Гинекология: аднексит, эндометриоз , фибромиома, дисплазия шейки матки, мастопатии.
• Ревматология: ревматоидный артрит, ревматизм, артриты, артрозы.
• Сосудистые заболевания: тромбофлебит, варикозная болезнь, облитерирующий эндартериит, лимфатические отеки.
• Хирургия: до- и послеоперационные воспалительные процессы, послеоперационные отеки, пластические и реконструктивные операции, спаечный процесс.
• Травматология и спортивная медицина: травмы мягких тканей и суставов, вывихи, переломы костей, гематомы, посттравматические отеки, спортивные травмы. Энзимы ускоряют заживление, рассасывание гематом, уменьшают отечность, восстанавливают подвижность травмированных суставов, уменьшают боль.
• Опухолевые процессы: полипозы, фибромы, и др. Энзимы могут разрушать защиту, которую используют клетки опухолей для защиты от действия иммунной системы. Они также активируют иммунную систему, что используется при иммуннодефицитных состояниях в онкологии.
• Аллергология и иммунология: аллергии, в том числе пищевая аллергия, аутоиммунные заболевания — ревматоидный артрит, рассеянный склероз, аутоиммунный тиреоидит, др.
• Нарушения обмена веществ, в том числе жирового обмена и обмена холестерина.
• Избыточный вес.
• Повышение эффективности любого вида терапии, особенно антибиотикотерапии.
• С целью омолаживающего эффекта, влияния на биологический возраст, продления жизни, контролирования процессов естественного старения. Ферменты способствуют удалению стареющих клеток, связывая и расщепляя токсины, тем самым способствуют омоложению.
• Для инактивации токсических продуктов обмена веществ.

Ферменты - это особые белковые соединения, которые содержат в составе молекулы минералы (биокатализаторы) и способны давать возможность течению биохимических процессов в клетках организма человека. Ферменты катализируют течение двух основных направлений биохимических реакций - расщепление органических веществ с выделением энергии и синтез молекул для построения структурных компонентов клетки (органеллы). Набор ферментов в биологических системах раковых клеток, отличается от таковых в здоровых тканях. Эти различия были изучены и использованы для терапии злокачественных новообразований в клиниках Германии.

Механизм действия ферментной терапии рака

В связи с различной интенсивностью и направленностью обменных процессов в раковых клетках, введение в организм определенных ферментов вызывает сбой и запуск апоптоза (запрограммированная гибель) тканей злокачественной опухоли без какого либо негативного влияния на здоровые клетки и ткани.

Эффекты ферментной терапии злокачественной опухоли

Использование протеолитических ферментов, которые катализируют биохимическую реакцию расщепления белковых молекул, являющихся основным строительным материалом органелл раковых клеток. Это приводит к достижению таких эффектов:

• Ослабление и снижение защитных механизмов раковых клеток, что делает их более уязвимыми для клеток иммунной системы (Т-лимфоциты и макрофаги).
• Запуск запрограммированной гибели клеток злокачественной опухоли (апоптоз) - эта реакция запускается при повреждении ферментами белкового матрикса генома.
• Обезвреживание токсинов - яды, продуцируемые опухолевыми клетками, являются белковыми веществами, которые протеолитические ферменты расщепляют до конечных продуктов распада, легко выводимых из организма пациента.

Методика ферментной терапии рака в Германии

Суть ферментного лечение онкологической патологии заключается во введении протеолитических ферментов (протеазы) непосредственно в саму опухоль при помощи тонкой иглы. Количество вводимого фермента врач рассчитывает в зависимости от размера злокачественного новообразования и его гистологического (тканевого) типа. Регуляция дозировки протеаз осуществляется с помощью специального аппарата-дозатора, в котором исключена возможность передозировки. Такое лечение является безопасным для окружающих опухоль здоровых тканей, и губительным для раковых клеток.

Преимущества ферментного лечения рака Локальное использование ферментов протеаз дает определенные преимущества в терапии злокачественной опухоли:

• Уничтожение раковых клеток без повреждения здоровых тканей.
• Отсутствие необходимости в использовании агрессивных противоопухолевых химических веществ (цитостатики) и лучевого облучения.
• Безопасность процедуры для всех пациентов, вне зависимости от возраста, пола и физиологического состояния на момент начала терапии.
• Быстрое снижение размера и объема опухоли, что помогает естественным путем уменьшить болевые проявления патологии.
• Возможность совместного применения ферментного лечения с другими методиками альтернативной терапии рака.

Все манипуляции в отношении введения ферментов в злокачественную опухоль выполняются в асептических условиях, которые исключают попадание в организм инфекции. В манипуляционном кабинете клиник в Германии поддерживаются условия, максимально приближенные к домашним, для уменьшения влияния стрессовых факторов на пациента. Использование тончайших игл, не вызывает ощущений дискомфорта или боли, в момент введения ферментов в опухоль.