Что такое гемоглобин? — это комплексный белок крови. Он находится в составе эритроцитов и формируется из железа и белка. Отсюда и его название. В переводе железо — «гема», а белок — «глобин». Именно благодаря иону железа кровь приобретает свой цвет. Бытует мнение, что чем ярче и насыщеннее цвет крови, тем лучший показатель гемоглобина в крови. Он транспортирует кислород с легких к остальным клеткам в организме, а также выполняет функцию выведения углекислого газа с тканей к легким. Чем больше количество гемоглобина, тем лучше клетки организма получают кислород и быстрее работают.

Когда гемоглобина недостаточно, ухудшается транспортировка кислорода по организму. Тогда в клетках нарушается обмен и ухудшаются их функции.

Норма гемоглобина

Проверка показателей — важный этап диагностики состояния организма. В результате одного лишь анализа крови нельзя поставить какой-либо диагноз, но своевременное определение количества гемоглобина в крови может указать на явные нарушения в функциях организма и на необходимость лечения.

Норма для мужчин и женщин разных возрастов отличается. Другая у беременных. Для девочек и мальчиков возрастом до 12 норма одна. Представляем ниже шкалу нормы гемоглобина для грудничков, детей, женщин и мужчин разного возраста.

У грудничков:

• новорождённые — от 135-140.

Нормальный уровень у детей:

• от одного месяца: от 100-200;
• от одного до двух месяцев: от 100-180;
• от двух до шести месяцев: от 105-140;
• от шести месяцев до двух лет: от 105-135;
• от двух до шести лет: от 115-135;
• от шести до двенадцати лет: от 115-155.

У женщин:

• от двенадцати до восемнадцати лет: от 120-160;
• от восемнадцати до шестидесяти лет: от 120-150;
• после шестидесяти лет: от 117-138.

У беременных:

• у беременных норма может опускаться до 110.

У мужчин:

• от двенадцати до восемнадцати лет: от 130-160;
• от восемнадцати до шестидесяти лет: от 136-177;
• после шестидесяти лет: от 124-149.

Низкий гемоглобин

Это состояние называется анемией (малокровием). Оно характеризуется резким снижением полноценных эритроцитов. Если гемоглобин низкий — клетки и ткани начинают страдать от недостатка кислорода.

Причины

• Существенные потери крови. Среди них бывают явные и скрытые. К потерям крови явным относят менструации, кровотечения во время геморроя, также потери крови при травмах или операциях. Скрытые потери крови могут быть во время заболеваний ЖКТ.
• Нехватка витаминов С и В12.
• Перенесенные инфекционные болезни или аутоиммунные. Такие болезни повреждают эритроциты, сокращая время их жизни. Дизентерии, сальмонеллезы, гепатиты, пневмонии, пиелонефриты, туберкулезы — все эти заболевания повреждают эритроциты.
• Гельминты. Они высасывают огромное количество В12, ответственного за усваиваемость железа.
• Несбалансированное питание. В питании отсутствуют продукты, содержащие фолиевую кислоту, белок, витамины группы В.
• Вынашивание ребенка и кормление. В эти периоды организм женщины расходует слишком много железа.
• Не усваивается железо. Такое бывает при гастрите, когда тоньше становится слизистая желудка, во время дисбактериоза, после перенесенных операционных вмешательств в ЖКТ.
• Недоброкачественные заболевания крови.
• Рак ЖКТ.
• Патологии крови.
• Заболевания костного мозга.
• Сеансы химиотерапии.
• Отказы почек.
• Стрессы.
• Диеты.
• Нарушения работы печени.

Симптомы

О пониженном гемоглобине можно узнать не только по анализу крови. Практически всегда это от недостатка железа.

О низком гемоглобине могут говорить некоторые симптомы:

• низкое давление;
• нехватка энергии, вялость;
• ускоренное сердцебиение;
• головные боли;
• ломкость ногтей, пятнистость, слоение;
• выпадение волос;
• становится сухой кожа;
• странные вкусовые пристрастия (например, чаще всего таким людям нравятся запахи бензина, краски, лака, растворителя);
• кожа становится бледной;
• изменения цвета языка — он становится красноватым и болезненным на вид;
• небольшое повышение температуры тела.

Лечение

Лечение всегда исходит от причин возникновения отклонений. Если нарушение вызвал гастрит — лечить нужно его, если причиной послужило кровотечение — решить эту проблему.

Помимо локального лечения назначают пить препарат железа, назначить который может только врач. Препарат железа вписывают в умеренной дозировке, поскольку повышенная его норма может вызвать обратный эффект — непереносимость организма. Суточная норма железа в среднем для взрослого составляет 300 мг. Вначале лечения врачи дают максимальную дозировку, потом после нормализации уровня гемоглобина дозу препарата уменьшают в два или три раза.

Когда уровень нормализируется, лечение нужно продолжать еще два или четыре месяца.

После завершения курса лечения непременно следует два или три раза в год делать профилактику. На этом этапе выписывают принимать около 40-60 мг препарата железа в сутки. Увеличение гемоглобина будет наблюдаться только спустя месяц после приема лекарств.

Когда пониженный гемоглобин связан с недостатком витамина В12 — назначаются уколы витамина дозировкой 300-500 мкг в сутки. Когда гемоглобин нормализуется, что зачастую происходит на четвертой или шестой неделе, дозировка снижается, и лечение препаратом также продолжается где-то два или три месяца.

Повысить уровень поможет специальная диета. Список продуктов, повышающих гемоглобин:

• мясные продукты
• печенка
• языки
• мясо говядины
• желтки яиц
• гречневая каша
• горох
• чечевица
• помидоры
• все виды лука
• тыквы
• картошка
• яблоко
• гранаты
• груши
• абрикосы
• ягоды черной смородины
• ягоды клюквы
• орехи
• все виды сухофруктов
• грибы сухие
• икра лососевая
• шоколад темный
• зеленый чай (способствует усваиванию железа)

Видео: Низкий гемоглобин — Школа доктора Комаровского

Повышенный гемоглобин

Слишком высокий уровень говорит о переизбытке эритроцитов. Есть такой диагноз — эритроцитоз. Это нарушает циркуляцию крови, ее свертываемость и приводит к ухудшению здоровья.

Естественные причины

Нормальным повышение гемоглобина будет для людей, живущих в горах, где воздух содержит меньше кислорода. Тогда избыток нельзя назвать отклонением. Так организм приживается к внешней среде.

Гемоглобин может естественно повышаться у спортсменов. Их организм больше нуждается в кислороде и поэтому организм таким образом реагирует на постоянные физические нагрузки.

Патологические причины

Увеличение нормы эритроцитов у человека или увеличение их размера — это основная причина избытка гемоглобина в организме. Помимо этого, повышаться он может в следующих случаях:

• врожденная болезнь сердца;
• фиброз легких;
• сердечная и сосудистая недостаточность;
• кишечная непроходимость;
• онко-заболевания.

Симптомы

• густая кровь;
• высокое давление;
• краснота кожи;
• нарушение сна;
• слабость, усталость.

Лечение

Лечить повышенный гемоглобин можно с помощи диеты, ограничив употребление белка животного происхождения. Они содержат железо, которое легко усваивается. Изменив свою диету, выбирая продукты с меньшим количеством железа, гемоглобин можно привести в норму.

Для лечения выписывают препараты, которые способствуют разжижению крови.

В лечении высокого гемоглобина помогает эритрофорез. Эта процедура уменьшает количество эритроцитов, понижает гемоглобин.

В лечении важно учитывать причину, вызвавшую заболевание, и лечить сперва ее. Диета может понизить уровень, но не устранит проблему навсегда.

Нормальный уровень гемоглобина очень важен для нормального функционирования организма. Старайтесь питаться правильно и сбалансированно, чтобы держать его уровень в норме. Надеемся, что наша статья поможет вам сохранить здоровье и прекрасное самочувствие на долгие годы. Желаем крепкого здоровья вам и вашим близким!

Гемоглобин - это особый железо-содержащий белок крови сложной структуры, выполняющий в организме крайне важную функцию - газообмен и поддержание за счет этого стабильного обмена веществ.

Гемоглобин - своего рода посредник между тканями и легкими в обмене кислородом и углекислым газом. Для полноценного функционирования организма количество гемоглобина должно стабильным, с размахом колебаний (с учетом возраста и пола).

Увеличение количества гемоглобина, равно как и его уменьшение, приводит к расстройствам обмена веществ, к возникновению заболеваний и патологий.

Функции белка

В составе гемоглобина находится два составных элемента:

• белок глобин, являющийся основой для гемоглобина,
• железо в форме гемма, прикрепленное к определенным зонам белка.

Только в таком виде гемоглобин способен переносить в ткани кислород в виде оксигемоглобина, и уносить от них углекислоту в виде карбоксигемоглобина. Это окрашенные пигменты, оксигемоглобин имеет ярко-алый цвет, а карбоксигемоглобин - вишневый. Этим и обусловлена разница в окраске артериальной венозной крови, артериальная богата кислородом, венозная - углекислотой.

Обмен газов осуществляется в организме непрерывно, даже малейшее нарушение в системе дыхания или обмена газов немедленно приводит к сбоям в работе всего организма и развитию гипоксии (недостатка кислорода).

Гемоглобин находится внутри эритроцитов (красных кровяных телец), находящихся в крови в строго определенных количествах. При снижении количества эритроцитов закономерно снижается и количество гемоглобина в них.

За поддержание стабильного количества эритроцитов в организме человека отвечает костный мозг, где они образуются, а также селезенка и печень, где отжившие эритроциты разрушаются, а гемоглобин из них утилизируется.

Анализ крови на гемоглобин

Исследование гемоглобина проводят при общем анализе крови, параллельно изучая количество эритроцитов и их качественные характеристики.

Уровень гемоглобина сам по себе не дает возможности поставить диагноз, но является важной характеристикой нездоровья в организме, и оценивается врачом в сочетании с другими изменениями крови и клиническими симптомами.

Нормы

Количество гемоглобина неразрывно связано с количеством эритроцитов, поэтому, нормы эритроцитов составляют:

• для мужчин 4.5-5.5*10 12 /литр,
• для женщин - 3.7-4.6*10 12 /литр.

Количество гемоглобина составляет:

• у мужчин 125-145 г/л,
• у женщин 115-135 г/л.

Также существуют особые показатели, отражающие содержание гемоглобина в организме, необходимое для нормальной жизнедеятельности - цветовой показатель , то есть степень насыщенности эритроцитов гемоглобином, он составляет в норме 0.8-1.1 единиц. Также определяется и степень насыщения каждого эритроцита гемоглобином - в среднем это составляет 28-32 пикограмма.

Гемоглобин у детей

У взрослых в крови циркулирует только взрослая форма гемоглобина. У плода и новорожденных детей из-за особенностей кровообращения существует и особая форма гемоглобина - фетальная. После рождения ребенка она быстро разрушается и замещается на нормальный, взрослый гемоглобин. В норме фетального гемоглобина допускается в крови не более 0.5-1%.

Средняя продолжительность жизни эритроцита - около 120 суток, если жизнеспособность эритроцита уменьшается, это приводит к развитию различных аномалий в виде гемолитических анемий .

Нарушения в структуре гемоглобина

Гемоглобин в результате врожденных или приобретенных аномалий может приобретать неправильные формы или структуру, что отражается на способности эритроцита переносить кислород. Возникают такие нарушения как:

• аномальные гемоглобины (известно около 300 форм, одна из самых известных гемоглобин при талассемии),
• при отравлении угарным газом образуется карбогемоглобин, стойкое соединение, не способное переносить кислород,
• при отравлении многими ядами образуется метгемоглобин, также не способный переносить кислород.
• при избытке глюкозы крови при сахарном диабете формируется гликированный гемоглобин , также не способный полностью выполнять свои функции.

Могут быть и количественные нарушения:

• увеличение количества гемоглобина и эритроцитов при эритроцитозах и обезвоживании (сгущение крови),
• снижение гемоглобина при различных видах анемии .

Повышение гемоглобина

В норме уровень гемоглобина повышен у спортсменов и альпинистов, летчиков и людей, длительно пребывающих на свежем воздухе. У жителей гор тоже физиологически повышен гемоглобин.

При патологии гемоглобин повышается:

• при эритроцитозе, патологическом увеличении количества эритроцитов при онкологии,
• при патологическом сгущении крови при обезвоживании и увеличении вязкости,
• при пороках сердца,
• при ожогах,
• при развитии легочно-сердечной недостаточности,
• при кишечной непроходимости.

Снижение гемоглобина

Физиологическое снижение гемоглобина может возникать во время беременности за счет увеличения объема циркулирующей крови и разведения крови плазмой.

Обычно патологическое понижение количества гемоглобина называют анемией. Она может возникать:

• вследствие острой кровопотери при кровотечениях,
• в результате хронических микрокровотечений и потерь крови при геморрое , кишечных, маточных, десневых кровотечениях.
• при переливании плазмы, вливании большого количества жидкостей,
• при повышенном разрушении эритроцитов вследствие гемолиза,
• при дефиците железа, фолиевой кислоты, витамина В12,
• при хронической патологии организма,
• при поражении костного мозга с угнетением его функций.

О том, как правильно питаться для того, чтобы поднять гемоглобин - в нашей отдельной статье .

Прогноз

Любое патологическое изменение количества гемоглобина, как его повышение, так и понижение, требует консультации врача и всестороннего обследования.

Необходимо проведение адекватной терапии, особенно при анемиях. В среднем, при правильном лечении уровень гемоглобина при анемии повышается на 1-2 единицы в неделю.

ГЕМОГЛОБИН , Hb (haemoglobinum ; греч. haima кровь + лат. globus шарик),- гемопротеид, сложный белок, относящийся к гемсодержащим хромопротеидам; осуществляет перенос кислорода от легких к тканям и участвует в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. Гемоглобин содержится в эритроцитах всех позвоночных и некоторых беспозвоночных животных (черви, моллюски, членистоногие, иглокожие), а также в корневых клубеньках некоторых бобовых растений. Мол. вес (масса) Гемоглобина эритроцитов человека равен 64 458; в одном эритроците находится ок. 400 млн. молекул Гемоглобина. В воде Гемоглобин хорошо растворим, нерастворим в спирте, хлороформе, эфире, хорошо кристаллизуется (форма кристаллов Гемоглобина различных животных неодинакова).

В состав Гемоглобина входит простой белок- глобин и железосодержащая простетическая (небелковая) группа - гем (96 и 4% от массы молекулы соответственно). При pH ниже 2,0 происходит расщепление молекулы Гемоглобина на гем и глобин.

Гем

Гем (C 34 H 32 O 4 N 4) представляет собой железопротопорфирин- комплексное соединение протопорфирина IX с двухвалентным железом. Железо находится в центре протопорфиринового ядра и связано с четырьмя атомами азота пиррольных ядер (рис. 1): две связи координационные и две связи с замещением водорода.

Поскольку координационное число железа равно 6, две валентности остаются неиспользованными, одна из них реализуется при связывании гема с глобином, а ко второй присоединяется кислород или другие лиганды - CO, F + , азиды, вода (рис. 2) и т. д.

Комплекс протопорфина IX с Fe 3+ называют гематином. Солянокислая соль гематина (хлоргемин, гемин) легко выделяется в. кристаллическом виде (так наз. кристаллы Тейхманна). Гем обладает способностью образовывать комплексные соединения с азотистыми соединениями (аммиаком, пиридином, гидразином, аминами, аминокислотами, белками и т. д.), превращаясь при этом в гемохромогены (см.). Поскольку у всех видов животных гем одинаков, то различия в свойствах гемоглобинов обусловлены особенностями строения белковой части молекулы Г. - глобина.

Глобин

Глобин - белок типа альбуминов, содержит в своей молекуле четыре полипептидные цепи: две альфа-цепи (в каждую из которых входит по 141 аминокислотному остатку) и две бета-цепи, содержащие по 146 остатков аминокислот. Т. о., белковый компонент молекулы Г. построен из 574 остатков различных аминокислот. Первичная структура, т. е. генетически обусловленная последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях глобина человека и ряда животных, полностью изучена. Отличительной особенностью глобина человека является отсутствие в его составе аминокислот изо лейцина и цистина. N-концевыми остатками в альфа- и бета-цепях являются остатки валина. C-концевые остатки альфа-цепей представлены остатками аргинина, а бета-цепей - гистидина. Предпоследнее положение в каждой из цепей занимают остатки тирозина.

Рентгеноструктурный анализ кристаллов Г. позволил выявить основные особенности пространственной структуры его молекулы [Перутц (М. Perutz)]. Оказалось, что альфа- и бета-цепи содержат спиральные сегменты различной длины, которые построены по принципу альфа-спиралей (вторичная структура); альфа-цепь имеет 7, а бета-цепь - 8 спиральных сегментов, соединенных неспиральными участками. Спиральные сегменты, начиная с N-конца, обозначаются буквами латинского алфавита (А, В, С, D, E, F, G, Н), а неспиральные участки или углы поворота спиралей имеют соответствующее обозначение (АВ, ВС, CD, DE и т. д.). Неспиральные участки на аминном (N) или карбоксильном (С) конце цепи глобина обозначают соответственно NA или НС. Аминокислотные остатки нумеруются в каждом сегменте и, кроме того, в скобках дается нумерация данного остатка от N-конца цепи.

Спиральные и неспиральные участки определенным образом уложены в пространстве, что определяет третичную структуру цепей глобина. Последняя почти идентична у альфа- и бета-цепей Г., несмотря на значительные различия в их первичной структуре. Это обусловлено специфическим расположением полярных и гидрофобных групп аминокислот, приводящим к скоплению неполярных групп во внутренней части глобулы с образованием гидрофобного ядра. Полярные группы белка обращены к водной среде, находясь с ней в контакте. Внутри каждой цепи глобина недалеко от поверхности находится гидрофобная впадина («гемовый карман»), в к-рой располагается гем, ориентируясь так, что его неполярные заместители направлены во внутрь молекулы, входя в состав гидрофобного ядра. В результате возникает ок. 60 неполярных контактов между гемом и глобином и один-два полярных (ионных) контакта гема с альфа- и бета-цепями, в которых участвуют остатки пропионовой к-ты гема, выходящие наружу из гидрофобного «кармана». Расположение гема в гидрофобной впадине глобина обеспечивает возможность обратимого присоединения кислорода к Fe 2+ гема без окисления последнего до Fe 3+ и характерно для гемоглобинов различных видов животных. Подтверждением этого является крайняя чувствительность Г. к любым изменениям неполярных контактов вблизи гема. Так, замена гема в Г. на гематопорфирин приводит к резкому нарушению свойств Г.

Некоторые аминокислотные остатки, окружающие гем в гидрофобной впадине, относятся к числу инвариантных аминокислот, т. е. аминокислот, одинаковых для различных видов животных и существенных для функции Г. Среди инвариантных аминокислот большое значение отводится трем: остаткам гистидина, так наз. проксимальным гистидинам (87-я позиция в а- и 92-я позиция в P-цепях), дистальным гистидинам (58-я позиция в а- и 63-я позиция в (5-цепях), a также остатку валина Е-11 (62-я позиция в альфа-цепи и 67-я позиция в бета-цепи).

Связь между так наз. проксимальным гистидином и железом гема является единственной хим. связью между ними (реализуется пятая координационная связь атома Fe 2+ гема) и непосредственно влияет на присоединение кислорода к гему. «Дистальный» гистидин непосредственно не связан с гемом и участия в фиксировании кислорода не принимает. Его значение состоит в стабилизации атома Fe 2+ против необратимого окисления (по-видимому, за счет образования водородной связи между кислородом и азотом). Остаток валина (Е-11) является своего рода регулятором скорости присоединения кислорода к гемам: в бета-цепях он стерически расположен так, что занимает то место, куда должен присоединиться кислород, вследствие чего оксигенация начинается с фльфа-цепей.

Белковая часть и простетическая группа молекулы Г. оказывают друг на друга сильное влияние. Глобин изменяет многие свойства гема, придавая ему способность к связыванию кислорода. Гем обеспечивает устойчивость глобина к действию к-т, нагреванию, расщеплению ферментами и обусловливает особенности кристаллизационных свойств Г.

Полипептидные цепи с присоединенными к ним молекулами гема образуют четыре основные части - субъединицы молекулы Г. Характер соединения (укладки) их между собой ц расположение в пространстве определяют особенности четвертичной структуры Г.: а- и P-цепи располагаются по углам тетраэдра вокруг оси симметрии, причем альфа-цепи лежат поверх p-цепей и как бы втискиваются между ними, а все четыре гема далеко удалены друг от друга (рис. 3). В целом образуется тетрамерная сфероидная частица с размерами 6,4 X 5,5 х 5,0 нм. Четвертичная структура стабилизирована солевыми связями между α-α- и β-β-цепями и двумя видами контактов между α и β-цепями (α1-β1 и α2-β2). Контакты α1-β1 наиболее обширны, в них участвуют 34 аминокислотных остатка, большинство взаимодействий неполярно. Контакт α1-β2 включает 19 аминокислотных остатков, большинство связей также неполярно, за исключением нескольких водородных связей. Все остатки, находящиеся в этом контакте, одинаковы у всех изученных видов животных, в то время как 1/3 остатков в α1-β1-контактах варьирует.

Г. человека гетерогенен, что обусловлено различием полипептидных цепей, входящих в его состав. Так, Г. взрослого человека, составляющий 95-98% Г. крови (HbA), содержит две α- и две β-цепи; малая фракция Г. (HbA2), достигающая максимального содержания 2,0-2,5%, содержит две α- и две σ-цепи; гемоглобин плода (HbF), или фетальный гемоглобин, составляющий в крови взрослого человека 0,1-2% , состоит из двух α- и двух γ-цепей.

Фетальный Г. заменяется на HbA в первые месяцы после рождения. Он характеризуется значительной устойчивостью к тепловой денатурации, на чем основаны методы определения его содержания в крови.

В зависимости от состава полипептидных цепей перечисленные типы Г. обозначаются следующим образом: HbA - как Hbα2β2, HbA2 - как Hbα2σ2, a HbF - как Hbα2γ. При врожденных аномалиях и заболеваниях кроветворного аппарата появляются аномальные типы Г., напр, при серповидноклеточной анемии (см.), талассемии (см.), врожденной метгемоглобинемии неэнзиматического происхождения (см. Метгемоглобинемия) и др. Наиболее часто встречается замещение единственной аминокислоты в одной паре полипептидных цепей.

В зависимости от величины валентности атома железа гема и типа лиганда в молекуле Г. последний может находиться в нескольких формах. Восстановленный Г. (дезокси-Hb) имеет Fe 2+ со свободной шестой валентностью, при присоединении к нему O 2 образуется оксигенированная форма Г. (HbO 2). При действии на HbO 2 ряда окислителей (феррицианид калия, нитриты, хиноны и др.) происходит окисление Fe 2+ до Fe 3+ с образованием метгемоглобин, неспособного к переносу O 2 . В зависимости от величины pH среды различают кислую и щелочную форму метгемоглобина, содержащих в качестве шестого лиганда H 2 O или OH-группу. В крови здоровых людей концентрация метгемоглобина составляет 0,83+0,42% .

Метгемоглобин обладает способностью прочно связывать фтористый водород, синильную к-ту и другие вещества. Этим его свойством пользуются в мед. практике для спасения людей, отравленных синильной к-той. Различные производные Г. различаются по спектрам поглощения (табл.).

Некоторые характеристики спектров поглощения производных гемоглобина (миллиэквивалентные характеристики даны из расчета на 1 гем)

Производное гемоглобина	Длина волны (при максимуме поглощений), нм	Миллиэквивалентный коэффициент светопоглощения, E
Дезоксигемоглобин
Оксигемоглобин (HbO2)
Карбоксигемоглобин (HbCO)
Метгемоглобин (мет-Hb; pH 7,0-7,4)
Циан-метгемоглобин (CN-мет-Hb)

Функциональные свойства гемоглобина. Основная биол, роль Г.- участие в газообмене между организмом и внешней средой. Г. обеспечивает перенос кровью кислорода от легких к тканям и транспорт углекислоты от тканей к легким (см. Газообмен). Не менее важны и буферные свойства Г., образующего мощные гемоглобинную и оксигемоглобинную буферные системы крови, способствующие, т. о., поддержанию кислотно-щелочного равновесия в организме (см. Буферные системы , Кислотно-щелочное равновесие).

Кислородная емкость HbO 2 составляет 1,39 мл O 2 на 1 г HbO 2 . Способность Г. связывать и отдавать кислород отражается его кислородно-диссоциационной кривой (КДК), характеризующей процент насыщения Г. кислородом в зависимости от парциального давления O 2 (pO 2).

Тетрамерные молекулы Г. имеют S-образную форму КДК, что свидетельствует о том, что Г. обеспечивает оптимальное связывание кислорода при относительно низком его парциальном давлении в легких и отдачу - при сравнительно высоком парциальном давлении кислорода в тканях (рис. 4). Максимальная отдача кислорода тканям сочетается с сохранением высокого парциального давления его в крови, что обеспечивает проникновение кислорода в глубь тканей. Величина парциального давления кислорода в мм рт. ст., при к-рой 50% Г. оксигенировано, является мерой сродства Г. к кислороду и обозначается Р50.

Присоединение кислорода к четырем гемам Г. происходит последовательно. S-образный характер КДК Г. свидетельствует о том, что первая молекула кислорода соединяется с Г. очень медленно, т. е. ее сродство к Г. невелико, поскольку требуется разорвать солевые контакты в молекуле дезоксигемоглобина. Однако присоединение первой молекулы кислорода увеличивает сродство к нему оставшихся трех гемов, и дальнейшая оксигенация Г. происходит значительно быстрее (оксигенация четвертого гема происходит в 500 раз быстрее, чем первого). Следовательно, налицо кооперативное взаимодействие между центрами, связывающими кислород. Закономерности реакции Г. с окисью углерода (СО) те же, что и для кислорода, но сродство Г. к СО почти в 300 раз выше, чем к O 2 , что обусловливает высокую ядовитость угарного газа. Так, при концентрации СО в воздухе, равной 0,1%, больше половины Г. крови оказывается связанным не с кислородом, а с угарным газом. При этом происходит образование карбоксигемоглобина, неспособного к переносу кислорода.

Регуляторы процесса оксигенации гемоглобина. Большое влияние на процессы оксигенации и дезоксигенации оказывают водородные ионы, органические фосфаты, неорганические соли, температура, углекислота и некоторые другие вещества, контролирующие величину сродства Г. к кислороду в соответствии с физиол. запросами организма. Зависимость сродства Г. к кислороду от величины pH среды носит название эффекта Бора (см. Вериго эффект). Различают «кислый» (рН<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Наибольшее физиол. значение имеет «щелочной» эффект Бора. Его молекулярный механизм обусловлен наличием в молекуле Г. ряда положительно заряженных функциональных групп, константы диссоциации которых значительно выше в дезоксигемоглобине за счет образования солевых мостиков между отрицательно заряженными группами соседних белковых цепей внутри молекулы Г. В процессе оксигенации вследствие происходящих конформационных изменений молекулы Г. солевые мостики разрушаются, изменяется pH отрицательно заряженных групп и протоны выделяются в р-р. Следовательно, оксигенация приводит к отщеплению протона (H +) от молекулы Г. и, наоборот, изменение величины pH, т. е. косвенно концентрации ионов H + , среды влияет на присоединение к Г. кислорода. Т. о., H + становится лигандом, связывающимся преимущественно с дезоксигемоглобином и тем самым уменьшающим его сродство к кислороду, т. е. изменение величины pH в кислую сторону вызывает сдвиг КДК вправо. Процесс оксигенации является эндотермическим, и повышение температуры способствует отщеплению кислорода от молекулы Г. Следовательно, усиление деятельности органов и повышение температуры крови вызовет сдвиг КДК вправо, и отдача кислорода тканям увеличится.

Своеобразную регуляцию процесса оксигенации осуществляют органические фосфаты, локализующиеся в эритроцитах. В частности, 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ) значительно уменьшает сродство Г. к кислороду, способствуя отщеплению O 2 от оксигемоглобина. Влияние ДФГ на Г. возрастает при уменьшении значения pH (в пределах физиол, области), поэтому его влияние на КДК Г. проявляется в большей степени при низких величинах pH. ДФГ связывается преимущественно с дезоксигемоглобином в молярных соотношениях 1:1, входя во внутреннюю впадину его молекулы и образуя 4 солевых мостика с двумя альфа-NH 2 -группами остатков валина бета-цепей и, по-видимому, с двумя имидазольными группами гистидинов Н-21 (143) бета-цепей. Влияние ДФГ уменьшается с увеличением температуры, т. е. процесс связывания ДФГ с молекулой Г. является экзотермическим. Это приводит к тому, что в присутствии ДФГ в значительной мере исчезает зависимость процесса оксигенации от температуры. Следовательно, нормальное освобождение кислорода кровью делается возможным в широком интервале температур. Аналогичный эффект, хотя и в меньшей степени, оказывают АТФ, пиридоксальфосфата другие органические фосфаты. Т. о., концентрация органических фосфатов в эритроцитах оказывает значительное действие на дыхательную функцию Г., быстро приспосабливая ее к различным физиол, и патол, условиям, связанным с нарушением оксигенации * (изменение содержания кислорода в атмосфере, кровопотеря, регуляция транспорта кислорода от матери к плоду через плаценту и т. п.). Так, при анемии и гипоксии в эритроцитах увеличивается содержание ДФГ, что сдвигает КДК вправо и вызывает большую отдачу кислорода тканям. Многие нейтральные соли (ацетаты, фосфаты, хлориды калия и натрия) также уменьшают сродство Г. к кислороду. Этот эффект зависит от природы вещества и сходен с эффектом органических фосфатов. В присутствии высокой концентрации соли сродство Г. к кислороду достигает минимума - в одинаковой степени для различных солей и ДФГ, т. е. и соли, и ДФГ конкурируют друг с другом за одни и те же центры связывания на молекуле Г. Так, напр., влияние ДФГ на сродство Г. к кислороду исчезает в присутствии 0,5 М хлорида натрия.

Еще в 1904 г. Бор (Ch. Bohr) с сотр. показал уменьшение сродства Г. к кислороду при увеличении парциального давления углекислого газа в крови.

Увеличение содержания углекислого газа приводит в первую очередь к изменению pH среды, однако значение Р50 уменьшается в большей степени, чем это следовало бы ожидать при таком уменьшении зна

чения pH. Это обусловлено специфическим взаимоотношением углекислого газа с незаряженными альфа-NH2-группами альфа-цепей, а возможно, и бета-цепей Г. с образованием карбаматов (карбгемоглобина) по следующей схеме:

HbNH 3 + <-> HbNH 2 + H +

HbNH 2 + CO 2 <-> HbNHCOO - + Н +

Дезоксигемоглобин связывает большее количество углекислого газа, чем HbO 2 . В эритроците присутствие ДФГ конкурентно ингибирует образование карбаматов. С помощью карбаматного механизма из организма здоровых людей в покое выводится до 15% углекислого газа. Более 70% буферной емкости крови обеспечивается находящимся в ней Г., что приводит и к значительному косвенному участию Г. в переносе углекислого газа. При протекании крови через ткани HbO 2 переходит в дезоксигемоглобин, связывая при этом ионы H+ и переводя тем самым H 2 CO 3 в HCO 3 - . Т. о., при прямом и косвенном участии Г. связывается более 90% углекислоты, поступающей из тканей в кровь, и переносится в легкие.

Существенно, что все указанные регуляторы сдвига КДК (H + , ДФГ, CO 2) являются взаимосвязанными между собой, что имеет большое значение при ряде возникающих патол, состояний. Так, увеличение концентрации ДФГ в эритроцитах является результатом сложных изменений в их метаболизме, в к-ром увеличение значения pH является основным условием. При ацидозе и алкалозе также вследствие взаимосвязи между H + и ДФГ происходит выравнивание величины P 50 .

Метаболизм гемоглобина

Биосинтез Г. происходит в молодых формах эритроцитов (эритробластах, нормобластах, ретикулоцитах), куда проникают атомы железа, включаемые в состав Г. В синтезе порфиринового кольца принимают участие глицин и янтарная к-та с образованием δ-аминолевулиновой к-ты. Две молекулы последней превращаются в пиррольное производное - предшественник порфирина. Глобин образуется из аминокислот, т. е. обычным путем синтеза белка. Распад Г. начинается в эритроцитах, заканчивающих свой жизненный цикл. Гем окисляется по альфа-метиновому мостику с разрывом связи между соответствующими кольцами пиррола.

Полученное производное Г. называют вердоглобином (пигмент зеленого цвета). Он очень неустойчив и легко распадается на ион железа (Fe 3+), денатурированный глобин и биливердин.

Большое значение в катаболизме Г. отводят гаптоглобин-гемоглобиновому комплексу (Hp-Hb). При выходе из эритроцита в кровяное русло Г. необратимо связывается с гаптоглобином (см.) в Hp-Hb комплекс. После истощения всего количества Hp в плазме Г. абсорбируется проксимальными канальцами почек. Основная масса глобина распадается в почках в течение 1 часа.

Катаболизм гема в Hp-Hb комплексе осуществляется ретикулоэндотелиальными клетками печени, костного мозга и селезенки с образованием желчных пигментов (см.). Отщепляющееся при этом железо очень быстро поступает в метаболический фонд и используется в синтезе новых молекул Г.

Методы определения концентрации гемоглобина. В клин, практике Г. определяют обычно колориметрическим методом с помощью гемометра Сали, основанном на измерении количества гемина, образующегося из Г. (см. Гемоглобинометрия). Однако в зависимости от содержания в крови билирубина и метгемоглобина, а также при некоторых патол, состояниях ошибка метода достигает +30%. Более точными являются спектрофотометрические методы исследования (см. Спектрофотометрия).

Для определения общего гемоглобина в крови используют цианметгемоглобиновый метод, основанный на превращении всех производных Г. (дезокси-Hb, HbO 2 , HbCO, мет-Hb и др.) в циан-мет-Hb и измерении величины оптической плотности р-ра при 540 нм. Для той же цели используют пиридин-гемохромогенный метод. Концентрацию HbO 2 обычно определяют по поглощению света при 542 нм или газометрическим методом (по количеству связанного кислорода).

Гемоглобин в клинической практике

Определение количественного содержания и качественного состава Г. используется в комплексе с другими гематол. показателями (показатель гематокрита, числа эритроцитов, их морфология и др.) для диагностики ряда патол, состояний красной крови (анемии, эритремии и вторичные эритроцитозы, оценка степени кровопотери, сгущения крови при дегидратации организма и ожогах и др.), для оценки эффективности гемо-трансфузий в процессе терапии и т. д.

В норме содержание Г. в крови составляет в среднем для мужчин 14,5 + 0,06 г% (колебания 13,0-16,0 г%) и для женщин 12,9 + 0,07 г% (12,0-14,0 г%), по данным Л. Э. Ярустовской и соавт. (1969); колебания зависят от возрастных и конституциональных особенностей организма, физ. активности, характера питания, климата, парциального давления кислорода в окружающем воздухе. Концентрация Г. в крови является относительной величиной, зависящей не только от абсолютного количества общего Г. в крови, но и от объема плазмы. Увеличение объема плазмы при неизменном количестве Г. в крови может давать при определении Г. заниженные цифры и имитировать анемию.

Для более полной оценки содержания Г. применяют также косвенные показатели: определение цветного показателя, среднего содержания Г. в одном эритроците, среднеклеточной концентрации Г. по отношению к показателю гематокрита и т. д.

Встречающееся при тяжелых формах анемии снижение концентрации Г. в крови до определенной критической величины - 2-3 г% и ниже (гемоглобинопения, олигохромемия) - обычно ведет к смерти, однако при некоторых видах хрон, анемий отдельные больные вследствие развития компенсаторных механизмов адаптируются и к такой концентрации.

При патол, состояниях содержание Г. и количество эритроцитов не всегда изменяются параллельно, что находит отражение в классификации анемий (различают нормо-, гипо- и гиперхромные формы анемии); эритремия и вторичные эритроцитозы характеризуются повышенной концентрацией Г. (гиперхромемией) и увеличением количества эритроцитов одновременно.

Практически весь Г. крови находится внутри эритроцитов; часть его находится в плазме в виде комплекса Hp-Hb. Свободный Г. плазмы составляет в норме 0,02-2,5 мг% (по Г. В. Дервизу и Н. К. Бялко). Содержание свободного Г. в плазме повышается при некоторых гемолитических анемиях, протекающих преимущественно с внутрисосудистым гемолизом (см. Гемоглобинемия).

В связи с наличием нескольких нормальных типов Г., а также появлением в крови при некоторых заболеваниях аномальных гемоглобинов различного происхождения (см. Гемоглобинопатии) большое внимание уделяется определению качественного состава Г. эритроцитов («гемоглобиновой формулы»). Так, обнаружение повышенных количеств Г. типа HbF и HbA2 характерно обычно для некоторых форм бета-талассемии.

Повышение содержания HbF отмечено и при других гематол. болезнях (острый лейкоз, апластическая анемия, пароксизмальная ночная Гемоглобинурия и др.), а также при инфекционном гепатите, при бессимптомном наследственном персистировании фетального гемоглобина и беременности. Концентрация фракции HbA2 в крови повышается при наличии некоторых нестабильных Г., интоксикациях и снижается при железодефицитной анемии.

В онтогенезе у человека отмечается смена различных типов нормальных Г. У плода (до 18 нед.) обнаруживают первичный, или примитивный, гемоглобин P (англ. primitive); его разновидности обозначают так же, как Hb Gower1 и Hb Gower2.

Преобладание первичного Г. соответствует периоду желточного кроветворения, а в следующий за ним период печеночного кроветворения синтезируется уже преимущественно HbF.

Синтез «взрослого» HbA резко интенсифицируется в период костномозгового кроветворения; содержание HbF у новорожденного ребенка составляет до 70-90 % общего количества Г. (остальные 10-30% приходятся на фракцию HbA). К концу первого года жизни концентрация HbF обычно снижается до 1-2% , и соответственно возрастает содержание HbA.

Известно св. 200 аномальных (патол. или необычных) вариантов Г., появление которых обусловливается различными наследственными дефектами образования полипептидных цепей глобина.

Открытие Л. Полинга, Итано (Н. А. Itano) и сотр. в 1949 г. патол, гемоглобина S (англ. sickle cell серповидноклеточный) положило начало учению о молекулярных болезнях. Наличие в эритроцитах аномального Г. обычно (но не всегда) приводит к развитию синдрома наследственной гемолитической анемии (см.).

Большинство из описанных вариантов гемоглобина следует считать не патологическими, а скорее редкими необычными формами Г. С мед. позиций определенное значение имеют гемоглобины S, С, D, Е, Bart, H, М и большая группа (ок. 60) нестабильных Г. Нестабильными Г. называют аномальные варианты Г., у которых в результате замены одной из аминокислот возникла неустойчивость молекулы к действию окислителей, нагревания и ряда других факторов. Г. М-группы возникают вследствие замен аминокислот в полипептидных цепях в области контактов гема и глобина, что приводит не только к неустойчивости молекулы, но и к повышенной склонности к метгемоглобинообразованию. M-гемоглобинопатия нередко является причиной наследственной метгемоглобинемии (см.).

Классификация Г. первоначально была основана на изображении их в порядке открытия буквами латинского алфавита; исключение сделано для нормальных «взрослых» Г., обозначенных буквой А, и Г. плода (HbF). Буквой S обозначен аномальный серповидноклеточный Г. (синоним HbB). Т. о., буквы латинского алфавита от А до S считались общепризнанными обозначениями Г. Согласно принятой на X Международном гематол. конгрессе (Стокгольм, 1964) номенклатуре Г. впредь для обозначения новых вариантов не рекомендуется использовать остальные буквы алфавита.

Вновь открываемые формы Г. теперь принято называть по месту открытия с использованием названия города (области), б-цы или лаборатории, где новый Г. был впервые обнаружен, и с указанием (в скобках) его биохим, формулы, места и характера аминокислотной замены в пораженной цепи. Напр., Hb Koln (альфа 2 бета 2 98 val->met) означает, что в гемоглобине Кёльн произошла замена в 98-й позиции одной из бета-полипептидных цепей аминокислоты валина на метионин.

Все разновидности Г. отличаются друг от друга по физ.-хим. и физ. свойствам, а некоторые и по функциональным свойствам, на чем основаны методы обнаружения различных вариантов Г. в клинике. Открыт новый класс аномальных Г. с измененным сродством к кислороду. Типирование Г. производится с помощью электрофореза и ряда других лабораторных методов (пробы на щелочеустойчивость и тепловую денатурацию, спектрофотометрия и др.).

По электрофоретической подвижности Г. делятся на быстродвижущиеся, медленные и нормальные (имеющие подвижность, одинаковую с HbA). Однако замена аминокислотных остатков не всегда приводит к изменению заряда молекулы Г., поэтому некоторые варианты не могут быть выявлены с помощью электрофореза.

Гемоглобин в судебно-медицинском отношении

Г. и его производные в судебной медицине определяются для установления наличия крови на вещественных доказательствах или в каких-либо жидкостях при диагностике отравлений веществами, вызывающими изменения Г., для отличия крови, принадлежащей плоду или новорожденному, от крови взрослого человека. Имеются данные об использовании особенностей Г., передающихся по наследству, в экспертизе спорного отцовства, материнства и замены детей, а также в целях индивидуализации крови на вещественных доказательствах.

Путем иммунизации животных гемоглобином человека были получены гемоглобинпреципитирующие сыворотки. При помощи этих сывороток в исследуемом на Г. пятне может быть установлено присутствие крови человека.

При установлении наличия крови в пятнах применяется микроспектральный анализ и микрокристаллические реакции. В первом случае Г. щелочью и восстановителем переводится в гемохромоген, который имеет характерный спектр поглощения (см. Гемохромоген), или на Г. действуют концентрированной серной к-той, что приводит к образованию гематопорфирина., Последний обладает типичным спектром поглощения в видимой части спектра.

Из микрокристаллических реакций для установления наличия крови наиболее часто пользуются пробами, основанными на получении кристаллов гемохромогена и солянокислого гемина. Для получения кристаллов гемина из ткани с пятном, исследуемым на Г., берут ниточку и помещают на предметное стекло, добавляют несколько кристаллов хлорида натрия и несколько капель концентрированной уксусной к-ты (реактив Тейхманна). При нагревании (в случае присутствия крови) из Г. образуются кристаллы солянокислого гемина (кристаллы Тейхманна)- коричневого цвета косые параллелограммы, иногда применяются реакции получения из Г. кристаллов йод-гемина - мелкие кристаллы черного цвета в форме ромбических призм.

Производные Г. спектроскопически устанавливаются в крови при некоторых отравлениях. Напр., при отравлении окисью углерода в крови пострадавших обнаруживается карбоксигемоглобин, при отравлении метгемоглобинобразующими веществами - метгемоглобин.

В делах о детоубийстве бывает необходимым установить на различных вещественных доказательствах присутствие крови новорожденного или плода. Поскольку в крови плода и новорожденного наблюдается высокое содержание HbF, а в крови взрослого человека - HbА, различаемых по своим физ.-хим. свойствам, Г. новорожденного (плода) и взрослого человека могут быть легко отдифференцированы.

На практике чаще всего используют щелочную денатурацию, т. к. Г. плода более устойчив к действию щелочей, чем Г. взрослого человека. Изменения Г. устанавливаются спектроскопически, спектрофотометрически или фотометрически.

Синтез полипептидных цепей Г. осуществляется под контролем структурных и (возможно) регуляторных генов. Структурные гены обусловливают определенную аминокислотную последовательность полипептидных цепей, регуляторные- скорость их синтеза (см. Ген).

Существующие 6 типов цепей нормального г. (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) у человека кодируются соответственно 6 генными локусами (α, β, γ, δ, ε, ζ). Полагают, что для α-цепей могут существовать два локуса. Кроме того, обнаружено 5 разных γ-цепей, которые кодируются разными локусами. Т. о., всего у человека может быть от 7 до 10 пар структурных генов, контролирующих синтез Г.

Изучение стадий развития показало, что у человека существует четкая и хорошо сбалансированная генетическая регуляция синтеза различных Г. В первой половине утробной жизни у человека активны гл. обр. локусы α, γ, ζ, ε-цепей (последний лишь кратковременно, в раннем периоде эмбриональной жизни). После рождения одновременно с выключением локуса гамма-цепей активируются локусы β, δ-цепей. В результате такого переключения происходит замена фетального Г. (HbF) на гемоглобины взрослого человека -HbA с малой фракцией HbA2.

Неясными вопросами остаются расположение генных локусов, определяющих синтез Г. на хромосомах, их сцепление, зависимость специфической и связанной с периодами онтогенеза активации и репрессии структурных генов Г. от действия регуляторных генов, влияния гуморальных факторов (напр., гормонов) и т. д.

Синтез цепей глобина представляет собой частный пример синтеза белка в клетке.

Хотя в регуляции синтеза Г. еще много неясного, однако, по-видимому, ключевыми являются механизмы, контролирующие скорость транскрипции иРНК (информационной РНК) с ДНК. Точной характеристики ДНК, специфически ответственной за синтез глобина, не получено. Однако в 1972 г. одновременно в нескольких лабораториях удалось синтезировать ген, регулирующий синтез Г. Это было сделано с помощью фермента обратной транскриптазы (см. Генная инженерия).

Гемовая часть молекулы Г. синтезируется отдельно с помощью серии ферментативных реакций, начиная с активного сукцината (янтарной к-ты) из цикла Кребса и кончая сложным протопорфириновым кольцом с атомом железа в центре.

В процессе белкового синтеза глобиновые цепи принимают характерную для них конфигурацию, и гем «вкладывается» в специальный карман. Далее происходит сочетание завершенных цепей Г. с образованием тетрамера.

Синтез специфической ДНК происходит в предшественниках эритроцитов только до стадии ортохромного нормобласта. За этот период создается окончательный набор полипептидных цепей глобина, происходит его соединение с гемом, образуются все разновидности РНК и необходимых ферментов.

Наследственные нарушения синтеза Г. делятся на две большие группы:

1) так наз. структурные варианты или аномалии первичной структуры Г.- «качественные» гемоглобинопатии типа Hb, S, С, D, E, М, а также заболевания, вызываемые нестабильными Г. и Г. с повышенным сродством к O 2 (см. Гемоглобинопатии),

2) состояния, возникающие вследствие нарушенной скорости синтеза одной из полипептидных цепей глобина - «количественные» гемоглобинопатии или талассемии (см.).

При структурных вариантах может изменяться стабильность и функция молекулы Г. При талассемиях структура глобина может быть нормальной. Т. к. во многих популяциях людей распространены оба типа генетического дефекта, то нередко наблюдаются индивидуумы, одновременно гетерозиготные по структурному варианту Г. и по талассемии. Сочетания различных генов составляют весьма сложный спектр гемоглобинопатий. В некоторых случаях мутации могут поражать механизмы переключения синтеза Г., что приводит, напр., к продолжению синтеза фетального Г. у взрослых. Эти состояния носят групповое название наследственной персистенции фетального гемоглобина.

К вариантам со слившимися цепями относятся мутанты типа Hb Lepore, anti-Lepore и Kenya. Наиболее вероятно, что эти структурные аномалии Г. возникли вследствие неравного негомологичного мейотического кроссинговера между тесно сцепленными генами Г. В результате этого, напр., в Hb Lepore α-цепи нормальны, а другие полипептидные цепи содержат часть последовательности δ- и часть последовательности β-полипептидных цепей.

Поскольку мутации могут возникнуть в любом из генов, определяющих синтез Г., может сложиться несколько ситуаций, при которых индивидуумы будут гомозиготами, гетерозиготами или двойными гетерозиготами по аллелям аномальных Г. в одном или нескольких локусах.

Известно более 200 структурных вариантов Г., из них охарактеризовано более 120, и во многих случаях удалось связать структурное изменение Г. с его аномальной функцией. Простейший механизм возникновения нового варианта Г. в результате точковой мутации (замены единственного основания в генетическом коде) может быть продемонстрирован на примере HbS (схема).

Влияние аминокислотного замещения на физ.-хим. свойства, стабильность и функцию молекулы Г. зависит от типа аминокислоты, к-рая заменила прежнюю, и ее положения в молекуле. Ряд мутаций (но не все) существенно изменяют функцию и стабильность молекулы Г. (HbM, нестабильные гемоглобины, гемоглобины с измененным сродством к O 2) или ее конфигурацию и ряд физ.-хим. свойств (HbS и HbC).

Гемоглобины нестабильные

Гемоглобины нестабильные - группа аномальных гемоглобинов, отличающихся особой чувствительностью к действию окислителей, нагреванию и ряду других факторов, что объясняется генетически детерминированной заменой в их молекулах одних аминокислотных остатков на другие; носительство таких гемоглобинов часто проявляется как гемоглобинопатия (см.).

В эритроцитах людей - носителей нестабильных Г. появляются так наз. тельца Гейнца, представляющие собой скопления денатурированных молекул нестабильного Г. (врожденная гемолитическая анемия с тельцами Гейнца). В 1952 г. Кати (I. A. Cathie) высказал предположение о наследственном характере этого заболевания. Фрик (P. Frick), Гитциг (W. H. Hitzig) и Ветке (К. Betke) в 1962 г. впервые на примере Hb Zurich доказали, что гемолитическая анемия с тельцами Гейнца связана с присутствием нестабильных гемоглобинов. Каррелл (R. W. Carrell) и Г. Леманн в 1969 г. предложили новое название таких гемоглобинопатий - гемолитические анемии, обусловленные носительством нестабильного Г.

Нестабильность молекул Г. может быть вызвана заменой аминокислотных остатков, контактирующих с гемом; заменой остатка неполярной аминокислоты на полярную; нарушением вторичной структуры молекулы, вызванной заменой любого аминокислотного остатка остатком пролина; заменой аминокислотных остатков в области α1β1- и α2β2-контактов, что может привести к диссоциации молекулы гемоглобина на мономеры и димеры; делецией (утратой) некоторых аминокислотных остатков; удлинением субъединиц, напр, два нестабильных Г.- Hb Cranston и Hb Tak имеют удлиненные по сравнению с нормальным гемоглобином бета-цепи за счет гидрофобного сегмента, присоединенного к их C-концу.

Классификация нестабильных Г., предложенная Дейси (J. V. Dacie) и модифицированная Ю. Н. Токаревым и В. М. Белостоцким, основана на характере изменений в молекуле, делающих Г. нестабильным.

Описано ок. 90 нестабильных Г., причем варианты с заменой аминокислотных остатков в бета-цепях молекулы Г. встречаются примерно в 4 раза чаще, чем с заменой таких остатков в альфа-цепях.

Носительство нестабильных Г. наследуется по аутосомно-доминантному типу, и носители являются гетерозиготами. В ряде случаев возникновение носительства нестабильных Г. является результатом спонтанной мутации. Снижение стабильности Г. не только приводит к его легкой преципитации, но в отдельных случаях и к потере гема. Замещения аминокислотных остатков в местах контактов альфа- и бета-цепей молекулы Г. могут влиять на сродство молекулы к кислороду, на взаимодействие гемов и равновесие между тетрамерами, димерами и мономерами гемоглобина. У людей, гетерозиготных по генам нестабильного Г., синтезируется как нормальный, так и аномальный, нестабильный Г., однако последний быстро денатурирует и становится функционально неактивным.

Тяжелая гемолитическая анемия обычно отмечается у больных, являющихся носителями нестабильных Г. с высокой степенью нестабильности молекулы.

При носительстве других нестабильных Г. клин, проявления обычно бывают средней тяжести или совсем незначительными. В ряде случаев (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich и др.) носительство нестабильного Г. проявляется в виде гемолитических кризов после приема некоторых лекарств (сульфаниламидов, анальгетиков и др.) или воздействия инфекций. У некоторых больных, напр, носителей Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney и др., отмечается цианоз кожи, вызванный повышенным образованием мет- и сульфгемоглобинов. Гемоглобинопатии, обусловленные носительством нестабильных Г., следует дифференцировать с гемолитическими и гипохромными анемиями другой этиологии и прежде всего с железодефицитными и гемолитическими анемиями, связанными с генетически обусловленным дефицитом ферментов пентозо-фосфатного цикла, гликолиза и др.

Большинство людей - носителей нестабильных Г. не нуждается в специальном лечении. При гемолизе полезна общеукрепляющая терапия. Всем носителям нестабильных Г. рекомендуется воздерживаться от лекарств-окислителей, провоцирующих гемолиз (сульфаниламиды, сульфоны, анальгетики и др.). Гемотрансфузии показаны только при развитии глубокой анемии. При тяжелом гемолизе с повышенной секвестрацией эритроцитов селезенкой и гиперспленизме показана спленэктомия (см.). Однако спленэктомию детям (до 6 лет) обычно не производят из-за риска развития септицемии.

Методы выявления нестабильных гемоглобинов

Исследование термолабильности гемоглобина - важнейший тест выявления его нестабильности. Он предложен Граймсом (A. G. Grimes) и Мейслером (A. Meisler) в 1962 г. и Дейси в 1964 г. и заключается в инкубации гемолизатов, разбавленных 0,1 М фосфатным или трис-HCl буфером, pH 7,4, при 50-60° в течение часа. При этом нестабильные Г. денатурируются и выпадают в осадок, а количество оставшегося в р-ре термостабильного Г. определяют спектрофотометрически при 541 нм и рассчитывают по формуле:

/ * 100 = = термостабильный гемоглобин (в процентах),

где E - величина экстинкции при длине волны 541 нм.

Относительное содержание термолабильного Г. равно 100% - количество термостабильного Г. (в процентах).

Каррелл и Кей (R. Кау) в 1972 г. предложили инкубировать гемолизаты в смеси 17% р-р изопропанола- трис-буфер, pH 7,4 при 37° в течение 30 мин.

Гемолиз эритроцитов можно вызвать водой, т. к. использование для этой цели четыреххлористого углерода или хлороформа приводит к частичной денатурации нестабильных Г. и искажению получаемых данных.

Наиболее распространенным методом определения нестабильных Г. является гистохим, метод выявления телец Гейнца. Эритроциты при этом окрашивают кристаллическим фиолетовым, метиловым фиолетовым или используют реакцию с ацетилфенилгидразином. Кровь предварительно выдерживают в течение суток при 37°. Следует иметь в виду, что тельца Гейнца могут обнаруживаться и при других гемолитических анемиях, талассемии, при отравлении метгемоглобинообразователями и при некоторых энзимопатиях.

Электрофоретическое разделение гемолизатов на бумаге или ацетат-целлюлозе часто не дает результатов, т. к. у многих нестабильных Г. замена аминокислотных остатков в молекуле не вызывает изменения электрофоретических свойств молекулы. Более информативны в этом отношении электрофорез в полиакриламидном и крахмальном гелях (см. Электрофорез) или изоэлектрическое фокусирование.

У многих больных, являющихся носителями нестабильных Г., моча постоянно или временами приобретает темный цвет вследствие образования дипирролов, что служит достаточно точным признаком присутствия в эритроцитах нестабильных Г.

Библиография: Владимиров Г. Е. и Пантелеева Н. С. Функциональная биохимия, Л., 1965;

Коржуев П. А. Гемоглобин, М., 1964, библиогр.; Кушаковский М. С. Клинические формы повреждения гемоглобина, Л., 1968; Перутц М. Молекула гемоглобина, в кн.: Молекулы и клетки, под ред. Г. М. Франка, пер. с англ., с. 7, М., 1966; Туманов А. К. Основы судебно-медицинской экспертизы вещественных доказательств, М., 1975, библиогр.; Успенская В. Д. О месте синтеза и катаболизма гаптоглобина и его роли в обмене гемоглобина, Вопр. мед. химии, т. 16, № 3, с. 227, 1970, библиогр.; Харрис Г. Основы биохимической генетики человека, пер. с англ., с. 15, М., 1973; Шаронов Ю. А. и Шаронова Н. А. Структура и функции гемоглобина, Молекулярная биол., т. 9, № 1, с. 145, 1975, библиогр.; Сhаrасhe S. Haemoglobins with altered oxygen affinity, Clin. Haemat., v. 3, p. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetic markers in human blood, Philadelphia, 1969; Hemoglobin and red cell structure and function, ed. by G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Genetic control of haemoglobin alpha-chain synthesis, Haematolo-gia, v. 8, p. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Huntsman R. G. Man’s haemoglobins, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. The croonian lecture, 1968, The haemoglobin molecule, Proc, roy, Soc. В., v. 173, р. 113, 1969; Perutz М. F. a. Lehmann H. Molecular pathology of human haemoglobin, Nature (Lond.), v. 219, p. 902, 1968; RoughtonF. J. Some recent work on the interactions of oxygen, carbon dioxide and haemoglobin, Biochem. J., v. 117, p. 801, 1970;Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetic control of haemoglobins, Clin. Haemat., v. 3, p. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spectrophotometry of haemoglobin derivatives, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molecular basis for some disorders of haemoglobin, Brit, med. J., v. 4, p. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molecular basis of thalassaemia, Brit. J. Haemat., v. 31, suppl., p. 133, 1975; Wintro-b e М. M. Clinical hematology, Philadelphia, 1974.

Гемоглобины нестабильные - Дидковский Н. А. и др. Гемоглобин Волга 27 (В9) аланин->аспарагиновая кислота (новый аномальный гемоглобин с выраженной нестабильностью), Пробл, гематол, и перелив, крови, т. 22, № 4, с. 30, 1977, библиогр.; Идельсон Л. И., Дидковский Н. А. и Ермильченко Г. В. Гемолитические анемии, М., 1975, библиогр.; ВunnH. F., Forget B. G. a. Ranney H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H. a. Kynoсh P. A. Human haemoglobin variants and their characteristics, Amsterdam, 1976.

А.П. Андреева; Ю. H. Токарев (гем. и ген.), А. К. Туманов (суд.).; Ю. H. Токарев, В. М. Белостоцкий.

Гемоглобин (Hb) – комплексный белок, состоящий из железа и вырабатывающий красные кровяные тельца, т.е. эритроциты. Они являются главным «транспортировщиком» гемоглобина. В одном эритроците находится около 400 млн молекул белка.

Для чего нужен гемоглобин

Главная задача – обеспечение кислородом организм. Он принимает непосредственное участие в транспортировке элемента из легких к клеткам тканей и органам. После доставки кислорода железосодержащий белок движется в обратном направлении к дыхательной системе, по пути «забирая» с собой углекислый газ, который выводится из организма через легкие.

Но участие в газообмене является не единственной его функцией. Гемо белок обладает еще одним уникальным химическим свойством – поддержание кислотно-щелочного баланса крови. Гемоглобин обеспечивает нормальную работу буферной системы крови, респираторной и выделительной системы. Их слаженная работа помогает удержать pH-баланс на необходимом уровне.

Норма содержания гемоглобина в крови

Показатель Hb в крови зависит от пола, возраста, индивидуальных особенностей организма. У детей и беременных концентрация белка несколько выше, чем у взрослых мужчин и женщин. На уровень гемоглобина способны повлиять специфические факторы, например, высокий белок часто выявляется у летчиков и пилотов, спортсменов, а также у людей, проживающих в высокогорных районах. А вот донорство, вегетарианство, напротив, снижают показатель.

• – 120-160 г/л;
• для мужчин – 130-170 г/л;
• для беременных – 110-150 г/л.

Hb не зависит от половой принадлежности. Диапазон допустимых значений:

• 145-225 г/л – сразу после рождения;
• 100-180 г/л – к месяцу жизни;
• 95-135 г/л – 3-6 месяцев;
• 100-140 г/л – год жизни;
• 105-145 г/л – 1-2 года;
• 95-135 г/л — 3-6 лет;
• 115-150 г/л – 7-12 лет;
• 115-155 г/л – 13-15 лет;
• 120-160 г/л – подростки (до 18 лет).

Отклонения от нормы

Снижение гемоглобина в крови диагностируется в несколько раз чаще, чем повышение этого компонента. Любое отклонение от нормы требует назначения дополнительных исследований.

Повышенный Hb

Относится к редкому состоянию, которое чаще является следствием физиологических особенностей организма и некоторых неблагоприятных внешних факторов. Высокие значения иногда связывают с курением и проживанием в мегаполисах, где сильно загрязнен воздух.

Изменение показателя в сторону роста может указывать на развитие патологических состояний:

• сердечно-сосудистые заболевания;
• дыхательная недостаточность;
• нарушение работы желудочно-кишечного тракта;
• опухолевый процесс;
• поликистоз почек;
• дегидратация;
• эритремия.

Специфических признаков высоких показателей этого компонента крови не существует. Обычно человек жалуется на симптомы, характерные для той или иной болезни.

Внимание!

Заболевания редко становятся причиной роста железосодержащего белка в крови.

Пониженный Hb

Снижение концентрации гемоглобина указывает на развитие анемии. Прежде всего признаки малокровия связаны с кислородным голоданием, которое испытывает организм. К ним относятся:

• повышенная слабость;
• быстрое переутомление;
• сонливость;
• головокружение;
• головная боль;
• одышка;
• бледность кожи.

Специалисты выделяют несколько основных причин развития такого патологического состояния:

• диета;
• несбалансированное питание;
• скрытые и открытые кровотечения;
• гемолитическая анемия;
• хронические патологии желудочно-кишечного тракта;
• аутоиммунные заболевания;
• опухоли;
• ожог кожи;
• воспалительные процессы в организме.

Перечисленные состояния провоцируют дефицит железа в крови, что выражается в снижении гемоглобина. Но не всегда понижение белка указывает на серьезное заболевание. Иногда изменение в крови может быть вызвано состоянием после операции, травмы, стрессового перенапряжения. У женщин кратковременное снижение наблюдается при менструации.

Анализы на определение количества гемоглобина в крови

Общий гемоглобин определяют с помощью . Это лабораторное исследование является базовым, его проводят при диагностике практически всех патологий, поэтому часто изменения уровня Hb определяют случайно в ходе диагностических или профилактических мероприятий.

За день до сдачи крови пациенту нужно отказаться от физических нагрузок, курения и приема лекарственных препаратов (с разрешения врача). Забор биологической жидкости проводят утром натощак. Результат обследования будет готов на следующий день. В некоторых лабораториях проводят экспресс-исследование за несколько часов. Когда исследование показывает отклонения от нормы, потребуется повторный забор крови. Для определения гемоглобина в крови во внелабораторных условиях применяют специальный портативный прибор — гемоглобинометр. Устройство позволяет автоматически оценить уровень Hb.

Внимание!

Проверить гемоглобин гликемический можно с помощью биохимического анализа. Этот показатель очень важен при диагностике сахарного диабета.

Как повысить гемоглобин при незначительных его отклонениях

Диета – важная часть восстановления белка. В первую очередь из рациона исключают всю вредную пищу. В меню должно входить больше продуктов, в которых содержится железо:

• красное мясо (печень);
• морская капуста;
• гранат;
• бобы;
• крупы;
• бахчевые;
• фрукты:
• ягоды;
• грибы.

Чтобы железо лучше усваивалось, необходимо больше употреблять цитрусовых (апельсины, лимоны, грейпфруты) и пить зеленый чай. На период лечения следует отказаться от молочных продуктов, т.к. в их составе присутствует кальций, снижающий биодоступность железа. Поднять железосодержащий белок в крови поможет несколько долек горького шоколада. Восстановленный Hb в домашних условиях — заслуга лечебного питания.

Внимание!

При значительном повышении или понижении гемоглобина потребуется прием специальных препаратов. Что делать, расскажет лечащий врач.

Вредные «способности» Hb

Помимо связи с кислородом, гемо белок взаимодействует и с угарным газом (СО). В результате такой реакции происходит его трансформация в прочное соединение – карбоксигемоглобин, который негативно сказывается на физиологических свойствах эритроцитов. Прежде всего переизбыток карбоксигемоглобина грозит развитием следующих последствий:

• гипоксия;
• рвота, тошнота;
• головокружение;
• мигрень;
• острая почечная недостаточность;
• геморрагический шок.

Внимание!

В более тяжелых случаях возможен летальный исход.

Любые нарушения в структурном строении гемоглобина в медицине называют гемоглобинопатиями. Такое состояние часто сопровождается наследственными патологиями крови, например, талассемия, серповидно-клеточная анемия. Если белок вступает в реакцию с глюкозой, образуется гликированный Hb. Такой тип гемоглобина не приносит никакой пользы для организма. Часто указывает на развитие сахарного диабета или на высокий риск возникновения этого заболевания.

Нормальный показатель гемоглобина в крови является залогом здоровья организма, т.к. даже незначительные отклонения от нормы могут повлиять на качество жизни. При изменении уровня белка необходимо скорректировать питание и режим дня, отказаться от вредных привычек. Медикаментозной терапией должен заниматься только лечащий врач.

Каждому доводилось слышать о гемоглобине и, прежде всего, о его низком уровне в крови, который приводит к тяжелому состоянию под названием анемия. Между тем, этот кровяной белок выполняет ряд важнейших функций в организме, а значит, его колебание в одну или другую сторону может грозить человеку серьезными последствиями.

В данной статье подробно остановимся на значении гемоглобина для нашего организма и способах повышения уровня этого железосодержащего белка крови.

Что такое гемоглобин

Гемоглобин (Hb) представляет собой железосодержащий белок крови, в основном содержащийся в эритроцитах, т.е. красных кровяных тельцах. Лишь небольшая часть этого вещества присутствует в плазме крови.

Важность гемоглобина заключается в том, что именно он разносит кислород из легких по всем клеткам организма, а на обратном пути забирает углекислый газ. По сути, эритроцит – это своеобразная «баржа», которая курсирует по кровяному руслу, транспортируя своеобразные контейнеры – молекулы гемоглобина, наполняемые кислородом или углекислым газом. Причем в одну кровяную клетку вмещается до 40 млн. молекул гемоглобина.

Тем не менее, газообмен, далеко не единственная функция рассматриваемого белка. Гемоглобин выводит из организма кислые соединения, не допуская ацидоза, а благодаря синтезу углекислоты препятствует защелачиванию крови, не допуская алкалоза. Все это говорит о том, что данное вещество является ключевым элементом, поддерживающим кислотно-щелочной баланс.

Наконец, этот железосодержащий белок отвечает за вязкость крови, а значит, предупреждает потерю жидкости тканями, регулируя онкотическое давление.

Как можно заметить, гемоглобин выполняет в организме ряд серьезнейших функций, а потому совсем неудивительно, что его отклонения от нормы приводят к тяжелым заболеваниям и серьезным недомоганиям. Именно поэтому далее рассмотрим нормы содержания гемоглобина в крови и причины его отклонений от нормальных показателей.

Нормы гемоглобина в крови

Сразу скажем, что в зависимости от пола и возраста уровень гемоглобина может существенно отличаться.

У женщин данный показатель варьируется в пределах 120–160 г/л. Причем он может серьезно изменяться в период менструальных выделений, а потому в это время анализ на гемоглобин у женщин будет недостоверным. Сдавать его можно лишь через 5 дней после менструации.

Для беременных женщин нормой считается 110 г/л. Объясняется это просто: общий объем крови у женщин в положении увеличивается, да к тому же часть железа женский организм отдает плоду.

Показатель гемоглобина у мужчин более высокий – 130–170 г/л. Тут также все вполне очевидно: мужчина добытчик, он занимается более тяжелой работой, а значит, ему требуется больше энергии и сил. К тому же на уровень гемоглобина у мужчин оказывает влияние выработка тестостерона.

Если говорить о детях, то у них норма железосодержащего белка также серьезно колеблется в зависимости от возраста. Например:

• у новорожденного малыша – 145–240 г/л;
• в 1 месяц – 110–210 г/л;
• в 3 месяца – 90–140 г/л;
• в 6 месяцев – 110–140 г/л;
• в 1 годик – 95–135 г/л;
• в 3 годика – 110–150 г/л;
• в 7 лет – 115–155 г/л;
• в 13 лет – 115–155 г/л;
• в 16 лет – 120–160 г/л.

Как изменяется гемоглобин

Стоит заметить, что уровень рассматриваемого белка зависит не только от возраста и пола. На него оказывают влияние:

• Времена года. В осенний период гемоглобин снижается, возможно, потому, что в силу обильного урожая люди охотнее употребляют растительную пищу.
• Рельеф местности и климат. У жителей высокогорья гемоглобин, как правило, повышен, а у тех, кто живет в низменных районах с отсутствием солнца, чаще развивается анемия.
• Характер питания. Вегетарианцы и веганы, не употребляющие в пищу мясо, имеют Hb ниже средних показателей.
• Образ жизни. Физически тяжелая работа и интенсивные силовые тренировки повышают уровень гемоглобина.
• Чистый воздух. Вдыхание чистого воздуха, к слову, как и курение, увеличивают уровень гемоглобина. Вот только в организме курильщика эритроциты разносят по организму кислород, загрязненный табачным дымом, а значит, показатели здоровья организма в этом случае серьезно ухудшаются.

А теперь перейдем к патологическим причинам колебаний рассматриваемого белка крови.

Низкий гемоглобин

Уровень гемоглобина в крови может снижаться по следующим причинам:

Обильная потеря крови

Уровень железосодержащего белка может падать во время операции, когда человек теряет много крови, это могут быть скрытые кишечные кровотечения, а также менструальные выделения у женщин.

Нарушение работы кроветворных органов

Это может быть генетическая аномалия, с которой человек появился на свет, или следствие негативного воздействия окружающей среды (травмы, инфекции, отравление промышленными ядами или радиоактивное облучение).

Недостаток железа в организме

Причиной этого явления становится отсутствие железа в принимаемой пище, белковое голодание или хронические заболевания желудка и кишечника, препятствующие всасыванию или усвоению железа в крови. Данное состояние медики называют железодефицитной аномией (малокровием).

Чем опасна железодефицитная анемия

Малокровие – самое распространенное состояние, вызываемое снижением уровня гемоглобина. В зависимости от уровня Hb, анемия может иметь различную степень тяжести:

• легкая степень – уровень гемоглобина 90 г/л;
• средняя степень – 70–90 г/л;
• тяжелая степень – ниже 70 г/л.

Довольно часто с этим состоянием сталкиваются беременные женщины и детишки, что можно объяснить повышенной потребностью в железе растущего организма.

Последствия анемии

Данное состояние проявляет себя тяжелыми симптомами, которые охватывают буквально весь организм и приводят к серьезному ухудшению качества жизни. К ним относятся:

• нарушение сна;
• частые головокружения;
• повышенная утомляемость и низкая работоспособность;
• постоянная слабость и апатия;
• бледность кожи и появление темных кругов под глазами;
• сухость кожи и синюшность губ;
• отсутствие аппетита;
• шум в ушах;
• одышка, учащенное сердцебиение и тахикардия;
• задержка роста и развития;
• ослабление иммунитета и склонность к простудным заболеваниям;
• истончение, ломкость и выпадение волос;
• появление запоров.

Длительная или хроническая анемия приводит к ухудшению когнитивных функций.

Последствия анемии для беременных

Особенно опасно малокровие для будущих мамочек. Женщине в положении снижение Hb может грозить:

• поздним токсикозом;
• гипоксией плода;
• развитием кровотечений;
• преждевременными родами;
• ранним отхождением околоплодных вод;
• смертью ребенка сразу после рождения.

Заболевания, приводящие к анемии

Появление данных симптомов не остается незамеченным для человека, но причины их развития обывателю, как правило, непонятны. Специалист же, проведя биохимический анализ крови, сразу отметит низкий уровень гемоглобина. Более глубокие исследования позволят выявить конкретное заболевание, которое привело к снижению уровня железосодержащего белка. Может оказаться, что это:

• скрытые кровопотери (кишечные кровотечения);
• хронический гастрит или язва желудка;
• аутоиммунные заболевания;
• воспалительные процессы в кишечнике или дисбактериоз;
• тяжелые инфекции (туберкулез, гепатит, пневмония);
• дефицит фолиевой кислоты (витамин B9) и цианокобаламина (витамин B12);
• онкологические заболевания;
• геморрой.

Как повысить гемоглобин

В случае патологического снижения уровня гемоглобина врачи назначают прием железосодержащих препаратов. Наиболее популярными среди них являются медикаменты:

• Сорбифер Дурулес;
• Ферро-фольгамма;
• Гемофер капли;
• Феррум лек;
• Мальтофер;
• Тотема.

Курс терапии варьируется от 2 до 12 недель. При этом первые результаты лечения можно ощутить не ранее, чем через 2-3 недели приема. К тому же, если в составе принимаемого лекарства нет витамина C, совместно с препаратами железа необходимо принимать аскорбиновую кислоту до 0,3 г в сутки.

Важно также понимать, что в период приема препаратов железа запрещено принимать средства, содержащие кальций. В противном случае железо будет плохо усваиваться организмом.

Продукты, повышающие гемоглобин

Если малокровие выражено не сильно, гораздо полезнее устранять синдром корректировкой питания. Существует ряд продуктов питания, которые пополняют запасы железа в организме не хуже медикаментов. В этом плане лицам с низким гемоглобином следует добавить в свой рацион следующие продукты:

• красное мясо, а также мясные субпродукты (сердце, печень, почки и язык). Для поддержания уровня гемоглобина достаточно употреблять 50 г говяжьего языка в день;
• рыба и птица;
• овощи и зелень: молодой печеный картофель, томаты, тыква и всевозможные зеленые овощи (зеленый лук, кресс-салат, ботва молодой репы, петрушка и брокколи);
• крупы: рожь, гречка и толокно;
• бобовые: горох, фасоль;
• фрукты: абрикосы и курага, яблоки и гранаты, бананы и груши, айва и хурма;
• ягоды: черная смородина, черника, земляника и клюква;
• соки: морковный и свекольный (буквально 50 мл ежедневно);
• прочие продукты: орехи, сушеные грибы и черный шоколад, гематоген, морепродукты и морская капуста, яичный желток.

При этом следует отметить, что крепкий чай и кофе мешают всасыванию гемоглобина из-за входящих в эти напитки танина.

Рецепты для повышения уровня гемоглобина

1. Возьмите по 1 стакану грецких орехов и чернослива, изюма и кураги. Перемолов ингредиенты отправьте их в глубокую миску, добавьте 1-2 измельченных прямо с кожурой лимона и 3-4 ст.л. меда. Готовое средство храните в холодильнике и употребляйте по 2-3 ст.л. в день.

2. Половину стакана гречки залейте 1 стаканом кефира и оставьте на ночь. С утра съешьте кашу на завтрак. Спустя 2 недели таких процедур ваш гемоглобин поднимется до нормального уровня.

3. Половину стакана свежевыжатого яблочного сока смешайте с таким же количеством сока клюквы, добавьте 1 ст. л. свекольного сока, перемешайте и выпейте. Принимайте смесь 1 р/день на протяжении месяца.

4. Соедините свекольный и морковный соки по 100 мл каждого, и сразу выпейте. Употребляя такое средство раз в день вы поднимете гемоглобин буквально за 3 дня, однако для закрепления эффекта принимать лекарственную жидкость нужно в течение месяца.

5. Перелейте в стеклянный сосуд ½ стакана красного сухого вина, отправьте на плиту и кипятите 5 минут на водяной бане. Сняв средство с плиты, добавьте в него 1 ст.л. топленого масла и ¼ стакана отвара крапивы. Принимайте средство 1 р/день на протяжении 3 недель в теплом виде.

Повышенный гемоглобин

Повышенный уровень гемоглобина не менее опасен, чем анемия, пусть и возникает это состояние гораздо реже. Человек, в крови которого содержится избыточный гемоглобин, испытывает ряд неприятных симптомов, в том числе:

• нарушение сна;
• сонливость;
• быстрая утомляемость;
• потеря аппетита,
• нарушение зрения и слуха,
• повышенное давление;
• головные боли;
• покраснение кожи;
• повышенная температура;
• боли в суставах, мышцах, костях;
• наличие крови в кале;
• чередование поносов и запоров;
• нарушение функции мочеполовых органов (иногда);
• стремительная потеря веса.

Причины повышенного гемоглобина

Взяв все необходимые анализы, врач установит причину повышенного гемоглобина. Ею может оказаться:

• обезвоживание;
• избыточное употребление продуктов содержащих железо;
• пороки сердца;
• бронхиальная астма или сердечно-легочная недостаточность;
• болезни крови (эритроцитоз, гемоглобинемия);
• болезни почек (увеличивающие выработку гормона эритропоэтина);
• нарушение работы костного мозга;
• камни в желчном пузыре;
• прием препаратов, повышающих работоспособность;
• эмфизема.

Появление симптомов повышенного уровня гемоглобина нельзя игнорировать, ведь этот патологический процесс ведет к загустению крови и образованию тромбов, которые закупоривают сосуды.

Как понизить гемоглобин

В случае повышенного Hb больному назначают препараты, которые разжижают кровь. Эти лекарственные средства называют антиагрегантами. К ним относят:

• Аспирин;
• Трентал;
• Тиклопидин;
• Клопидрогель;
• Кардиомагнил.

Продукты, снижающие гемоглобин

Специалисты могут посоветовать изменить питание, разнообразив его пищей, которая активно снижает уровень красных кровяных телец в крови. К таким продуктам относится:

• речная рыба;
• овощи (сырые и тушеные), особенно морковь, цветная и квашеная капуста;
• кисломолочные продукты: творог и кефир, йогурт и ряженка;
• перловая и овсяная крупы;
• фрукты: абрикос, лимон и виноград;
• рыбий жир.

Для понижения уровня гемоглобина старайтесь пить больше воды. Пейте часто, но понемногу. Кроме того, 1-2 раза в неделю устраивайте разгрузочные дни, к примеру, на кефире или овощах.

Проводя диету по снижению уровня гемоглобина, откажитесь от употребления красного мяса и субпродуктов, копченостей, жирного молока, черной смородины и фруктов красного цвета. Рекомендуется также чаще бывать на свежем воздухе и увеличить физическую активность, например, делать утреннюю зарядку или устраивать пробежки.

Биодоступность железа

Отдельно стоит сказать о биодоступности (усвояемости) железа. Чтобы этот микроэлемент усваивался организмом в полном объеме, важно сочетать продукты в рационе. В противном случае употребление продуктов повышающих гемоглобин, и даже прием препаратов железа, может оказаться неэффективным. Итак:

Продукты, повышающие усвояемость железа

• серосодержащие аминокислоты (мясо, рыба и всевозможные морепродукты);
• витамин C (болгарский перец, шиповник, апельсины и лимоны);
• фолиевая кислота (говяжья печень, грецкие орехи и печень трески);
• медь (различные крупы и арахис);
• яблочная и лимонная кислоты (томаты, перец и цитрусовые фрукты);
• сахар.

Продукты, понижающие усвояемость железа

• молочный и соевый белок;
• кальций (молочные и кисломолочные продукты);
• танин (гранат и хурма, а также кофе и чай);
• фосфаты (плавленый сыр, газированные напитки и консервы);
• чечевица и другие бобовые;
• хлеб.

Теперь вы знаете, какую важность представляет для нашего организма гемоглобин, и какими симптомами проявляется повышение и снижение уровня этого белка в крови. Такие знания помогут вам своевременно обращаться за помощью к врачу и уберечь себя от развития серьезных заболеваний.