Промывание печени

МЕТОД детоксикации, или удаления "вредных" химических веществ из печени с помощью комбинации специально подобранных растений, энзимов, соков и масел. Способов "почистить" печень описывается великое множество - от простеньких домашних из подручных средств до навороченных за большие деньги. Некоторые рекомендуют сочетать промывку печени с голоданием. Пропагандисты заявляют: чистка печени выводит из органа лишние продукты распада, жиры и токсины, тем самым препятствуя развитию заболеваний, в том числе и рака. Научных доказательств того, что промывание печени так полезно, как обещают, нет. Некоторые компоненты растительных смесей, используемых для чистки печени, попросту вредны. Отказ от традиционного лечения в пользу промывания печени опасен серьезными последствиями для здоровья.

Сульфат гидразина

СУЛЬФАТ гидразина широко используется в промышленности (при очистке редких металлов, производстве ракетного топлива, антикоррозийных металлов и средств от насекомых). Некоторые предлагают применять сульфат гидразина в качестве альтернативного метода лечения симптомов запущенного рака. Они заявляют, что он приносит облегчение больным в состоянии крайнего истощения (кахексии), которое сопровождает развитие рака и некоторых других заболеваний, в том числе ВИЧ. При этом человек теряет аппетит, худеет и страдает от слабости. С кахексией знакома половина онкологических больных (особенно с запущенным раком легких, поджелудочной железы и желудочно-кишечного тракта). По некоторым теориям, истощение от рака наступает из-за того, что злокачественная опухоль отбирает у организма ту энергию, которую прежде он использовал для нормальной жизнедеятельности. Те, кто продвигает сульфат гидразина в качестве лекарства от рака, утверждают, что он блокирует действие ключевых ферментов, запускающих этот процесс, и восстанавливает правильный кругооборот энергии, замедляя развитие кахексии.

Возможности сульфата гидразина в качестве лекарства от рака были изучены еще сто лет назад. Ученые пришли к противоречивым выводам. Одни обнаружили, что у подопытных зверюшек он тормозил рост опухолей. Другие написали в отчетах, что сульфат гидразина наносит ущерб ДНК и провоцирует развитие рака, а уже существующие опухоли заставляет расти еще быстрее. Хотя исследование препарата на людях не приветствуется, проведенные клинические испытания показали, что сульфат гидразина не привел к уменьшению опухолей и не увеличил продолжительность жизни пациентов.

Последнее исследование проводилось в 1994 году среди 636 больных запущенным раком легких, прямой кишки и лейкемией. Результаты не оставляют никаких надежд: ни одному из пациентов сульфат гидразина не принес пользы, зато у многих отметили ухудшение качества жизни и повреждения нервной системы. Пропагандисты сульфата гидразина тут же объявили, что результаты исследования сфальсифицированы, однако проверки это не подтвердили.

В США сульфат гидразина не разрешают давать онкологическим больным, в Канаде на него выписывают рецепт. Зато он широко используется в Европе и в России (под маркой сегидрин). Среди побочных эффектов препарата - тошнота, рвота, зуд, головокружение, нарушение координации движений, покалывание и/или окоченение рук и стоп.

УБИХИНОН (коэнзим Q10)

УБИХИНОН участвует в химических реакциях, обеспечивающих живые клетки энергией. Он вырабатывается в организме и содержится во многих продуктах (скумбрии, семге, сардинах, говядине, сое, арахисе, шпинате). Коэнзим Q10 считается антиоксидантом: он обладает способностью обезвреживать свободные радикалы, которые наносят ущерб здоровым клеткам. Считается, что нехватка коэнзима Q10 приводит к развитию болезни. Некоторые исследования показали, что в организме онкологических больных этого энзима не хватает. Пищевые добавки с коэнзимом Q10 продвигают на рынок в качестве лекарства от рака, заболеваний сердца, инсульта и иммунодефицитных состояний. Утверждается, что коэнзим Q10 способен уменьшить боль и потерю веса у раковых больных, защитить их от кардиотоксичного воздействия химиопрепаратов, например адриамицина, который может нарушить функцию миокарда.

Предварительные испытания в 70-х годах среди небольших групп пациентов подтвердили противораковый эффект этих добавок. Испытания Техасского университета показали, что из 43 больных раком молочной и предстательной железы те, кто получал добавку с коэнзимом Q10, витаминами и минералами, умирали значительно реже остальных. Среди 32 больных раком молочной железы с метастазами в лимфоузлы, включенных в другое исследование, все прожили по меньшей мере 2 года. Испытания доказали, что коэнзим Q10 защищает сердце от химиопрепаратов, однако уменьшение боли, потери веса и улучшение аппетита не подтвердились.

Несмотря на обнадеживающие результаты первых клинических испытаний, их было все же слишком мало, чтобы включить коэнзим Q10 в число лекарств от рака. Для этого нужны более серьезные и обширные исследования. Среди побочных действий коэнзима Q10: головная боль, изжога, усталость, диарея и кожные реакции. Если принимать его вместе с антикоагулянтами, это опасно продолжительным кровотечением. Высокие дозы препарата могут вызвать непроизвольные мышечные сокращения. Что будет, если принимать его долго, пока неизвестно.

Хелатотерапия

ХЕЛАТОТЕРАПИЯ - это внутривенные инъекции этилендиаминтетраацетиловой кислоты (дипривана ЭДТА), химического соединения, которое связывает тяжелые металлы (железо, свинец, ртуть, кадмий, цинк). "Альтернативщики" предлагают лечить им еще и массу заболеваний: ангину, гангрену, расстройства щитовидной железы, памяти, слуха и обоняния, рассеянный склероз, мышечную дистрофию, псориаз, высокий уровень холестерина, артриты, болезнь Альцгеймера и рак.

Раствор ЭДТА впервые изготовили в 1930-е годы в Германии. Сейчас хелатотерапия широко используется при отравлениях тяжелыми металлами. В 1950-е годы ученые предположили, что ЭДТА может выводить из организма кальций, который откладывается на стенках артерий, а значит, предупреждать и лечить сердечно-сосудистые заболевания. И сегодня десятки тысяч американцев-"сердечников" ежегодно проходят хелатотерапию. Однако, когда в 1993 году собрали результаты всех проводившихся в течение 37 лет испытаний и проанализировали их, то пришли к выводу, что хелатотерапия абсолютно бесполезна в лечении рака, заболеваний сердца и любых других медицинских проблем, за исключением отравлений тяжелыми металлами.

Хелатотерапия нефротоксична (вредна для почек), может вызвать нарушение сердечного ритма, флебит (воспаление вен), гипокальциемию, скомпрометировать иммунную систему и снизить выработку инсулина. Кроме того, хелатотерапия часто сопровождается введением больших доз витаминов и минералов, запускающих процессы, в результате которых образуются те самые опасные свободные радикалы, от которых этот метод призван избавлять. А вымывание цинка может привести к клеточным мутациям. Так что в действительности хелатотерапия не только не лечит, но повышает риск развития рака.

Энзимотерапия (ферментотерапия)

ЭНЗИМЫ (они же ферменты) стимулируют и ускоряют различные биологические реакции в организме. Некоторые энзимы, например аспарагиназа, используются в традиционной медицине, другие играют важную роль в генных исследованиях. При удаленной или больной поджелудочной железе ее ферменты дают больным, чтобы разрешить проблемы с пищеварением. Однако сторонники альтернативного лечения считают, что пищеварительные ферменты кроме своей прямой работы заодно выполняют много другой (укрепляют иммунную систему, помогают уничтожать вирусы, худеть) и разрушают защитный слой раковых клеток, позволяя лейкоцитам их распознать и атаковать. В ход идут энзимы, которые добывают из органов животных, чаще всего из поджелудочной железы.

Научно достоверных исследований, подтверждающих эффективность энзимов в лечении рака, не проводилось. Один эксперимент на десяти больных раком поджелудочной железы вроде бы показал, что большие дозы ферментов этого органа увеличивают продолжительность жизни неоперабельных больных. Зато выяснилось, что энзимы, независимо от источника, в конце концов распадаются на аминокислоты и в таком виде всасываются в пищеварительном тракте, не успевая даже добраться до цели.

Приведено с некоторыми сокращениями

В результате большого числа исследований, выполненных биохимиками, мы получили много данных о ферментативной активности различных типов опухолей. Эпидермис мыши занимает особое положение, поскольку активность некоторых ферментов в этой ткани крайне низка. Например, активность сукциндегидразы (Каррузерс и Солнцева, 1947) и аденилпирофосфатазы очень низка в эпидермисе, но очень высока в плоскоклеточном раке (Робертс и Каррузерс, 1948). Изучение содержания цитохрома с в эпидермисе и в раковой опухоли при помощи новой полярографической методики (Каррузерс, 1947) показало, что в раковой опухоли активность этого фермента ниже, чем в эпидермисе (Каррузерс и Солнцева, 1948).

В анаплазированном плоскоклеточном раке активность аргиназы в 6 раз превышает норму, а в высокодифференцированной опухоли того же типа активность этого фермента в 18 раз выше, чем в нормальном эпидермисе (Робертс, 1948; Робертс и Франкел, 1949). Активность цитохромоксидазы в нормальном эпидермисе ниже, чем в плоскоклеточном раке (Каррузерс и Солнцева, 1947). Активность перечисленных ферментов в раковой опухоли выше, чем в эпидермисе; показатели их активпости в изученных опухолях в общем такие же, как и в опухолях других типов.

Если при превращении эпидермиса в плоскоклеточный рак активность сукциндегидразы, цитохромоксидазы, апиразы и других ферментов увеличивается, то в опухолях печени и мышц их активность снижается (Шнейдер и Поттер, 1943; Гринстейн, 1947). Однако активность ферментов в этих опухолях не отличается значительно от их активпости в плоскоклеточном раке. В некоторых тканях, например в печени, определенные ферментные системы исчезают или инактивируются при возникновении гепатом (Гринстейн, 1947).

Примером служит цистеиндисульфураза, которая может содержаться в индуцированных гепатомах и сохраняется в первых генерациях при перевивке данных опухолей, но впоследствии совершенно не обнаруживается в трансплантируемых гепатомах. Это справедливо и в отношении механизма, осуществляющего синтез мочевины в печени, который утрачивается в трансплантатах гепатомы крыс, а также в отношении дегидропептидазы II; активность последнего фермента в первичной опухоли примерно в 2 раза, а в трансплантатах гепатомы в 16 раз меньше, чем в нормальной печени.

Вместе с тем активность некоторых других ферментов, например щелочной фосфатазы и дезоксирибонуклеодезаминазы, выше всего в трансплантатах крысиной гепатомы, ниже в первичной опухоли и ниже всего в нормальной печени. Приведенные примеры - их число можно было бы легко увеличить - ясно показывают, что активность каждого фермента зависит от его функции в той нормальной ткани, из которой возникает данное новообразование, и от того, что происходит с этой функцией при возникновении опухоли.

Другим важным моментом является то, что при превращении, скажем, ткани печени в гепатому сложная система, состоящая из многих частей с различными функциями, превращается в опухоль, которая обычно сходна лишь с одной из таких частей. Очевидно, при этом можно ожидать полного или почти полного исчезновения некоторых ферментных систем. До сих пор не обнаружено ни одного фермента, который был бы характерен только для растущих тканей - эмбриональных и опухолевых.

В общем изучение ферментного состава опухолей не привело к каким-либо крупным открытиям, однако оно показало, что активность многих ферментов в ряде опухолей значительно ниже, чем в соответствующих исходных тканях. Полное или почти полное исчезновение активности некоторых ферментов, по-видимому, связано с морфологическими нарушениями; повышенная активность других ферментов, вероятно, связана с ускорением клеточного деления и т. д. Гринштейн (1947) удачно суммировал результаты много численных исследований по энзимологии опухолей и пришел к следующим общим выводам:

1. В каждой нормальной ткани имеется характерная для нее совокупность ферментной активности.

2. Опухоли имеют те же ферменты, что и нормальные ткани. Исключение составляют те случаи, когда фермент связан с определенным компонентом ткани, который может исчезнуть при возникновении опухоли, в результате чего исчезает и фермент, как это имеет место, например, с цистеиндисульфуразой печени.

3. Пределы колебаний активности каждого фермента и содержания различных химических веществ, например витаминов (Гринстейн, 1947; Поллак и сотр., 1942) и свободных аминокислот (Робертс и Франкел, 1949), в различных опухолях значительно уже, чем в нормальных тканях. Это положение, по-видимому, остается верным независимо от места и метода индукции опухоли, а также от вида животного.

4. Состав ферментов у различных опухолей в основном сходен.

Последующие исследования также показали, что в опухолях имеются многие из ферментов, содержащихся в нормальных тканях. Например, по Веннеру и сотр. (1952), различные перевиваемые опухоли у мышей и крыс содержат ферменты цикла лимонной кислоты и близкие к ним. Лактикодегидраза, маликодегидраза, дегидраза изолимонной кислоты, фумараза и карбоксилаза щавелево уксусной кислоты и конденсирующий фермент содержатся в опухолях примерно в таких же количествах, как и в некоторых нормальных тканях. Активность аконитазы и дегидразы а-кетоглутаровой кислоты в опухолях ниже, чем в исследованных нормальных тканях. Вайнхауз и сотр. (1951) обнаружили, что различные перевиваемые опухоли способны окислять меченую глюкозу, молочную и пальмитиновую кислоты примерно с такой же скоростью, как и соответствующая группа нормальных тканей. Наконец, Ле Паж, Мейергоф и др. показали, что в опухолях происходит быстрое превращение глюкозы в молочную кислоту через фосфорилированные промежуточные соединения по схеме Эмбдена-Мейергофа (Поттер, 1951).

Биохимические различия клеточных фракций, выделенных из нормальной печеночной ткани крысы или мыши и из гепатомы, также были предметом исследования. В гепатоме, индуцированной 4-диметиламиноазобензолом, содержание дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и сухой вес ядерной фракции больше, чем в нормальной печени, что обусловлено в первую очередь увеличением числа ядер на единицу веса. Активность сукциндогидразы и цитохромоксидазы связана главным образом с митохондриями. Активность этих ферментов в мышиной и крысиной гепатомах примерно в 5 раз меньше, чем в печени тех же животных (Шнейдер и Ходжбум, 1950а).

В опухолях митохондрий примерно на 60% меньше, чем в печени. Активность аденилпирофосфатазы в перевиваемой мышиной гепатоме 98/15 на 60% меньше, чем в ткани печени. В печени мыши большая часть активности аденилпирофосфатазы обнаруживается в ядерной и митохондриальной фракциях, тогда как в гепатоме наибольшей активностью обладают ядерная и субмикроскопическая фракции (Шнейдер и сотр., 1950). В той же опухоли активность дифосфопиридиннуклеотид-цитохром-с-редуктазы обнаружена в митохондриях и субмикроскопических частицах. В печени этот фермент локализован главным образом в субмикроскопических частицах и лишь небольшая часть его обнаруживается в митохондриях. В гепатоме фермент сосредоточен в митохондриях и микросомах, однако общее содержание этого фермента больше, чем в печени. Наибольший интерес представляет тот факт, что активность дифосфопиридиннуклеотид-цитохром-с-редуктазы в гомогенате гепатомы и во всех ее фракциях оказалась выше, чем в соответствующих фракциях нормальной печени (Ходжбум и Шнейдер, 1950).

Гомогенаты, отмытые препараты митохондрий и надосадочные фракции перевиваемой мышиной гепатомы, гепатомы, индуцированной n-диметиламиноазобензолом, в эмбриональной печени мыши окисляют октановую и гексановую кислоты значительно слабее, чем соответствующие препараты печени нормальной мыши и крысы (Бейкер и Мейстер, 1950). Митохондрии нормальной мышиной печени содержат фермент, синтезирующий n-аминогиппуровую кислоту; в гомогенатах и в митохондриях гепатомы 98/15 интенсивность этого синтеза практически равна нулю (Килли и Шнейдер, 1950). Возможно, однако, что митохондрии опухоли не способны поддерживать концентрацию аденозинтрифосфата на уровне, необходимом для синтеза n-аминогиппуровой кислоты.

Веннер и сотр. (1951) недавно высказали предположение, что митохондрии различных опухолей не могут окислять пировиноградную кислоту и другие субстраты, так как они не способны связывать дифосфопиридиннуклеотид (ДПН). Например, митохондрии печени и почки способны окислять пировиноградную кислоту без добавления дифосфопиридиннуклеотида, тогда как для окисления данного субстрата митохондриями опухолей приходится добавлять большое количество этого нуклеотида (Веннер, Спиртс и Вайнхауз, 1951; Веннер и Вайнхауз, 1953). Авторы предполагают, что этот нуклеотид не связывается митохондриями опухолей и поэтому диффундирует из них во внутриклеточную жидкость. Поскольку этот кофермент участвует в процессах анаэробного и аэробного гликолиза, то такая диффузия может объяснить высокую интенсивность аэробного гликолиза опухоли.

При помощи нового полярографического метода определения ди- и три-фосфопиридиннуклеотидов Каррузерс и Солнцева (1953) определяли содержание этих нуклеотидов в клеточных частицах нормальных и злокачественных тканей. Эти нуклеотиды обнаружены во всех клеточных частицах нормальной печени, почки, мозга и селезенки; больше всего их в надосадочной жидкости, меньше - в ядрах и митохондриях и совсем мало в микросомах (Каррузерс и Солнцева, 1954а). В опухолях общее содержание этих нуклеотидов значительно меньше, чем в печени или почке, а в микросомной фракции они не были обнаружены даже в 24 г опухолевой ткани. Как и другие исследователи, Каррузерс и Солнцева установили, что содержание митохондрий в опухолях резко уменьшено, т. е. в гепатоме значительно меньше митохондрий, чем в нормальной печени. Однако при расчете на 1 г веса или на 1 г азота содержание ди- и трифосфопиридиннуклеотидов в митохондриях гепатомы оказалось лишь на 40% меньше, чем в тех же частицах нормальной печени. Следовательно, данные, полученные Веннером и Вайнхаузом, вероятно, можно объяснить тем, что в опухолях недостаточно митохондрий, но содержание пиридиннуклеотидов в опухолевых митохондриях лишь на 40% меньше, чем в нормальной печени. Надосадочная фракция опухолей очень богата этими нуклеотидами; поэтому добавление к ней небольшого количества пиридиннуклеотидов из митохондрий вряд ли может повлиять на гликолиз, как предполагали Веннер и Вэйнхауз.

Наибольший интерес представляет отсутствие ди- и трифосфопиридиннуклеотидов в микросомной фракции опухолей, так как эти вещества не были обнаружены полярографически ни в одной из исследованных опухолей (гепатома, рабдомиосаркома, плоскоклеточный рак), хотя для исследования было взято 5-24 г ткани. В настоящее время проводится работа по выделению этих нуклеотидов и определению их содержания в клеточных частицах нормальных и злокачественных тканей.

Пересвет Лия Дмитриевна

E - mail : Liya . Peresvet @ yandex . ru

Подгорная Наталия Владимировна

студенты 2 курса стоматологического факультета НГМУ,
РФ, г. Новосибирск

Сычева Ирина Михайловна

научный руководитель, канд. хим. наук, доцент,

кафедра медицинской химии НГМУ,
РФ, г. Новосибирск

Широко известно, что сегодня для улучшения показателей отдаленной выживаемости больных онкологией, системная лекарственная терапия не является достаточно эффективной. На наш взгляд, это напрямую взаимосвязано с тем, что только ограниченное количество противоопухолевых агентов входит в стандартные схемы лечения онкологических заболеваний и официально зарегистрированы как лекарственные препараты. Невозможность значительных усовершенствований терапии можно связать трудоемкостью создания новых препаратов, низкой избирательностью их действия, или же с отсутствием у последних явных преимуществ перед уже существующими лекарственными средствами.

Однако, ни проведение оперативного вмешательства, ни лучевая терапия, ни комплексная система этих методов в большинстве случаев приводят к наступлению ремиссии, а не к полному излечению, а угроза возможного рецидива может тяготить больного на протяжении всей последующей жизни. Поэтому совместно с хирургическим и лучевым методами, необходима методика лечения, которая вызывала бы основательное повреждение опухолевых клеток, замедление роста опухоли, повышение общей сопротивляемости организма и препятствовала бы образованию метастазов.

Этим требованиям соответствует ферментная терапия, основоположником которой можно считать Дж. Бэрда. А разработка качественно новых подходов к экспериментальному изучению и созданию энзимов, проявляющих противоопухолевую активность, обладающих специфическим механизмом действия может являться актуальным решением проблем не только в области биохимии, но и онкологии.

Основными положениями применения ферментов в онкологии являются функциональные различия в метаболизме опухолевых клеток в сравнении с процессами обмена в нормальной, неизменённой клетке организма. Таким образом современная стратегия энзимотерапии в отношении новообразований построена на учете разной чувствительности нормальных клеток и клеток опухоли к недостатку незаменимых (эссенциальных) факторов роста. К фактором стимулирующим рост относятся пищевые факторы (витамины, незаменимые аминокислоты, макро-и микроэлементы), и ряд так называемых «заменимых» веществ (заменимые аминокислоты), к недостатку которых клетки новообразований оказываются, в силу особенностей метаболизма, более чувствительными, чем нормальные.

Первым ферментом, оказывающим специфическое действие на опухолевые клетки, который нашел применение в клинической терапии онкологических заболеваний, стала L-аспарагиназа. Препараты природной и искусственно полученной L-аспарагиназы из различных бактериальных источников, на сегодняшний день применяют для лечения больных острым лимфобластным лейкозом (ОЛЛ). Терапевтический эффект L-аспарагиназы и L-глутамин(аспарагин)азы при подобных опухолевых заболеваниях, вероятно, объясняется распадом глутамина и аспарагина, который является необратимым. А поскольку клетки опухоли не могут синтезировать амиды аминокислот, необходимых для их роста и пролиферации, они нуждаются в аминокислотах, синтезируемых неизмененными клетками организма.

В особенности, амидный азот глутамина не имеет аналогов среди других аминокислот и является необходимым источником азота во многих реакциях синтеза: нуклеотиды пуринового и пиримидинового рядов, ДНК и РНК, основного источника энергии в организме – АТФ, также гексозаминов, гистидина и других. Поэтому гипотезу в отношении любого фермента или агента, который будет катализировать необратимое расщепление факторов, необходимых для процесса метаболизма опухолевых клеток, и поэтому может быть применен в ферментной противоопухолевой терапии, можно считать обоснованной. Для этого необходимо устранить ограничения, которые связаны с белковой частью фермента. Так как обусловленная ею токсичность и возможность оказать сенсибилизирующее действие на организм, наряду с достаточно быстрым развитием устойчивости к действию энзима, способны ограничить его применение в клинической терапии.

На сегодняшний день, предприняты попытки по внедрению в противоопухолевую терапию лизирующих ферментов, то есть энзимов которые не просто будут ограничивать рост и развитие опухолевых клеток, сокращая ростовые факторы, а оказывать разрушающее действие на клетки новообразований. Такими ферментами признаны протеазы, нуклеазы и мукополисахаридазы. Наиболее эффективным будет являться введение лизирующих энзимов непосредственно в опухоль, поскольку при введении их в систему кровотока больного, действие ферментов будет ослаблено ингибиторами протеаз, обнаруженных в сыворотки крови онкологических больных.

В середине сороковых годов прошлого столетия у ученых появился интерес к антипролиферативным свойствам (т. е. способности ингибировать рост) ферментов, вызывающих разрушение аргинина, что было обусловлено обнаружением в ходе экспериментальных исследований стимулирующего действия данной аминокислоты на митотическую активность клеток злокачественных раковых опухолей мышей и его участие в продукции креатинина у крыс с саркомой. Также недавно были опубликованы данные о способности гибридной аргиназы человека разрушать клетки рака предстательной железы. Среди преимуществ вышеназванных ферментов по сравнению с аргиназой можно выделить отсутствие мочевины среди продуктов реакции и большую ферментативную активность при физиологических значениях рН и температуры.

Большой интерес в качестве противоопухолевого средства представляет фермент L-метионин–гамма-лиаза, поскольку метионин – незаменимая аминокислота, необходим клеткам опухолей различных видов для роста и развития, и антипролиферативный эффект данного фермента связывают с разрушением L-метионина.

Можно выделить группу ферментов Оксидаз L-аминокислот, характерной чертой которых является их высокая избирательность к аминокислотным изомерам. Они обладают способностью прикрепляться к клеточной поверхности и создавать высокие концентрации перекиси водорода, а также могут удалять из среды действия незаменимые аминокислоты, чем и объясняется их противоопухолевая активность. Была проведена оценка целого ряда ферментов данного класса вызывать патологические изменения в различных культурах опухолевых клеток.

Была обнаружена противоопухолевая активность ферментов, снижающих уровень отдельных незаменимых аминокислот. Действие указанных ферментов усиливается в присутствии антиметаболитов аминокислот - противоопухолевых средств, являющихся структурными аналогами предшественников нуклеиновых кислот, витаминов, гормонов и других биологических веществ, отвечающих за нормальную жизнедеятельность всех структур организма.

Ферменты данной группы вызывают инволюцию опухоли, препятствуя поступлению в опухолевую клетку незаменимых аминокислот извне. Это и отличает их от большинства других современных противоопухолевых препаратов (им для реализации эффектов необходим либо непосредственный контакт с белками клеточных мембран, либо проникновение внутрь клетки.)

Также интересно отметить, что в 2007 году в журнале Planta Medica было опубликовано исследование, которое показало, что фермент, извлеченный испанскими учеными из стеблей ананаса, известный как Бромелайн, оказался намного эффективнее, чем известный в противоопухолевой терапии препарат Фторурацил, так как обладал более избирательным воздействием на опухолевые клетки.

Подводя итог, можно отметить, что лекарственные средства, представляющие собой биологически активные белковые соединения, обрели значимое место среди медицинских препаратов. Хотя имеется еще немало пробелов и противоречий в оценке эффективности ферментов, в онкологической практике в большинстве случаев были получены положительные результаты. Это позволяет думать, что приготовление ферментативных лекарственных средств (особенно их иммобилизованных форм) в промышленных масштабах и их применение в клинической практике в скором будущем дадут в руки специалистов-онкологов еще одно важнейшее средство в борьбе с опухолевыми заболеваниями.

В настоящее время постоянное использование ферментов в онкологической практике ограничено по ряду причин. В первую очередь это экономический фактор – процесс получения ферментов трудоемок, а получаемые препараты довольно дорогостоящие. Также большое значение имеет свойство ферментов быстро инактивироваться в средах организма, и в ряде случаев вызывать некоторые побочные реакции вследствие своей чужеродности. Препятствия, перечисленные выше, могут быть в достаточной мере устранены, благодаря использованию ферментов в стабилизированном виде, ведь усилиями инженерной энзимологии к настоящему моменту разработаны разнообразные методы иммобилизации ферментов на нерастворимых и растворимых носителях различной природы.

Список литературы:

1. Березов Т.Т. Молекулярные и биохимические основы энзимотерапии опухолей / Т.Т. Березов // Биомедицинская химия. – 2005. – T. 51. – C. 235–247.
2. Манухов И.В. L-метионин–гамма-лиаза Citrobacter freundii: клонирование гена и кинетические параметры фермента / И.В. Манухов, Д.В. Мамаева, Е.А. Морозова и др. // Биохимия. – 2006. – Т. 74. – № 4. – С. 454–463.
3. Beard Y.: The enzyme treatment of cancer and its scientific basis, Schatto, London 1911.
4. El-Sayed A.S. Microbial L-methioninase: production, molecular characterization, and therapeutic applications / A.S. El-Sayed // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2010. – Vol. 86. – P. 445–467.
5. Goldberg A.I. The effects of immunization to L-asparaginase on antitumor and enzymatic activity / A.I. Goldberg, D.A. Cooney, J.P. Glynn et al. // Cancer Res. – 1973. – Vol. 33. – P. 256– 261.
6. Moola Z.B. Erwinia chrysanthemi L-asparaginase: epitope mapping and production of antigenically modified enzymes / Z.B. Moola, M.D. Scawen, T. Atkinson, D.J. Nicholls // Biochem. J. – 1994. – Vol. 302 (Pt 3). – P. 921–927.
7. Skeel R.T. Handbook of Cancer Chemotherapy. 8th ed. / R.T. Skeel, S.N. Khleif // Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins. – 2011. – 865 p.
8. Stojanow G.: Proteolytische Enzyme und Krebs, Krebsarzt 2:1968, 373-380.
9. Wolf M., Ransberger К.: Enzymtherapy, Biol. Res, Inst., New York 1972.

Ферменты - это особые белковые соединения, которые содержат в составе молекулы минералы (биокатализаторы) и способны давать возможность течению биохимических процессов в клетках организма человека. Ферменты катализируют течение двух основных направлений биохимических реакций - расщепление органических веществ с выделением энергии и синтез молекул для построения структурных компонентов клетки (органеллы). Набор ферментов в биологических системах раковых клеток, отличается от таковых в здоровых тканях. Эти различия были изучены и использованы для терапии злокачественных новообразований в клиниках Германии.

Механизм действия ферментной терапии рака

В связи с различной интенсивностью и направленностью обменных процессов в раковых клетках, введение в организм определенных ферментов вызывает сбой и запуск апоптоза (запрограммированная гибель) тканей злокачественной опухоли без какого либо негативного влияния на здоровые клетки и ткани.

Эффекты ферментной терапии злокачественной опухоли

Использование протеолитических ферментов, которые катализируют биохимическую реакцию расщепления белковых молекул, являющихся основным строительным материалом органелл раковых клеток. Это приводит к достижению таких эффектов:

• Ослабление и снижение защитных механизмов раковых клеток, что делает их более уязвимыми для клеток иммунной системы (Т-лимфоциты и макрофаги).
• Запуск запрограммированной гибели клеток злокачественной опухоли (апоптоз) - эта реакция запускается при повреждении ферментами белкового матрикса генома.
• Обезвреживание токсинов - яды, продуцируемые опухолевыми клетками, являются белковыми веществами, которые протеолитические ферменты расщепляют до конечных продуктов распада, легко выводимых из организма пациента.

Методика ферментной терапии рака в Германии

Суть ферментного лечение онкологической патологии заключается во введении протеолитических ферментов (протеазы) непосредственно в саму опухоль при помощи тонкой иглы. Количество вводимого фермента врач рассчитывает в зависимости от размера злокачественного новообразования и его гистологического (тканевого) типа. Регуляция дозировки протеаз осуществляется с помощью специального аппарата-дозатора, в котором исключена возможность передозировки. Такое лечение является безопасным для окружающих опухоль здоровых тканей, и губительным для раковых клеток.

Преимущества ферментного лечения рака Локальное использование ферментов протеаз дает определенные преимущества в терапии злокачественной опухоли:

• Уничтожение раковых клеток без повреждения здоровых тканей.
• Отсутствие необходимости в использовании агрессивных противоопухолевых химических веществ (цитостатики) и лучевого облучения.
• Безопасность процедуры для всех пациентов, вне зависимости от возраста, пола и физиологического состояния на момент начала терапии.
• Быстрое снижение размера и объема опухоли, что помогает естественным путем уменьшить болевые проявления патологии.
• Возможность совместного применения ферментного лечения с другими методиками альтернативной терапии рака.

Все манипуляции в отношении введения ферментов в злокачественную опухоль выполняются в асептических условиях, которые исключают попадание в организм инфекции. В манипуляционном кабинете клиник в Германии поддерживаются условия, максимально приближенные к домашним, для уменьшения влияния стрессовых факторов на пациента. Использование тончайших игл, не вызывает ощущений дискомфорта или боли, в момент введения ферментов в опухоль.

Лечение рака, злокачественных опухолей. Онкология

Вопросами онкологии я специально не занимался и не проходил врачебные дисциплины. Поэтому мне говорить о злокачественных опухолях просто несолидно. Но, с другой стороны, я много лет изучал народную медицину, и мне приходилось многократно наблюдать за онкобольными. В связи с необходимостью помочь больным я знакомился с соответствующей литературой. Все прочитанное и личные многолетние наблюдения за ходом лечения онкобольных, в конечном счете, привели мои мысли к созданию своей собственной теории онкологии, которая, естественно, позволила разработать и практику лечения злокачественных опухолей.

В целом злокачественная опухоль функционально подобна поджелудочной железе. Клетки опухоли выделяют липазу, диастазу, трипсин, химотрипсин и другие в щелочной среде (рН = 8,5-9,5), которые способны разъедать нераковую ткань, как это происходит при гастрите. Действительно, если ферменты поджелудочной железы попадают в желудок, то они также способны разъесть и переварить луковицы 12-перстной кишки и стенки желудка. При этом ощущается острая боль. Злокачественность опухоли именно и состоит в том, что опухоль выделяет ферменты, аналогичные ферментам поджелудочной железы, которые способны расщеплять не только белки, но и жиры и углеводы клеток, а также нервных клеток. При этом также возникают острые боли.

Несмотря на то, что ферменты поджелудочной железы сильно щелочные, соляная кислота и уксусная кислота тем не менее стимулируют работу поджелудочной железы. Надо полагать, что соляная и уксусная кислоты не будут стимулировать в какой-то степени раковую опухоль, т.е. перечисленные выше ферменты будут формироваться слабее. Однако также замечено, что серная кислота и ее органические сульфаты тормозят деятельность раковой опухоли еще сильнее. В частности, хондроитинсерная кислота и гепарин и некоторые другие мукополисахариды (еще наз. гликозаминогликаны) являются примером остановки деятельности раковой опухоли. Эти кислоты содержатся в роговице глаза, в хрусталике и стекловидном теле глаза, а также в хрящах и скелетных мышцах. Именно благодаря им перечисленные органы не болеют раком.

ТАКТИКА БОРЬБЫ С РАКОВЫМИ ОПУХОЛЯМИ

Рак оказался сильнее сотен тысяч врачей и биохимиков. Но борьба с раком не должна останавливаться ни на один день. Ведь без борьбы не может быть победы. Во-первых, надо знать, что разновидностей рака у человека много.

Опухоли подобно грибам имеют самоуправляющийся механизм разрастания по собственным законам, по которым клетки выделяют соответствующие ферменты, растворяющие белки окружающих тканей. У человека много всевозможных видов опухолей, таких как: фибромы, липомы, лейо- и рабдо-миомы, остеомы, саркомы, меланосы, нейрогенные опухоли, нейроглии, меланомы, глиомы, рабдомиобластомы, эндотелиомы, карциномы, меланобластомы, миомы, лимфогранулематозы, фибромиомы, дегтярный рак, лейкозы, хондромы, базалиомы, крукенберговский рак, мезотелиомы, менингиомы, фолликуломы, семиномы, гипернефроидные опухоли, симпатобластомы, цитобластомы, аденопапилярныи рак, арренобластомы, кистоаденомы, тератомы, тимомы и другие.

Знание для больного, каким он болен видом рака и место его расположения, имеет чрезвычайно важное значение. Однако в большинстве случаев больной не знает, какой опухолевый процесс в нем развивается. Предлагаемая автором методика рассчитана именно для случаев, когда больной не имеет ни малейшего представления о своей опухоли.

Начинается самолечение с разрешения врача и с момента обнаружения опухоли или болезненных признаков. Первый тактический прием самолечения начинается с лечения желудочно-кишечного тракта, так как все болезни начинаются с нарушения режимов работы желудочно-кишечного тракта, и все они лечатся через него.

Желудочно-кишечный тракт восстанавливается по методике, изложенной в разделе «Квинтэссенция», но длительность процедур надо существенно увеличивать до 2-3 месяцев. Процедуры со жмыхами (см. ниже) проводятся по утрам, а в течение дня должны проводиться процедуры по подавлению опухоли и, главное, снятию болей. Поскольку болевые симптомы, по мнению автора, вызваны трипсинами и химотрипсинами, вырабатываемыми раковыми клетками, то устранение болей возможно путем нейтрализации этих ферментов. Как показали многие наблюдения, такая нейтрализация происходит при введении в зону опухоли жирных кислот (в простейшем случае жирной кислотой является уксусная кислота). Обезболивания можно достичь и пептидами (кислыми белками), сформированными путем молочнокислого брожения лекарственных растений. Естественно, под различный вид рака надо подбирать соответствующие кислые белки и жирные кислоты, формируемые при брожении различных лекарственных растений.

Простейшей жирной кислотой, как уже говорилось, является уксусная кислота СН3СООН. Известна жирная кислота, состоящая из 26 атомов углерода. Однако все жирные кислоты растворяются в уксусной кислоте. При молочнокислом брожении лекарственных растений всегда формируется уксусная кислота, и жирные кислоты при брожении всегда находятся в растворенном состоянии.

В бродильном экстракте, кроме уксуса, содержатся и витамины, и остатки аминокислот, и белки, и пептиды (кислые белки), и ферменты. Экспериментально было установлено, что некоторые, экстракты такого брожения обладали сильным обезболивающим свойством. Так, например, приготовленный бродильный экстракт (будем его в дальнейшем называть ферментом) на растении чистотел обезболивает все участки в желудочно-кишечном тракте. Таким же образом приготовленный фермент на барвинке (рецепт подобен рецепту фермента на чистотеле) обезболивает участки в области печени, фермент, приготовленный на растении аконит, снимает боли в костях.

Начало всякого брожения любого лекарственного растения начинается с преобразования углеводов в пировиноградную кислоту, которая, взаимодействуя с уксусной кислотой, позволяет получить весь спектр кислот цикла Кребса. Эти кислоты также участвуют в обезболивании опухоли. Так, например, аспарагиновая или аминоянтарная кислота не только обезболивает, но и полностью рассасывает лимфосаркому. Действительно, многочисленные сообщения раковых больных в третьей и четвертой стадиях удостоверяли, что употребление прокисшего виноградного вина полностью снимало боли при раке печени, а перед этим больной употреблял наркотики для обезболивания. Поскольку этот факт имел место во многих случаях, автор рекомендует при острых и всяких болях употреблять вовнутрь старое бочоночное вино, в котором содержатся и уксус, и пировиноградная кислота, и пептиды, и мукополисахариды. Такое вино употребляют вначале по 40-60 граммов до 10 раз в день, пока не исчезнут боли, а потом дозы снижают до 3 раз в день. При раке легкого, кроме употребления фермента чистотела внутрь, надо этим ферментом ингалироваться по совету врача. Фермент чистотела с успехом используют для спринцевания при маточных опухолях. Его используют для проведения клизм и всякого наружного воздействия.

Спирты, кстати, не приводят к образованию опухолей, но самым эффектным действием способствуют их росту. Поэтому употребление спиртов (водки, коньяков, самогона) в десятки раз ускоряет приближение смерти.

Список лекарственных растений, применяемых при лечении тех или иных заболеваний, будет приведен отдельно. Приготовление фермента из любого растения аналогично приготовлению фермента на чистотеле (см. ниже).

При лечении любого вида рака чрезвычайно необходима йодированная соль с примесью сульфатов (в том числе и глауберова соль). Соль в организме с помощью фосфорных кислот превращается в соляную кислоту, а роль соляной кислоты уже была показана. Сульфаты образуют серную кислоту, а она нейтрализует трипсины и химотрипсины раковой опухоли. Соляная кислота является необходимой в образовании фермента пепсина из пепсинргена, вырабатываемого стенками желудка, но главное - соляная кислота, как радиоактивное вещество, способна нейтрализовать свободные радикалы.

Но надо начинать с приема внутрь уксусной кислоты (на полстакана воды - одна столовая ложка 9%-ного виноградного уксуса. Таких приемов нужно сделать до 10-15 в день, пока не прекратятся боли. После приема воды с уксусом надо принимать по одному грамму поваренной соли. Хорошо, если в соль добавить до 3% глауберовой соли. Уксус добавляют по чайной ложке также в кислое молоко, ряженку, простоквашу, йогурт, ацидофильное молоко и т.п. Можно уксус добавлять и во всевозможные чаи, приготовленные на лекарственных растениях. Дозировка та же самая - столовая ложка 9%-ного виноградного уксуса на 0,5 стакана чая. Чай желательно приготавливать на серосодержащих растениях(на плодах малины, цветах липы, цветах мать-и-мачехи, фиалки, ромашки, почках березы, кипрея и др. Болевые места также надо смазывать уксусом и даже иногда надо делать уксусные компрессы. Уксусные процедуры во многих случаях снимают боль полностью, а иногда существенно ее снижают.

Другим процедурным приемом при снятии болей является прием внутрь соляной кислоты НCl. Если в аптеках нет соляной кислоты, ее можно приготовить и самому из концентрированной соляной кислоты. Для этого надо взять 1 ст. ложку концентрированной соляной кислоты и развести в 0,5 литра воды (можно и водопроводную воду). Раствор надо употреблять по 1-2 столовые ложки во время каждой еды или 3-4 раза в день в любое время. Еще лучший результат дает прием Царской водки (см. Бальзам Болотова) по такой же схеме.

Пища должна быть хорошо просоленная. Особенно важно при опухолевых процессах употребление свиного соленого сала, приготовленного по рецепту: сало, очищенное от кожуры (шкуры) и мяса, размалывают с чесноком в пропорции 10:1 и подсаливают. Употребляют в качестве бутербродной подмазки. Также при всяких опухолевых процессах важно употребление соленой сельди. Но молоки сельди употреблять нельзя, а икру можно. С употреблением сельди в организм поступают многие фосфор и серосодержащие аминокислоты, а также белки. Особенно важно при опухолевых процессах употреблять хрящи, так как в них содержатся мукополисахариды - строительный материал иммунитета.

Самым эффективным средством, рассасывающим опухоль, являются пепсин, химотрипсин и трипсин, находящиеся в желудочном соке (еще о желудочном соке). Известно, что пепсин в присутствии соляной кислоты расщепляет клетки всяких чужеродных тканей, как и клетки, поврежденные свободными радикалами, канцерогенными веществами, тяжелыми металлами, радионуклидами и другими. Поскольку всех желудочно-кишечных соков у взрослого человека выделяется 8-9 литров, из которых 98% всасывается в кровь, то растворить все чужеродное во всем организме этих ферментов вполне достаточно. Необходимо только заботиться о том, чтобы желудок, печень и поджелудочная железа выделяли пепсиноген, соляную кислоту, трипсиноген, химотрипсиноген, желчные кислоты в достаточном количестве.

При рассасывании опухолей во всем организме необходимо стимулировать работу этих органов; если необходимо ускорять рассасывание опухоли, то в организм необходимо вводить перечисленные вещества дополнительно.

Приготавливаемые на лекарственных растениях ферменты способны стимулировать работу желудка, печени и поджелудочной железы. Ферменты, поскольку они содержат уксус, употребляются перед едой, а чаи - через 15-30 минут после еды. Ферменты стимулируют формирование пепсина, а чаи - трипсинов, химотрипсинов и желчи.

Таким образом, домашняя ферментальная база способна не только защитить человека от инфекционных заболеваний, включая холеру, чуму, пузырчатку, СПИД и т.п., но и вылечить от любого вида рака.

Итак, подведем итоги.

1. Утром проводятся:

Процедуры со жмыхами

Лечение ЖКТ и главным образом желудка осуществляют жмыхами овощей или фруктов, полученными на соковыжималках при приготовлении соков. Свежие жмыхи за счет электропотенциальности на уровне порядка 10-30 эВ способны вытягивать из стенок желудка и луковицы 12-перстной кишки металлы (в том числе радионуклиды и тяжелые металлы). Они также способны вытягивать канцерогенные вещества и положительно заряженные свободные радикалы. Кроме того, сами жмыхи также собирают остатки жидкостей в желудке, которые мешают восстановлению стенок желудка и самой луковицы 12-перстной кишки.

Процедуры со жмыхами элементарно просты. В случае рака следует принимать жмыхи капусты в объеме до 3 столовых ложек перед едой один раз в день. Продолжительность процедур - порядка месяца.

Соки при лечении желудка и 12-перстной кишки лучше не пить, либо можно их пить подсоленными и только перед сном. Если жмыхи глотаются плохо, то их можно есть со сметаной.

2. Далее, для снятия воспалений в желудочно-кишечном тракте необходимо пить фермент чистотела. После приема в течение 2-3 недель фермента чистотела начать прием фермента на лекарственном растении, соответствующем вашему заболеванию.

Квас (фермент) из чистотела

Методика приготовления фермента из других растений - такая же.

3 литра воды, 1 стакан сахара, полстакана травы чистотел (завернутой в марлевый мешок с грузом, чтобы он опустился на дно банки, 1 чайная ложка сметаны. Все компоненты смешать в 3 литровой банке. Настаивать при комнатной температуре 2-3 недели, завязав горлышко посуды марлей в 2-3 слоя. Прием от 1 столовой ложки до одного стакана 3-4 раза в день за 30 минут до еды.

3. Во время еды прием соляной кислоты или Царской водки (еще Бальзам Болотова).

Царская водка

1 литр воды, 1 столовая ложка концентрированной соляной кислоты (38%), 1 столовая ложка концентрированной серной кислоты (98%), полстакана виноградного уксуса (9%), 4 таблетки нитроглицерина (содержащего азотную кислоту). Все компоненты смешать. Принимать 4 раза в день по 1 столовой ложке (или рюмке) во время еды или непосредственно перед едой.

4. После еды через 15-30 минут:

Чай на соответствующем лекарственном растении.

Две чайные ложки сухого растения (серосодержащего: на плодах малины, цветах липы, цветах мать-и-мачехи, фиалки, ромашки, почках березы, кипрея и др.) залить стаканом кипятка, настоять 15 минут и выпить.

5. В течение дня:

Прием внутрь 10-15 раз (до снятия болей) 9%-ного виноградного уксуса по 1 столовой ложке на 0,5 стакана воды или кислого молока, йогурта, простокваши, чая, а также уксусные компрессы на опухоль. Употребление соли (по 1 грамму), соленого сала, соленой сельди, хрящей.

6. На ночь:

Прием 0,5 стакана подсоленного капустного сока, полученного при приготовлении жмыхов.